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• Pablo Quelal

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ENZIMAS

 LAS ENZIMAS AYUDAN A REGULAR Y CONTROLAR LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES .  PUEDEN ENCONTRARSEN EN EL CITOSOL(parte líquida de la célula) ó UNIDAS A ORGANELOS POR EJEMPLO A LAS MITOCONDRIAS.

 SI LAS ENZIMAS ESTÁN EN EL CITOPLASMA SE LLAMA UNICULADAS, si se asocian a los organelos se denominan BILOCULADAS.  EXISTEN ENZIMAS QUE ESTAN TAMBIÉN FUERA DE LA CÉLULA. Por ejemplo la amilasa que se encuentra en la saliva, jugos gástricos e intestinales, en la sangre. OTRAS QUE ESTÁN FORMANDO PARTE DEL ARN ejemplo las ribozimas, enzimas que pueden manipular el ARN que nos podría proteger de bacterias, hongos, virus.  OTRAS ENZIMAS ESTÁN LIBRES COMO LA pepsina OTRAS ESTÁN ASOCIADAS FORMANDO PROTEINAS CONJUGADAS, que tiene una parte proteica llamada apoenzima y otra llamada cofactor que puede ser una molécula orgánica o inorgánica cargada por iones Mg, Cu, Zn.

ALGUNAS ENZIMAS CONTIENEN SOLO PROTEÍNAS COMO LA PEPSINA, PERO OTRAS SON PROTEÍNAS CONJUGADAS ES DECIR CONSTA DE DOS PARTES UNA PROTEICA LLAMADA APOENZIMA Y OTRA NO PROTEICA DENOMINADA COFACTOR; POR SÍ SOLOS NO TIENEN REACCIÓN CATALÍTCA. Cofactores: son cationes, iones metálicos cargados positivamente que se unen temporalmente al sitio activo de la enzima dando una intensa carga positiva a la proteína de la enzima. Los cofactores más importantes son: Mg++, Cu++, Zn++ que se originan de la actividad celular

COENZIMAS(CoE) son moléculas químicas que generalmente se asocian a la apoenzima, muchas de ellas cumplen el papel de transporte o de transferencia. Ejemplo de coenzimas son la vitamina B, ayudan a transformar sustancias químicas, la falta de coenzimas pueden ocasionar pelagra producida por un déficit de NAD+ (pérdida de color de la piel, del aparato digestivo y sistema nervioso por falta de vitamina B3 y B2)

ALGUNAS CLASES IMPORTANTES DE ENZIMAS CLASE DE ENZIMAS

FUNCIÓN

Óxido-reductasas Catalizan reacciones de oxi-redUcción Transferasas

Catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula donadora a otra receptora

Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrólisis

Liasas

Catalizan reacciones en las cuales se forman o se rompen los dobles enlaces

Isomerasas

Catalizan la conversión de una forma isomérica de una molécula a otra.

Ligasas

Catalizan determinadas reaccionen en las cuales se unen 2 moléculas

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS Más del 90% de las enzimas son proteínas globulares o escleroproteínas y el resto se encuentran conjugadas a un grupo prostético.  Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer su actividad en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores y pueden ser compuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte o débilmente a la fracción proteica.  Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima y suele pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las vitaminas.  Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores  Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica se denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobina  A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.

También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc. Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

La estructura de la lactato deshidrogenasa se conoce con detalle y tiene:  

Dos dominios globulares.



Un dominio de unión a nucleótidos.



Un segundo dominio catalítico.

 El dominio de unión a nucleótidos (cofactor) tiene un giro ß α ß que favorece la unión al NAD, que está conservado en todas las deshidrogenadas conocidas dependientes de NAD o de NADPH. Este dominio tiene además: 

Cargas positivas en las cadenas colaterales de arginina, que atraen a los grupos fosfato negativos de los cofactores.



Glicinas para la hermeticidad de cada giro, unión al NAD e interacciones entre la hélice a y la cadena b.

 El dominio sufre un ajuste inducido. El bucle ß α ß se traslada 1,4 nm sobre la unión NAD O NADP.

 El dominio catalítico posee una cavidad hidrofobica, que tiene una forma tridimensional específica para el sustrato y para los residuos cargados, importantes para la unión del sustrato. Los cambios en la conformación llevan al sustrato ligado hasta la proximidad del anillo de nicotinamida. La conformación de la zona activa favorece el estado de transición. Las cadenas colaterales de aminoácidos y los cofactores participan en la catálisis, pero la reacción es catalizada por la transferencia de electrones.

Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria, secundaria, terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades, cuaternaria.

MODELOS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA PRIMERA ETAPA:

E+ S

ES

ENZIMA + SUSTRATO = COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO -Este complejo ayuda a romper los enlaces químicos de los reactivos y que se formen nuevos enlaces. SEGUNDA ETAPA: ES

P+E

ENZIMA SUSTRATO = ENZIMA + PRODUCTO -El complejo se fragmenta dando lugar al producto y a la enzima que vuelve a estar disponible para reaccionar con otra molécula de sustrato.

https://www.google.com.ec/search?q=estructura+de+las+enzimas&espv=2&biw=1242&bih=606&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0CAY Q_AUoAWoVChMI0

LA MOLÉCULA DE LA ENZIMA ES MUCHO MÁS GRANDE QUE LA DEL SUSTRATO, Y SOLO UNA PEQUEÑA PARTE DE ÉSTA SE IMPLICA EN LA FORMACIÓN DEL COMPLEJO; ESTA PEQUEÑA PORCIÓN QUE SE INTERACCIONA CON EL SUSTRATO SE DENOMINA SITIO ACTIVO. EL SITIO ACTIVO Y EL SUSTRATO TIENEN FORMAS COMPLEMENTARIAS QUE LES PERMITE INTERACTUAR EN FORMA PRECISA. El modelo más conocido sobre el mecanismo de reacción de las enzimas es el de Fischer, quien propuso que la molécula de sustrato se adapta al centro activo de la enzima como la llave a una cerradura. (Pero no siempre encajan) En la actualidad se aplica el modelo de KOSHLAND quien manifiesta que las enzimas son flexibles y sus sitios activos adoptan la conformación idónea solo en presencia del sustrato, provocando un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD CATALÍTICA Las enzimas deben actuar en el tiempo y momento preciso, ésta regulación es precisa para coordinar el gran número de actividades bioquímicas que ocurren en cualquier parte del organismo. Las enzimas regulan la actividad química de la célula (metabolismo), en cambio la síntesis de cada tipo de enzima esta controlada por un gen específico; a esta regulación génica se denomina INDUCCIÓN ENZIMÁTICA. Otro tipo de regulación enzimática es la INHIBICIÓN ENZIMÁTICA, es decir una sola enzima puede ser capaz puede controlar y regular a todo un proceso metabólico. Proceso que es muy estudiada por la farmacología y toxicología para la producción de herbicidas e insecticidas. La inhibición enzimática puede ser permanente o irreversible y sucede cuando el inhibidor queda covalentemente unido a la enzima o ligado tan fuertemente que su disociación es lenta produciendo una modificación permanente de algún grupo funcional del sitio activo de la enzima. Y es reversible cuando al quitar el inhibidor del medio, la actividad se recupera

La inhibición reversible puede ser: A.

Inhibición competitiva: cuando el inhibidor y el sustrato compiten por unirse a la enzima en el mismo sitio activo. Para eliminar el inhibidor, se aumenta la concentración de sustrato y se lo desplaza. La velocidad no se verá afectada por se necesitará una concentración de sustrato más alta. Esta inhibición tiene dos características: falta de especificidad absoluta entre la enzima y el sustrato y similitud estructural entre el sustrato y el inhibidor.

B.

Inhibición no competitiva: cuando el inhibidor no se une al centro activo sino a cualquier otro sitio de la enzima, lo que hace que cambie la forma del sitio activo y la enzima ya no es efectiva. Un ejemplo es la aspirina, la cual inhibe las enzimas implicadas en la síntesis de un proceso inflamatorio.

IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS ENZIMAS

1.Indispensables en la transducción de señales o energía y en procesos de regulación celular.

2. Capaces de producir movimiento como la miosina para generar la contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto 3. Algunas a nivel de la membrana celular favorecen el transporte activo 4. Producción de luz en las luciérnagas 5. En algunos virus algunas enzimas están implicadas en la infección a células.

6. Degradación de los alimentos 7. Crean rutas metabólicas 8. En los procesos biotecnológicos algunas enzimas de microorganismos son utilizados para fermentación y producción de yogur, vino, cerveza aunque también ya se obtienen enzimas sintetizadas.

9. Permite a algunos industriales ejercer un estricto control de calidad de sus productos. La mayoría de enzimas industriales se obtienen de hongos y bacterias. Las enzimas se clasifican en grupos y cada uno de ellos en subclases.

FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: -Todo producto que actúe sobre la enzima debe hacerlo mediante la desnaturalización de las proteínas y que es cuando la las proteínas pierden los niveles estructurales, es decir se rompen las cadenas de aminoácidos en forma reversible o permanente. La desnaturalización puede ocasionar cambios drásticos en las propiedades físicas y químicas de las proteínas como solubilidad, grado de hidratación, índice de refracción, etc. Entre los agentes desnaturalizantes están:

-

Calor.

-

PH. La mayoría funcionan entre 6 y 8 y son muy sensibles a sus cambios. Cuando el PH sube o baja la actividad enzimática se afecta drásticamente.

-

Aumento de sales inorgánicas: elimina la mayor parte de bacterias, interfiriendo la actividad enzimática.

-

Aumento o disminución de la temperatura: acelera o disminuye la reacción química produciéndose en ambos casos la desnaturalización de las proteínas

-

La falta de vitaminas en el organismo vivo afecta la actividad enzimática, pues algunas enzimas para funcionar requieren la presencia de coenzimas

Ejemplo: el triosafosfato isomerasa, enzima catalizadora de la transformación de azúcares en energía

Ejemplos de desnaturalización de proteínas son: -La clara de huevo, transparente y semilíquida se convierte en una masa blanca y sólida por efecto de la temperatura . Cuando cocinamos un huevo. -La caseína de la leche origina por acidificación un precipitado llamado yogur - Las proteínas del plasma se precipitan selectivamente añadiendo cantidades crecientes de sales. - La grasa de los hornos y cocinas se precipitan en forma de grumos al utilizar quita grasas sin necesidad de usar agua caliente.

USO DE LAS ENZIMAS:

A.

MEDICINA: productos adelgazantes, cremas faciales, exfoliantes y limpiadoras, productos cicatrizantes y bactericidas.

B. INDUSTRIA QUÍMICA: quitamanchas, blanqueadores, desinfectantes, aditivos para combustibles, productos de limpieza y lavavajillas, detergentes, ceras, limpiapisos autobrillantes, limpiadores de muebles, madera y de cuero. C. PREPARACION DE ALIMENTOS: comestibles preelaborados (flan, torta) que agregando agua o leche se pueden preparar fácilmente. Sopas instantáneas, gelatinas, alimentos de cocción rápida. D. AGRICULTURA: controlar plagas mediante la acción enzimática que inhibe por ejemplo el ciclo reproductivo de un nematodo o insecto parásito de algún cultivo específico, e inclusive matamalezas. ------ Se hacen estudios para determinar los efectos negativos que los productos elaborados con base de enzimas podrían causar por ejemplo los insecticidas, herbicidas, plaguicidas pues ciertas malformaciones fetales, alteración endócrina y problemas de salud se les atribuye a estos.

NETGRAFIA: https://www.google.com.ec/webhp?sourceid=chromeinstant&ion=1&espv=2&ie=UTF-8#q=apoenzimas https://www.google.com.ec/search?q=ENZIMAS&es_sm=93&tbm=isch&tbo=u&so urce=univ&sa=X&ved=0CC0QsARqFQoTCM2f0MTY3sgCFQUmHgodJmcFDA&biw

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioqumica/material-de-clase1/Tema6_Enzimas.pdf http://www.upch.edu.pe/facien/fc/dbmbqf/pherrera/cursos/Bioquimica08/clase s/Enzimas%20%20y%20cinetica%20enzimatica.pdf