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• Joseph Chilan Arteaga

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2.5 Enzimas Cuando un compuesto se transforma en otro, de diferente naturaleza, se ha producido una reacción química. El proceso de transformación ocurre a una determinada velocidad, que depende de varios factores. Así, cuanto mayor sea la cantidad del compuesto inicial más rápido será el proceso. También influye la temperatura, cuya elevación acelera las reacciones químicas. En este sentido es sobradamente conocido el hecho de que una baja temperatura preserva los alimentos frente a una reacción de descomposición. Asimismo, la presencia de un catalizador modifica la velocidad de una transformación química. Estas sustancias no pueden lograr el que se produzca una reacción imposible, pero sí que una casi imperceptible suceda a una velocidad muy apreciable. Por ello los catalizadores son muy útiles en la industria química. Su efecto lo promueven de diferentes maneras. En cierto modo actuarían como una polea que facilitase el que se pudiera mover un pesado objeto. Los seres vivos tienen catalizadores-Es una molécula inorgánica u orgánica que

incrementa notablemente la velocidad de las reacciones químicas sin ser modificada o consumida en la reacción. -Para las reacciones que ocurren en sus células. Se trata de las enzimas, que son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH. Dicho de una manera mucho más sencilla, quiere decir que son necesarias para llevar a cabo funciones químicas dentro del organismo. Echemos un vistazo a esas funciones. Para poder mantener la vida, el organismo lleva a cabo dos funciones esenciales: catabolismo y anabolismo (no te asustes, enseguida te lo explicamos):  Catabolismo Imagina que tienes que construir una casa. Pues bien, el proceso de catabolismo consiste en obtener los materiales de construcción básicos. Cuando comemos, nuestro cuerpo necesita descomponer los alimentos que tomamos en moléculas más pequeñas para obtener los nutrientes esenciales que utilizará como fuente de energía y como “material de construcción” de nuestro cuerpo. Por ejemplo, las proteínas se descomponen en aminoácidos, los hidratos de carbono en glucosa y los lípidos en ácidos grasos. A este proceso de “descomposición” y obtención de energía se le llama catabolismo.  Anabolismo Ahora, con esos materiales básicos, construimos la casa. Es el proceso de anabolismo, es decir, la utilización de esa energía y esos nutrientes para fabricar nuestras propias células, tejidos, hormonas, etc. Nuestro cuerpo es una recombinación de esos nutrientes esenciales obtenidos con la dieta, a los que

se les añade nuestro ADN. De hecho, las enzimas son una de esas moléculas propias que nuestro cuerpo fabrica, en este caso, a partir de las proteínas (por eso se dice que tienen naturaleza proteica). A este proceso de producción de moléculas propias a partir de los nutrientes esenciales (y cuyo proceso requiere la energía obtenida antes) se le llama anabolismo. Pues bien, aunque existen algunas enzimas con funciones anabólicas (de construcción), la mayor parte de las enzimas que trabajan en nuestro cuerpo se utilizan en el proceso de catabolismo, es decir, en el proceso de descomposición de los alimentos y obtención de energía. Pero las enzimas tienen una forma bastante peculiar de trabajar. De hecho, no modifican nada, simplemente aceleran el proceso químico (este ahorro de tiempo es esencial para la vida). Digamos que las enzimas son una especie de máquinas muy potentes capaces de agilizar enormemente todo el proceso.

¿Cómo trabajan las enzimas? Las enzimas trabajan de manera específica sobre elementos específicos, como si fuesen puzles que encajan perfectamente y que requieren elementos indispensables: El sustrato El sustrato es el elemento específico sobre el que va a trabajar la enzima. Es decir, cada enzima solo actúa sobre un tipo de sustrato con el que encaja perfectamente en ese juego de piezas de puzle. Por ejemplo, las enzimas proteasas actúan sobre su sustrato específico que son las proteínas, las lipasas sobre los lípidos o grasas, etc. La enzima Cuando un sustrato pasa cerca de una enzima que encaja con su forma (su enzima específica), se unen y se produce la reacción química. La co-enzimas y co-factores Pero para que este proceso pueda llevarse a cabo, algunas enzimas necesitan la participación de un tercer componente, las co-enzimas o co-factores, que son piezas complementarias necesarias para que se active la acción enzimática. Algunas vitaminas como la B1, B2, B6, B9 o ácido fólico, B12 y vitamina C, así como algunos minerales y oligoelementos como el hierro o el zinc son co-enzimas.

Funciones y clases o tipos de enzimas Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas. Algunas de las funciones más destacables de las enzimas son: Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación “ASA” indica sobre que tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc. El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa. Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas. Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de artritis. Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo. Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias. Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

Las enzimas y el sitio activo Cuando era niño, yo usaba lentes y desesperadamente quería un par de lentes de contacto. Cuando finalmente me permitieron tener lentes de contacto, parte del trato fue que debía cuidarlos muy, muy bien, lo que significaba lavarlos con solución limpiadora todos los días, almacenarlos en una solución estéril y, una vez por semana, agregar unas cuantas gotas de algo llamado "limpiador enzimático". No sabía exactamente qué significaba "limpiador enzimático", pero aprendí que si olvidabas haberlo agregado y accidentalmente colocabas en tus ojos los lentes sin lavarlos, iban a tener ardor en los ojos unos buenos quince minutos. Después aprendería que lo que significaba "enzimático" era que la solución limpiadora contenía una o más enzimas, proteínas que catalizan reacciones químicas particulares; en este caso, reacciones que degradaban la película de moco ocular que se acumulaba en los lentes de contacto después de una semana de uso. (Posiblemente, la razón por la que picaba cuando estaba en mis ojos era que las enzimas también degradaban felizmente el moco ocular en un ojo intacto). En este artículo, veremos con mayor profundidad qué es una enzima y cómo cataliza una reacción química particular. Las enzimas tienen un sitio activo al que se unen sustratos específicos. Las enzimas son proreínas globulares que actúan como catalizadores: aceleran las reacciones químicas sin sufrir cambios ellas mismas. A menudo se llama a las enzimas catalizadoras biológicas porque son producidas por células vivas y aceleran reacciones bioquímicas. Las sustancias que las enzimas convierten en productos mediante estas reacciones se denominan sustratos. Una ecuación general para una reacción enzimática es:

Las enzimas se encuentran en todas las células vivas y también son secretadas por algunas células para realizar funciones en su exterior. Los organismos vivos producen numerosas enzimas diferentes, literalmente miles. Se necesitan muchas enzimas diferentes porque cada una solo cataliza una reacción bioquímica y en las células tienen lugar miles de reacciones, casi todas las cuales deben ser catalizadas. Esta propiedad se denomina especificidad enzima-sustrato y constituye una diferencia importante entre las enzimas y los catalizadores no biológicos, como los metales que se utilizan en los convertidores catalíticos de los vehículos. Para poder explicar la especificidad enzima-sustrato, debemos analizar primero el mecanismo por el que las enzimas aceleran las reacciones: el sustrato o los sustratos se unen a un área especial en la superficie de la enzima llamada sitio activo (véase la figura l). La forma y las propiedades químicas del sitio activo y el sustrato encajan mutuamente.

Esto permite al sustrato unirse al sitio activo, pero no a otras sustancias. Los sustratos se convierten en, productos mientras están unidos al sitio activo y estos productos son después liberados, dejando el sitio activo libre para catalizar otra reacción.

El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca. El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos (Figura 14.2). Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el centro activo no es más que una consecuencia del plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es decir, de la conformación tridimensional nativa de la proteína enzimática. Puede resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos categorías: a) Aminoácidos catalíticos. - Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas 4 peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima. b) Aminoácidos de unión. - Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar (ver Figura 14.2). En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no forman parte del centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero esto no es cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría interactuar con su sustrato Las enzimas son proteínas. Ciertas características en su estructura terciaria son las que determinan la forma del sitio activo de la enzima, y por lo tanto delimitan los sustratos sobre los cuales la enzima podrá actuar. Dicho de otra manera, la estructura tridimensional de la enzima determina también la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que sólo podrá actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo. Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas

laterales de residuos específicos, y es por esta razón que con frecuencia tiene una estructura tridimensional distinta al resto de la enzima. La estructura y composición del centro activo está configurado para que únicamente un determinado sustrato tenga la afinidad suficiente como para unirse a esta zona de la enzima. En la figura de arriba, la flecha roja de la izquierda señala el sitio activo de una enzima, representada en color amarillo. A la derecha, la flecha señala el sitio activo ocupado con sustrato. La mayoría de las enzimas son proteínas globulares, con tamaños muy variables, que pueden ir desde 62 hasta 2500 aminoácidos. En la mayoría de los casos, las enzimas tienen un tamaño mucho mayor que el sustrato sobre el cual actúan. Sólo una pequeña parte de la enzima constituye su sitio activo, tan sólo tres o cuatro aminoácidos actúan directamente en la catálisis. Las enzimas también pueden tener sitios para unión de cofactores, muchas veces necesarios para la reacción catalítica, o para unión de otras moléculas pequeñas, por ejemplo, sustrato o productos de la reacción catalizada. La unión de la enzima con sus sustratos o productos puede aumentar o disminuir la velocidad de la reacción, de modo que la acción de la enzima puede ser regulada por retroalimentación (también llamado feedback) positivo o negativo. El sitio activo de una enzima puede ser degradado por acción del calor, pHs extremos o por acción de algunas sustancias químicas, porque estos factores causan desnaturalización de las proteínas, es decir, degradación de sus estructuras terciarias, con la consecuente deformación del sitio activo enzimático. Dada la alta especificidad observada en la mayoría de las enzimas, respecto del sustrato sobre el cual actúan, y respecto de la reacción que catalizan, Emil Fischer sugirió en 1894, que habría una complementariedad geométrica entre una enzima y su sustrato, de manera que podrían ser representados como una llave y una cerradura, que encajan perfectamente. Si bien este modelo explica la especificidad de la acción enzimática, no puede explicar el estado de transición que logran las enzimas.

Actividad enzimática La catálisis enzimática implica desplazamientos de moléculas g la colisión de los sustratos con el sitio activo. La actividad enzimática es la catálisis de una reacción por parte de una enzima. Hay tres etapas: o El sustrato se une al sitio activo de la enzima. Algunas enzimas tienen dos sustratos que se unen a diferentes partes del sitio activo.

o Mientras que los sustratos están unidos al sitio activo se transforman en sustancias químicas diferentes, que son los productos de la reacción. o Los productos se separan del sitio activo, dejándolo libre para que otros sustratos se puedan unir a él. Una molécula de sustrato solo se puede unir al sitio activo si se encuentra muy cerca de él. La unión de una molécula de sustrato y un sitio activo se conoce como colisión. Este término puede hacernos pensar en un impacto entre dos vehículos a alta velocidad, pero esta sería una imagen engañosa. Tenemos que pensar en el movimiento de las moléculas en líquidos para entender cómo se producen las colisiones entre el sustrato y el sitio activo. En la mayoría de las reacciones, los sustratos están disueltos en el agua alrededor de la enzima. Como el agua se encuentra en estado líquido, sus moléculas y todas las partículas disueltas en ella están en contacto entre sí y en continuo movimiento. Cada partícula puede moverse por separado. La dirección del movimiento cambia continuamente y es aleatoria, lo que constituye la base de la difusión en los líquidos. Tanto los sustratos como las enzimas con sitios activos pueden moverse, aunque la mayoría de las moléculas de sustrato son más pequeñas que la enzima, por lo que su movimiento es más rápido. Las colisiones entre las moléculas de sustrato y el sitio activo ocurren debido a los movimientos aleatorios de ambos, sustrato y enzima. El sustrato puede encontrarse en cualquier ángulo con respecto al sitio activo cuando se produce la colisión. Las colisiones productivas son aquellas en las que el sustrato y el sitio activo están correctamente alineados para que la unión pueda producirse.

Factores que afectan a Ia actividad enzimática La temperatura, el pH y Ia concentración de sustrato afectan a la tasa de actividad de las enzimas. La temperatura afecta a la actividad enzimática de dos maneras. En los líquidos, las partículas están continuamente en movimiento aleatorio. Cuando un líquido se calienta, sus partículas reciben más energía cinética. Esto significa que, a temperaturas más altas, las moléculas enzimáticas y de sustrato se mueven más rápidamente y se incrementa la posibilidad de colisión de una molécula de sustrato con el sitio activo de la enzima. Por tanto, aumenta la actividad enzimática. o Cuando las enzimas se calientan, sus enlaces vibran más y aumentan las posibilidades de que se rompan. Cuando se rompen los enlaces de la enzima, cambia la estructura de esta, incluido el sitio activo. Este cambio es permanente y se denomina desnaturalización. Cuando una molécula enzimática se desnaturaliza, ya no es capaz de catalizar reacciones. Cuantas más moléculas enzimáticas se desnaturalizan en una solución, más disminuye la actividad enzimática. Con el tiempo se interrumpe toda la actividad, una vez que la enzima ha sido completamente desnaturalizada. Por tanto, los aumentos de temperatura producen a la vez un incremento y una disminución de la actividad

enzimática. La figura 5 muestra los efectos de la temperatura en una enzima típica. Las enzimas son sensibles al pH. La escala de pH se utiliza para medir la acidez o alcalinidad de una solución. Cuanto más bajo es el pH, más ácida o menos alcalina es la solución. La acidez es debida a la presencia de iones de hidrógeno: cuanto más bajo es el pH, más alta es la concentración de iones de hidrógeno. La escala de pH es logaritmica. Esto significa que reducir el pH en una unidad hace que la solución sea diez veces más ácida. Las soluciones con pH 7 son neutras. Una solución con pH 6 es ligeramente ácida; con pH S es diez veces más ácida que con pH 6, con pH 4 es cien veces más ácida que con pH 6, y así sucesivamente. La mayoría de las enzimas tienen un pH óptimo en el cual su actividad es máxima. Si se produce un aumento o disminución con respecto al pH óptimo, la actividad enzimática se reduce y finalmente se interrumpe por completo. Cuando la concentración de iones de hidrógeno es mayor o menor que el nivel en el cual la enzima actúa naturalmente, se altera la estructura de la enzima, incluido su sitio activo. Si se supera un cierto pH, la estructura de la enzima cambia irreversiblemente. Este es otro ejemplo de desnaturalización. No todas las enzimas tienen el mismo pH óptimo. De hecho, hay grandes variaciones que reflejan la amplia gama de pH ambientales en los que funcionan las enzimas. Por ejemplo, la proteasa segregada por Bacíllus lichineformis tiene un pH óptimo entre 9 y 10. Esta bacteria se cultiva con el fin de obtener dicha proteasa resistente a la alcalinidad, para usarla en detergentes biológicos que son alcalinos. La figura 6 muestra el rango de pH de algunos de los ambientes donde actúan las enzimas. La figura 7 muestra los efectos del pH en una enzima que está adaptada a un pH neutro.

https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-andenzymes/introduction-to-enzymes/a/enzymes-and-the-active-site http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/1.4.ENZIMAS_24470.pdf http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/sitio-activo

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf