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“Año del buen servicio al ciudadano”

FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

INTEGRANTES:

Almeida Conislla Fabrizio Enciso Bernaola Luis Enrique. Gallegos Calle Fiorella Rocio. Huaman Cabezas Wamira Jhiannel. Huilca Medina Luciana. Merino Cuellar Johanna. Reto Alburqueque Alessia. Ciclo y sección: III Ciclo – MA. Docente: Juan Pedro Hernandez Anchante.

ICA - PERU 1.1 INTRODUCCION

-La existencia de catalizadores biológicos fue descrita por primera vez a comienzos del S. XIX en estudios acerca de la digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por la saliva. -En 1835 la primera teoría general sobre la catálisis química publicada por J.J. Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima: la diastasa de la malta, señalando que la hidrólisis del almidón se catalizaba más eficazmente por ésta que por el ácido sulfúrico. -En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente "fermentos". Pasteur supuso que dichos catalizadores se hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las células de la levadura por lo que no podían actuar fuera de estas. -En 1877 se utiliza por primera vez la denominación "enzima" (etimológicamente "en la levadura"). -En 1897 E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura los enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que éstos pueden actuar independientemente de la estructura celular. Este hecho permitió estudiar "in vitro" la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su composición. -En 1926 J.B. Sumner aisló un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostró que los cristales estaban formados por proteínas. -Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando establecida de modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biológicos. Desde entonces se han identificado varios miles de enzimas diferentes. -En el mismo período J.B.S. Haldane expuso la idea de que los enzimas establecen 3 interacciones débiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar así su transformación; esta idea resultó capital para el moderno conocimiento de la acción enzimática.

-En 1981 se descubrió que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia síntesis, hecho este que obligó a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de los biocatalizadores. En la actualidad se considera que, las enzimas son proteínas, y como tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo de biomoléculas. Los pesos moleculares de las proteínas enzimáticas oscilan desde unos 12.000 daltons hasta más de un millón. En muchos casos, las cadenas polipeptídicas de la proteína enzimática son suficientes para que ésta desarrolle su actividad catalítica. En otros, se hace necesaria la participación de un compuesto químico adicional, de naturaleza no proteica, denominado cofactor.

1.2

FUNCION

DE

LAS

ENZIMAS:

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción. La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio. Una enzima por si misma no puede llenar acabo de una reaccion, su función es modificar la velocidad de reaccion entendiéndose como tal la cantidad del producto formada por una unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de energía de activación en una reaccion química. La energía de activación es la energía necesaria para convertir los reactivos activos en formas moleculares inestables denominadas

especies en estado de transición que pueden ser mayor energía libre que los reactivos y los productos. Su modo de acción se refieren a que tienen proteínas que tienen uno o más lugares denominados sitios activos a los cuales se une al sustrato es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y convertido en uno o más productos. Como esta reacción es generalmente reversible puede ser expresada de la siguiente manera:

Donde ES es un complejo enzima sustrato intermediario. Las enzimas aceleran la reaccion hasta que se alcanza un equilibrio y pueden ser tan eficaces como para que la velocidad de reaccion sea de 10 a 18 mayor veces mas rápida que en ausencia de un catalizador.

Una características de las enzimas es su especificad de manera que cada enzima particular actúa solo sobre un determinado sustrato. Las enzimas suelen ser tan especificas que son encapaces de actuar sobre sustancias estrechamente relacionadas.





Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación “ASA” indica sobre qué tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc. El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa. Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas.

Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de artritis.  Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.  Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y

bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.  Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

1.2 ENZIMAS IMPORTANTES:

1.3 MECANISMO DE ACCION DE LAS ENZIMAS:

Las enzimas realizan su mecanismo de accion uniendose a un sustrato especifico. Estos sustratos se unen a su “centro activo”. Cuando la enzima se encuentra unida al sustrato, se forma el complejo “enzima – sustrato” Y èste es posteriormente , modificado, convirtiendose en un producto. Como sabemos las enzimas no cambian su forma original, al momento de realizar sus acciones.

El

grado

de

especificidad:

El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato. Los factores que afectan la actividad enzimática son: Efecto del pH: Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH. Por ejemplo, la pepsina tiene un pH óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina.

1.4 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes propiedades: -Son proteínas formadas por células. -No sufren cambios irreversibles durante a reacción por lo que cada molécula de enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales. -Son altamente específicos para sus sustratos y para cada uno de su reacción. -Aceleran las reacciones químicas sin disminuyendo la energía de activación.

sufrir

modificaciones,

1.5 ESPECIFIDAD ENZIMATICA Una de las características mas importantes de las enzimas es su alta especificad sobre la reaccion que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccion y casi siempre actúa sobre un único sustrato o un grupo reducido de ellos. Esta especificad se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo de la enzima. La especificad se estable a dos niveles: Absoluta: La enzima actúa sobre un único sustrato De grupo: La enzima actúa sobre un grupo de sustrato.

1.6

CLASIFICACION

DE

LAS

ENZIMAS:

Tipo de enzimas

Actividad

Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas

Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas

Catalizan la unión de moléculas.

Liasas

Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia de electrones de una molécula a otra.Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Tansferasas

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

1.7 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA: Tiempo de incubación

L a cantidad de producto formado en una reacción enzimática es proporcional al tiempo de incubación. La reacción es lineal en el tiempo hasta un periodo determinado en que se puede expresar la actividad enzimática en términos de velocidad, o sea la cantidad de producto formado por una unidad de tiempo. Generalmente la velocidad se expresa como micromoles de producto formado por minuto. Los valores deben estar comprendidos dentro de la parte proporcional o lineal de la reacción. Después de algún tiempo, la grafica deja de ser lineal, porque las reacciones son generalmente reversibles y tienden al equilibrio. La velocidad puede disminuir por agotamiento del substrato, por desnaturalización de la enzima después de un cierto tiempo o porque los productos de la reacción puedan tener un efecto inhibidor sobre la actividad enzimática.

Concentración de enzima Cuando el sustrato se encuentra en exceso, a concentraciones saturantes, la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de la enzima. Si se hace un grafico, se obtiene una línea recta, como se muestra en la figura.

V

Concentración de enzima

Efecto del pH La mayor parte de las enzimas tienen un pH característico en el cual su actividad es máxima. Ese pH se llama óptimo. Por encima y por debajo de ese pH la actividad declina. Aunque la actividad de las enzimas con el pH tiene generalmente una forma acampana, ella varia. Así, la colinoesterasa presenta una meseta entre pH 4 y 9. La forma acampanada de la curva y su posición en el eje de las X depende del estado ionizado del substrato, que se une a la enzima en condiciones óptimas, y esta unión depende la ionización de aminoácidos específicos del sitio de unión con el substrato. Los aminoácidos que intervienen en el proceso de catálisis deben estar con su carga adecuada para poder actuar. Así, por ejemplo, si el ácido aspártico interviene en el proceso catalítico, el pH óptimo puede estar en las cercanías de 4,5 en que el grupo a-carboxilo del aspartato se ioniza. Si el a-amino de la lisina es el grupo catalítico, el pH óptimo puede estar alrededor de 9,5, pK del grupo α -amino. Son útiles los estudios del pH en la actividad enzimática porque sugieren qué aminoácidos pueden estar operando en el proceso catalítico en el centro activo. Cuando los valores de pH son muy ácidos o muy alcalinos, no sólo se modifica el sitio activo, sino que se altera la estructura terciaría de toda la molécula, pudiendo llegar a la desnaturalización, y no habrá actividad enzimática. En los estudios de cinética enzimática, el pH se mantiene constante a nivel o en las proximidades del pH óptimo. El pH óptimo de una enzima no es necesariamente idéntico con el pH óptimo. El pH óptimo de una enzima no es necesariamente idéntico con el pH de su ambiente normal intracelular, que puede estar en la vertiente ascendente o descendente de su curva de pH. Esto sugiere que la relación pH-actividad puede intervenir en el control de la actividad dentro de la célula.

Efecto de temperatura

Es bien sabido que cuando se aumenta la temperatura hay un incremento de la energía cinética de las moléculas reaccionantes y una mayor probabilidad de que ocurran colisiones efectivas para que la reacción se lleve a cabo. Así como ocurre en la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas generalmente se incrementa con la temperatura dentro del margen de estabilidad y plena actividad de la enzima. La velocidad de reacción de la mayor parte de las enzimas se duplica aproximadamente por cada 10°C de incremento. Sin embargo, el coeficiente de temperatura Q10 varía según las enzimas, dependiendo de la energía de activación de la reacción catalizada. Cuando la temperatura llega a cierto valor, variable según la enzima de que se trate, ésta empieza a desnaturalizarse y la velocidad de la reacción comienza a disminuir. La temperatura óptima es la resultante de dos procesos: el incremento de la desnaturalización térmica de la enzima a temperaturas superiores a la temperatura crítica. L a mayor parte de las enzimas se inactivan a temperaturas superiores a 55-60°C. Algunas son más estables y resisten temperaturas superiores, tal como ocurre con las bacterias termofílicas que habitan las aguas termales a temperaturas superiores a los 85°C. Algunas enzimas sufren una inactivación térmica que se revierte con el enfriamiento.

Concentración del substrato Cuando la concentración de la enzima se mantiene constante y se va incrementando la concentración del sustrato, se obtiene una gráfica hiperbólica. Inicialmente, la velocidad de la reacción varia proporcionalmente a la concentración del substrato, obteniéndose una línea recta. Luego, el incremento de la velocidad de reacción va disminuyendo al incrementarse la concentración del sustrato, llegando un momento en que no hay más incremento y la velocidad se hace constante. Michaelis y Menten describieron esto como una transición de la velocidad de una fase dependiente del sustrato a otra que es independiente. En la gráfica se puede determinar en

forma aproximada la concentración de sustratos que corresponde a la mitad de la velocidad máxima, la que es una constante que recibe el nombre de Km o constante de MIchelis-Menten. Esta constante mide la afinidad de la enzima por el substrato: cuanto menor es la constante es mayor la afinidad de la enzima por el substrato. Micheelis y Menten en 1913, propusieron que la enzima E se combina reversiblemente con el substrato S para forman un complejo intermediario enzima-substrato ES con una constante de velocidad K1. El complejo ES tiene dos destinos posibles: puede disociarse en E y S, con una constante de velocidad K2, o puede formar un producto P, con una constante de velocidad K3.

Inhibidores: Existen inhibidores reversibles, e inhibidores no reversibles . Los inhibidores no reversibles bloquean completamente la enzima, de forma que esta no podrá volver a actuar, ni realizar sus acciones. En cambio los inhibidores reversibles si podrán actuar, ya que estos pueden abandonar a la enzima en cualquier momento, y estos se clasifican en dos mas: Inhibidores

reversibles

competitivos:

Son aquellos que buscan unirse al lugar activo de la enzima, para que al llegar el sustrato , èste no pueda unirse a la enzima y èsta no pueda catalizarla, en conclusión la reaccion química no se llevaría a cabo.

Inhibidores

reversibles

no

competitivos:

Aquí el inhibidor se une a la enzima, cambiando el centro activo de esta, lo distorciona, y por lo tanto el sustrato ya no puede unirse a la enzima.

1.8 BIBLIOGRAFIA:

https://wikis.engrade.com/enzimasmsimportantesdelc http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm

http://www.rac.es/ficheros/doc/00552.pdf http://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/ Carrera-Medicina/BIOQUIMICA/enzimas.pdf http://www.bioquimica.dogsleep.net/Teoria/archivos/Unidad10.pdf http://www.academia.edu/15310442/Factores_que_afectan_la_activi dad_de_las_enzimas https://es.scribd.com/doc/108522344/Factores-que-afectan-laactividad-enzimatica