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TEMA 5: ENZIMAS 1. ENZIMAS O BIOCATALIZADORES - enzimas son biocatalizadores que intervienen a concentraciones muy bajas y aceleran las reacciones en las que participan, sin sufrir por ello modificación alguna - proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas uniéndose a la molécula o metabolito que se va a transformar, el sustrato en otro compuesto nuevo que es el producto - las reacciones químicas requieren cierta cantidad de energía para comenzar y desarrollarse a un ritmo que permita la vida de la célula - la energía inicial para que reaccionen las moléculas es la energía de activación - las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria para una reacción química - las enzimas no se modifican tras la reacción química y se recuperan al final pudiendo volver a catalizar otra reacción química - podemos decir que actúan del siguiente modo: a) disminuyen la energía de activación, acelerando las reacciones bioquímicas b) no cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre, solo aumenta la velocidad de la reacción c) no modifican el equilibrio, sino que aceleran la llegada al mismo d) al finalizar la reacción quedan libres y sin alterarse, pudiendo funcionar otra vez - aunque las enzimas, en su mayoría son proteínas, existen enzimas llamadas ribozimas que son ARN con actividad catalítica 2. LA REACCIÓN ENZIMÁTICA - reacción bioquímica enzimáticamente catalizada transcurre siempre mediante la unión del sustrato a la enzima formado el complejo enzima-sustrato reversible, que posteriormente dará lugar al producto de forma irreversible -prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. - las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

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TEMA 5: ENZIMAS - en una reacción catalizada por un enzima: 1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. 2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción 3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción - la unión de la enzima y el sustrato puede realizarse en base a dos modelos: A) El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto. B) En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido 3. COFACTORES: Coenzima y vitaminas - hay enzimas asociadas a otro tipos de moléculas formado HOLOENZIMAS , formadas por una parte proteica, denominada APOENZIMA, y otras que se unen a otras sustancias no proteicas, denominadas COFACTORES - el cofactor puede ser de dos tipos: orgánica e iónica * cofactor orgánico: unido a la apoenzima por enlaces débiles o covalentes * coenzimas si se unen débilmente NAD especialmente las hidrosolubles

+

+ , FAD, NADP , y muchas vitaminas

* grupo prostético si la unión es fuerte (grupo hemo de las catalasas) 2+ 2+ 2+ * cofactor iónico: * cationes metálicos (Ca , Fe , Mg ) - las vitaminas son sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable que se caracterizan por ser indispensables para el normal funcionamiento del metabolismo, pero que resultan imposibles de sintetizar por determinados organismos, y deben, por lo tanto, ingerirlas con la dieta, generalmente, en pequeñas cantidades

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TEMA 5: ENZIMAS 4. CINÉTICA ENZIMÁTICA - la cinética enzimática estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por enzimas y deduce, a partir de determinados parámetros cinéticos, la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos a través de los cuales lleva a cabo la catálisis - la actividad enzimática se expresa como la cantidad de moléculas de sustrato que cada molécula de enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo o la cantidad de moléculas de producto que es capaz de producir por unidad de tiempo - la cinética de una reacción catalizada por enzimas responde a la ecuación de Michaelis-Menten - la gráfica representa la variación de la velocidad de una reacción (v) conforme aumenta la concentración de sustrato (S) - la gráfica permite calcular la constante de Michaelis (KM) que es un parámetro característico de cada enzima - KM = concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima (Vmáx) y hace referencia a la afinidad de la enzima por el sustrato - una enzima con valor de KM bajo significa que consigue una alta eficacia catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato 4. FACTORES QUE MODULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 4.1. Variaciones de la temperatura - en general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica - las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. - sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. - la temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima - por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. 4.2. Cambios de pH - pequeñas variaciones del pH del medio interno ocasionan grandes cambios en la actividad de las enzimas, pues se modifican las cargas superficiales y se altera la conformación espacial de la estructura terciaria (o cuaternaria)

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TEMA 5: ENZIMAS

- existe el pH óptimo de tal modo que al alejarse de él, disminuye la actividad enzimática 4.3. Efecto de la concentración sobre la velocidad de la reacción química La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido

4.4. Inhibidores - Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. - Los inhibidores pueden ser reversibles (unión temporal) o irreversibles (anulan la capacidad catalítica) - Los inhibidores reversibles bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo)

- Los inhibidores irreversibles se unen al centro activo y no se separan (se denominan venenos) 4.5. Alosterismo - Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles, una inactiva y otra activa

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TEMA 5: ENZIMAS - El paso de una forma a otra suele estar inducido por la unión de ciertas moléculas llamadas ligandos o efectores, a determinados lugares de la superficie enzimática (distintos del centro activo) que son conocidos como centros reguladores - Son importantes en la comunicación celular y en las reacciones del metabolismo 5. ESTRATEGIAS PARA AUMENTAR LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS - la velocidad de la reacción se cuantifica por el número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo y depende de los siguientes factores: a) Aumento de la concentración de moléculas de sustrato b) Aumento de la concentración de moléculas de enzimas c) Compartimentación celular: muchas reacciones ocurren dentro de los orgánulos porque la concentración de sustrato y enzima es muy baja y dificultaría la reacción d) Efecto cascada: hay reacciones en la que las enzimas están en forma de proenzima inactiva que al activarse cataliza la activación de otra proenzima e) Complejos multienzimáticos: enzimas agrupadas formando un complejo en el que los productos de una reacción son los sustratos de la enzima siguiente. Esto ocurre con la ATP sintasa

6. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su función: 1) Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis de sustratos muy diversos con intervención del agua. 2) Liasas: catalizan la liberación de grupos funcionales diversos en moléculas que poseen un doble enlace. 3) Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula. 4) Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros. 5) Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas 6) Ligasas o Sintetasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP. (Sintasas si utilizan otra fuente de energía)

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TEMA 5: ENZIMAS ACTIVIDADES 1.- En la gráfica se representa la variación de la actividad de tres enzimas salivares en relación con el pH. a) ¿Se comportan las tres enzimas de la misma manera? b) ¿Cuál es el pH óptimo para cada una? c) ¿Cuál es la naturaleza de las enzimas? 2.- El gráfico muestra la energía de activación en una reacción catalizada o no por una enzima.

a.- ¿A qué tipo de reacción corresponderá cada una de las curvas? b.- Explica a qué se refiere la diferencia de energía marcada como 1, 2 y 3

3.- La enzima Rubisco es la más abundante del planeta Tierra a.- ¿Cuál es la naturaleza del enzima? b.- Define brevemente el concepto enzima c.- ¿Cómo influye la temperatura en la actividad enzimática? d.- ¿Qué es una coenzima? Nombra dos tipos e.- ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción? f.- ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica? g.- Define el concepto de Centro activo h.- Define el concepto de catálisis enzimática. i.- Cita dos factores que controlan la actividad enzimática indicando como influyen en la misma j.- ¿Se transforma la enzima después de la realización de su actividad? k.- Para realizar la actividad catalítica, algunas enzimas requieren de una coenzima o un cofactor ¿Cuál es la diferencia entre estos componentes? l.- ¿Qué es una holoenzima? m.- Desde el punto de vista de la reacción química, ¿cuál es la diferencia entre una enzima y un sustrato? n.- ¿Qué se obtiene de la hidrólisis de un disacárido? o.- ¿Cómo se denomina al lugar de la enzima donde se lleva a cabo la reacción catalítica? p. ¿Cuál es la composición química del ATP? q. Cita una molécula con similar papel que el NADH y NADPH. 4. La saliva es una secreción exocrina compleja. La cantidad de secreción es de 1 a 1,5 litros/ día para una persona adulta; el pH oscila de 6,2 a 7,4; entre sus componentes salivales, la enzima α-amilasa que cataliza la hidrólisis de ciertos polisacáridos. a. ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción de hidrólisis? b. ¿Cómo afecta la variación de pH a la enzima α-amilasa? c. ¿Cuál es la naturaleza química de la enzima? d. ¿Qué es una apoenzima? 5. La gráfica nos muestra las diferencias de comportamiento de las enzimas A y B respecto a la temperatura. a. Define brevemente el concepto de enzima. b. ¿Cuál es la naturaleza química de las enzimas? c. ¿Qué le sucede a la enzima A en las condiciones de temperatura superiores a 40º C? d. Cita otro factor capaz de causar el mismo efecto en la reacción del enzima.

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