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• Mariadelcarmen Garabito Sierra

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Universidad Iberoamericana (UNIBE)

María Del Carmen Garabito Matrícula: 19-0138 Asignatura: Bioquímica y metabolismo humano Sección: 01 Facilitador: Dr. Samuel Román Ledesma Tema: Aminoácidos y proteínas

Fecha de entrega: 20 de enero de 2020

Aminoácidos y proteínas 1) Aprender el concepto de aminoácidos y su estructura general. Los aminoácidos son un conjunto de 20 tipos distintos de moléculas y constituyen las piezas básicas para construir proteínas. Las proteínas constan de una o más cadenas de aminoácidos; estas cadenas se llaman polipéptidos.

2) Identificar los aminoácidos polares y los no polares según su cadena lateral. Aminoácidos polares Aminoácidos con un grupo –R polar está referido a los aminoácidos que tienen las posibilidades de tener asimetría en la distribución de sus cargas, por la presencia de un átomo de O, N o S. Esto trae como consecuencia, que en el grupo –R de los aminoácidos se generen regiones polares que permiten la formación de puentes de hidrógeno con otros grupos –R. Este tipo de aminoácidos son aquellos que su cadena lateral tiene carga por lo que son llamados hidrofílicos Aminoácidos no polares Su concepto está referido a que en este tipo de aminoácidos su grupo –R es una cadena alifática, es decir, la naturaleza alifática del –R, hace que no se generan zonas electronegativas o electropositivas en la molécula. Tiene la propiedad de que cuando forman parte de proteínas, se alejan del medio acuoso e interaccionar entre sí en zonas internas de la molécula. 3) Identificar el único aminoácido que posee el grupo sulfhídrico, único que no posee el grupo amino y único que no tiene carbono quiral. El único aminoácido que posee el grupo sulfhídrico es la cisteína: aminoácido no esencial azufrado que puede oxidarse y dar cistina. Sintetizado a partir de la metionina, que es un aminoácido esencial. El único que no posee el grupo amino es la Prolina: es un aminoácido en el que el carbono quiral se encuentra formando parte de una estructura cíclica. El único que no posee un carbono quiral es la glicina: aminoácido neutro, participa en la neurotransmisión donde tiene una función inhibitoria. Se forma a partir de la serina, aminoácido que se forma desde el ácido pirúvico, desde la glucosa en la etapa anterior al ciclo de Krebs. 4) Hacer una lista de los aminoácidos esenciales y de los no esenciales y explicar por qué un grupo se conoce como semiesenciales.

En los humanos se consideran ocho aminoácidos como esenciales: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano y Valina. No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina. 5) Hacer la estructura de los aminoácidos básicos y ácidos. Aminoácidos básicos: son aquellos que contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debidos a su carácter básico, puede tomar hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva. Pertenecen a este grupo la arginina, histidina y lisina. Aminoácidos ácidos: presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende hidrogeniones. Dos componentes de este grupo son el ácido aspártico y el ácido glutámico. 6) Menciona 5 funciones de los aminoácidos.  Presentan elevado punto de fusión.  Son compuestos sólidos, incoloros y cristalizables.  Solubles en agua por sus grupos funcionales.  Son ópticamente activos.  Son ácidos carboxílicos nitrogenados. 7) Establecer las 2 diferencias fundamentales entre un aminoácido proteico y un no proteico. Los aminoácidos proteicos se clasifican en dos grupos: aminoácidos codificables y aminoácidos modificados. Los aminoácidos proteínicos modificados se obtienen de algunas modificaciones bioquímicas luego de participar en la síntesis de proteínas. Los aminoácidos no proteicos funcionan como intermediarios en el proceso metabólico. Además, estos no forman parte de las proteínas. 8) Menciona 5 aminoácidos no proteicos.  Homocisteína  Homoserina  Ornitina  Citrulina  Alanina 9) Representar un enlace peptídico.

El enlace peptídico es el que tiene lugar cuando el grupo carboxilo de un aminoácido interacciona con el grupo amino de otro, quedando unidos ambos aminoácidos (dipéptido) y liberándose en la reacción una molécula de agua.

10) Mencionar 7 funciones de las proteínas. Función estructural, algunas proteínas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúa como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Función enzimática, las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Función hormonal, algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Función reguladora, algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). Función homeostática, algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Función defensiva, las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Función de transporte, la hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. 11) Clasificar a las proteínas según su localización en las membranas celulares. Proteínas integrales: son aquellas que cruzan la membrana y aparecen a ambos lados de la capa de fosfolípidos. La mayor parte de estas proteínas son glicoproteínas, proteínas que tiene unidos uno varios monosacáridos. La parte de carbohidrato de la molécula está siempre de cada al exterior de la célula

Proteínas periféricas: están no se extienden a lo ancho de la bicapa, sino que están unidas a las superficies interna o externa de la misma y se separan fácilmente de la misma 12) Mencionar los niveles estructurales de las proteínas y el tipo de enlace que predomina en cada nivel. La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final. La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura tridimensional completa. La estructura cuaternaria solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos betas globinas. 13) Que se conoce como desnaturalización de una proteína y mencione 3 agentes desnaturalizantes. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Los agentes desnaturalizantes son calor, detergentes y disolventes. 14) Identifique los aminoácidos que predominan en las proteínas histonas. Las histonas son proteínas relativamente pequeñas, con no más de 140 aminoácidos. Son ricas en residuos aminoacídicos básicos, por lo que tienen una carga neta positiva, lo que contribuye a su interacción con el ácido nucleico, de carga negativa, para formar los nucleosomas. 15) Establezca las diferencias entre proteínas plasmáticas y séricas. Las proteínas plasmáticas son un grupo heterogéneo de proteínas con diversas funciones, pesos moleculares y densidades de carga eléctrica, pero en general se incluyen principalmente en dos grupos albuminas y globulinas. Una prueba de proteína sérica total mide la cantidad de proteína total en sangre. También mide la cantidad de dos grupos importantes de proteínas en la sangre: albúmina y globulina.