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• Alfredo Zuñiga

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Universidad Veracruzana Facultad de Ciencias Químicas – Xalapa Dr. Victor M. Rivera INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

1. Generalidades

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

1. Generalidades Inhibidores: pequeña moléculas químicas o iones que interfieren con las reacciones ralentizándolas o deteniéndolas. - Importantes para el estudio de: - Mecanismo de acción enzimática - Especificidad de sustrato - Naturaleza del centro activo - Identificación residuos fundamentales para la catálisis - Utilidad - Determinación rutas metabólicas - Medicina. Antibióticos

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1. Generalidades Tipos de inhibidores enzimáticos: - Reversibles: Unión no covalente de un inhibidor a la enzima - Competitiva - Acompetitiva - No competitiva - Ireversibles: - Unión covalente del inhibidor a la enzima - Venenos - Regreso muy lento a la forma nativa después de su desnaturalización. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

2. Inhibición Competitiva Característica: El inhibidor puede combinarse con el enzima libre de tal modo que compite con el sustrato para unirse al centro activo.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

2. Inhibición Competitiva

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2. Inhibición Competitiva

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2. Inhibición Competitiva

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2. Inhibición Competitiva

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3. Inhibición acompetitiva Característica: El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su reacción con el sustrato, el inhibidor se combina con el complejo enzima-sustrato para formar un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, el cual no experimenta su transformación en el producto habitual de la reacción.

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3. Inhibición acompetitiva La inhibión acompetitiva es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato, pero es común en las reacciones de dos sustratos

Vmáx Disminuye KM Disminuye

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3. Inhibición acompetitiva

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3. Inhibición acompetitiva

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4. Inhibición no competitiva Característica: Un inhibidor no competitivo puede combinarse con el enzima o bien con el complejo enzima-sustrato, interifiriendo con la acción de ambos.

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4. Inhibición no competitiva Los inhibidores no competitivos se unen a un centro de la enzima distinto del centro activo, a menudo para deformar al enzima, de modo que no pueda formarse el complejo ES a su velocidad normal y que una vez formado no se descomponga a su velocidad habitual para liberar los productos de reacción.

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4. Inhibición no competitiva

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4. Inhibición no competitiva

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4. Inhibición no competitiva

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4. Inhibición no competitiva

Algunos enzimas que precisan de iones metálicos para su actividad son inhibidos no competitivamente por agentes capaces de unirse al metal esencial.

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5. Resumen

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Universidad Veracruzana Facultad de Ciencias Químicas – Xalapa Dr. Victor M. Rivera INHIBICIÓN ENZIMÁTICA