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• Osvaldo René Páiz

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UNIVERSIDAD MARIANO GALVEZ DE GUATEMALA CAMPUS HUEHUETENANGO

Bioquímica Lic. Erick Josué Méndez Tercer ciclo Sección: A

HOJA DE TRABAJO DE LAS ENZIMAS

Grupo No. 3 María Celeste Mendoza Lemus 6200-19-335 Kely Ninely Sales López 6200-19-691 Gabriel Sarai Vásquez calel 6200-19-308 Osvaldo Rene País Lucas 6200-17-535

Huehuetenango 23 de marzo del 202

I. Resuelva la siguiente guía de estudio en con respectivo equipo (grupo) de laboratorio. 1. ¿Qué son enzimas? Son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas. 2. ¿Cómo se clasifican las enzimas?      

Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas

3. ¿Qué nombre recibe la diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición? Energía de activación 4. ¿Qué nombre recibe el centro activo que las enzimas y muchas clases de proteínas interactúan con la molécula de ligando? Sustrato 5. ¿Qué importante misión tienen el resto de los aminoácidos de la cadena polipeptidica de la enzima, los que no forman parte del centro activo? Crean la reacción llamada catálisis 6. ¿En qué consiste el método experimental para conocer la actividad catalítica de las enzimas desarrolladas por Leonor Michaelis y Maud Menten? Analiza cómo cambia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente en función de algunos parámetros experimentales como la concentración del sustrato o de la propia enzima lo que también se le conoce como cinética enzimática. 7. Mencione algunas de las propiedades más relevantes de las enzimas.   

PH Temperatura Cofactores

8. ¿Qué nombre reciben las moléculas que pueden inhibir la acción catalítica de una enzima y cómo llevan a cabo? Inhibidores enzimáticos, estas son moléculas que se unen a la enzima y disminuyen sus actividades

9. Algunas enzimas tienen distinta estructura molecular, aunque su función biológica se la misma. ¿Qué nombre reciben estas enzimas? Son las Enzimas Reguladoras 10. ¿Qué se estudia en la cinética enzimática? Estudia la velocidad y las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, dando así un detalle de su estudio catalítico. 11. ¿Qué define la unidad enzimática? Cataliza la conversión de 1µmol de sustrato en un minuto 12.Explique cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.     

Concentración de sustrato Temperatura Concentración del producto Activadores enzimáticos Inhibidores enzimáticos

13. ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan? Los inhibidores son sustancias que reducen de manera dramática la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas al interactuar con ellas, al grado de ser capaces de detener por completo la reacción Hay dos tipos: reversible e irreversible.  

Los inhibidores irreversibles son aquellos que se unen covalentemente a la enzima en alguna región que bloquea o interfiere por completo con su actividad catalítica. Los inhibidores reversibles son de dos tipos: competitivos, no competitivos y acompetitivos. No se unen de manera covalente a la enzima, pero si interfieren con su actividad.

14. Diferencia entre cofactor y coenzima: Por lo tanto, podemos decir que, cofactores son la parte no proteica de las holoenzimas, mientras que las coenzimas solamente serán aquellos cofactores que son moléculas orgánicas y que se unen de forma temporal al apoenzima. 15. ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción? Solución: La velocidad de una reacción enzimática se mide por el número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Este aumento de la velocidad va haciéndose

progresivamente más lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentración de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la reacción. 16. ¿Dónde actúan los enzimas alostéricos? Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy importante en la regulación de las reacciones metabólicas. Cuando la concentración de isoleucina es elevada, esta se une al centro alostérico del enzima, provocando su inactivación. Cuando la concentración disminuye, el enzima recupera su actividad. 17. Define centro activo y complejo enzima-sustrato. El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica. 18. En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico? Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas, poseen más de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o centro regulador; ambos centros son diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima alostérico es, al igual que en cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato. En este centro es donde se produce la acción catalítica. El centro alostérico o centro regulador es una zona del enzima alostérico, diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas moléculas denominadas moduladores o efectores. 19. Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. ¿Qué es el centro activo? Solución: Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran reacciones que sin su presencia no se desarrollarían o lo harían a velocidades incompatibles para la vida. Actúan a bajas concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la reacción. Su acción es específica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de transformación (especificidad de acción) de un determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato). El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica.

20. Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva. Ambos tipos de inhibición son reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma indefinida, sino que deja de realizar su actividad de forma temporal. En la inhibición competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se puede unir al centro activo del enzima e impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo de inhibición, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima, de ahí su nombre. Esta inhibición puede superarse aumentando la concentración de sustrato. En la inhibición no competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de inhibición, el inhibidor puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima por una zona diferente de la del centro activo: al hacerlo modifica su conformación, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato. Puede unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la formación del producto. Este tipo de inhibición no se supera aumentando la concentración del sustrato. 21. Principales tipos de coenzimas. Solo atendiendo a los grupos químicos que transfieren, podemos dividir las coenzimas en tres grupos: Coenzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato. Estas coenzimas son importantes por la gran cantidad de energía que acumulan en los enlaces que unen a las moléculas de fosfato. Esta energía se libera cuando estos enlaces se rompen. Por lo tanto, actúan transfiriendo energía de unos procesos a otros. Estas coenzimas son ribonucleótidos, entre los cuales destacan, principalmente, los adenosín fosfatos: adenosín monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P adenosín monofosfato: ADP = Adenina-ribosa-P-P adenosín monofosfato: ATP = Adenina-ribosa-P-P-P Coenzimas que intervienen en las reacciones de óxido-reducción, transfiriendo hidrógenos (electrones) de unos sustratos a otros. Muchos de ellos son mono o dinucleótidos que en ocasiones tienen bases especiales. Aquí se incluyen: Piridín nucleótidos: Son dinucleótidos, formados por el ribonucleótido de la adenina y un nucleótido de la nicotinamida. Comprende: NAD (nicotinamida-adenina-dinucleótido) : Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina. NADP

(nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato) Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa(P)-adenina Flavín nucleótidos: Son mono o dinucleótidos que contienen como base riboflavina. Aquí se incluyen: FMN (flavín mononucleótido): Riboflavina-P FAD (flavín adenina dinucleótido): Riboflavina-P-P-ribosa-adenina Coenzimas que intervienen en la transferencia de otros grupos químicos. Aquí se incluyen, entre otros: La coenzima A, que interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros. Fosfato de piridoxal, que transfiere grupos amino. 22. Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células desarrollen su actividad. Solución: Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Las células desarrollan su actividad por medio de una serie de reacciones químicas orgánicas. Si estas reacciones se produjeran sin catalizador, serían tan lentas que prácticamente no se llevarían a cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación, necesaria para que las moléculas reaccionantes pasen al estado de transición que, posteriormente, dará lugar a la formación del producto. 23.- ¿Qué características poseen los enzimas alostéricos? Solución: Las principales características que presentan los enzimas alostéricos son las siguientes: Están formados, generalmente, por más de una cadena polipeptídica (subunidad); por tanto, tienen estructura cuaternaria. Poseen varios centros reguladores denominados centros alostéricos. En ellos se pueden fijar moduladores, que pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores. Estos enzimas presentan dos conformaciones diferentes estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o relajada, que tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa, que tiene baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformación a otra se produce al fijarse en el centro regulador un modulador. El paso de la forma T (inactiva) a la forma R (activa) se produce al fijarse al centro regulador un modulador positivo o activador alostérico. El paso de la forma R a la forma T se produce al fijarse al centro regulador un modulador negativo o inhibidor alostérico. Presentan efecto cooperativo entre las

subunidades que las forman; es decir que la activación o inhibición de una de ellas produce el mismo efecto en todas las demás. La cinética de los enzimas alostéricos es diferente de la de los demás enzimas. En los enzimas alostéricos, la gráfica de la velocidad de la reacción en función de la concentración del sustrato es una curva sigmoidea, mientras que en el resto de las enzimas es hiperbólica. 24. Cómo se llama a la temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima? Temperatura Óptima 25: Indiqué la diferencia entre aminoácidos catalíticos y aminoácidos de unión.  aminoácidos catalíticos: Implica directamente en el mecanismo de la reacción.  aminoácidos de unión: Es la formación de un dipeptido por la unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico. 26: El centro activo de una enzima suele estar situado en el comienzo N-terminal de la secuencia proteínica PORQUE su misión principal es unirse al sustrato covalentemente a traces del grupo amino libre de la enzima. Porque el centro activo es una zona delimitada de la molécula proteínica de localización diversa. La unión enzima-sustrato, covalente o no covalente, puede realizarse de modos muy diferentes 27: Según la teoría del ajuste inducido de Koshland las moléculas de enzima y sustrato no pueden actuando con flexibilidad durante su acoplamiento PORQUE, este hecho provocaría la ruptura de la proteína enzimática en determinados enlaces peptídicos. Porque precisamente esta teoría se basa en que al unirse la enzima y el sustrato se pueden producir deformaciones de algunos enlaces del sustrato, de la enzima o de ambos. 28: Teniendo en cuenta la reacción que cataliza la enzima tripsina podría poseer la numeración 2.4.4.4. PORQUE se trata de una hidrolasa. Precisamente por tratarse de una hidrolasa el primer número de clasificación debería ser 3.

29. Estas son las que se encargan de actuar sobre algunas sustancias a las que transforman en otras isómeras, lo cual quiere decir que tienen la misma fórmula pero se constituyen de un desarrollo distinto. Transferasas. Estas son las que catalizan la transferencia de las moléculas a otras.

30. A que se refiere el termina zimasa proporcione un ejemplo La enzimasa es una mezcla enzimática compleja secretada por las levaduras que cataliza la glucosa y otros azúcares simples en alcohol etílico y dióxido de carbono durante la fermentación alcohólica. Cuando este proceso tiene lugar, disminuye progresivamente la velocidad de la reacción. EJEMPLO:  En la producción de cerveza, género Saccharomyces.

la

zimasa

es

secretada

por

la

levadura

del

31. ¿Como se le llama en general a la sustancia sobre la cual actúa una enzima? La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. 32. Como se designa o se forma el nombre de la mayoría de enzimas según el sustrato sobre el que actúan, es decir, su nomenclatura? . NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS  - Algunas conservan el nombre inicial, como las digestivas pepsina, tripsina..ptialina etc. -A muchas se las nombra con el nombre del sustrato acabado en asa. Ej. Maltasa, sacarasa etc. -La denominación correcta consiste en : . Se nombra el sustrato sobre el que actúa. . A continuación el nombre de la coenzima, si la hay. . La función que realiza acabado en asa. Lactato nicotidín deshidrogenasa. Generalmente el nombre del coenzima no se escribe, quedaría como: Lactato deshidrogenasa 33. Como se dividen o nombran las enzimas según su función  En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS

34. Cuáles son los tres tipos de enzimas que actúan sobre cada uno de los tres grupos principales de alimentos, es decir carbohidratos, lípidos y proteínas, ¿respectivamente? Las enzimas son sustancias segregadas por distintas glándulas, y están “especializadas” en distintos tipos de nutrientes. Se dividen en 3 grandes grupos:   – Proteasas. Tienen la misión de romper las proteínas para hacerlas asimilables. – Carbohidrasas. Se encargan de los hidratos de carbono (almidón, azúcares, lactosa, etc) – Lipasas. Especializadas en digerir las grasas. 34. Como se le llama en general a las enzimas que catalizan la adición o eliminación de un grupo químico de un compuesto, sin hidrolisis, oxidación o reducción? Se llama liasas 35. Este grupo de enzimas cataliza la trasferencia de un grupo o radical R de una molécula A hacia una B. Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente: A–X + B → A + B–X En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima. 36. Que función cumplen las enzimas llamadas ligasas y que otro nombre reciben las mismas El nombre común de las enzimas ligasa también incluyen la ligasa de ADN, una enzima usada comúnmente en laboratorios de biología molecular para unir fragmentos de ADN. Otros nombres comunes para llamar a las ligasas son: sintetasa, porque es usada para sintetizar nuevas moléculas, o carboxilasa cuando son usadas para añadir dióxido de carbono a una molécula. Su función es catalizar un enlace fosfodiéster entre el grupo 3'-hidroxilo extremo de una de las cadenas de ADN y el grupo 5'-difosfato del extremo de la otra cadena de ADN. Para llevar a cabo esta reacción, la célula necesita energía porque se trata de una reacción termodinámicamente desfavorable, es decir, no es una reacción que sucede de manera espontánea. 37. A que se le denomina como grupos activos de una enzima El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

38.  Como se le llama en general a la especie bioquímica resultante de la unión de una enzima con otra sustancia. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la enzima. 39 Cual es el modelo mas simple aceptado para la reacción enzimática? La forma más sencilla de escribir la reacción global. 39. Que otro nombre reciben en general algunos de los grupos prostéticos de proteínas conjugadas que forman enzimas? Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son moléculas que presentan una parte proteica (apoproteína) y otra no proteica menor (grupo prostético). Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético. 40. Mencione un criterio para identificar enzimas  ESTUDIO DE UNA ENZIMA  El estudio completo de una enzima involucra la investigación de un gran número de propiedades características que se detallan a continuación, pero de las que generalmente se estudian solo unas pocas: a)      propiedades fisicoquímicas: coeficientes de sedimentación y difusión; peso molecular; forma; punto isoeléctrico; estabilidad frente al calor, pH y oxidación; reversibilidad de la reacción y constante de equilibrio; calor, energía libre y entropía de la combinación enzima-sustrato y de su conversión en productos; medida de las constantes de velocidad de la reacción, efecto de activadores e inhibidores. b)      estructura: composición en aminoácidos, secuencia, presencia de grupos prostéticos, grupos sulfhidrilos, etc. c)      propiedades enzimáticas: naturaleza de la reacción, coenzimas, especificidad. d)      propiedades biológicas: significado en el metabolismo, acoplamiento con otras enzimas, localización, genética, efectos de su deficiencia, inmunología. ASPECTOS TÉCNICOS DEL TRABAJO CON ENZIMAS El éxito del trabajo con enzimas depende del cuidado con que se eviten las condiciones en las cuales son inestables. Las purificaciones deben llevarse a cabo sin pérdidas inútiles de tiempo y lo más conveniente, en general, es guardar las preparaciones en congeladora.   §      Deben evitarse altas temperaturas y acidez o alcalinidad extremas. Durante el aislamiento y la purificación conviene, en general, trabajar entre 0 y 4 oC y evitar pH mayor que 9 o menor que 5.

  §      Debe evitarse la formación de espuma, ya que la misma es indicador de desnaturalización proteica.   §      Los solventes orgánicos inactivan muchas enzimas a temperatura ambiente; de modo que los fraccionamientos con los mismos deben llevarse a cabo a baja temperatura y ésta no debe elevarse hasta que el solvente se haya eliminado o diluido a concentraciones inocuas.   §      Deben tomarse también varias precauciones en lo que se refiere a las condiciones de la reacción: a)      Elegir pH y temperatura en las zonas de mayor estabilidad de la enzima b)      Llevar a cabo la reacción a temperatura constante. c)      Elegir un buffer adecuado para evitar cambios de pH d)      Evitar la introducción de trazas de otras enzimas (por ejemplo saliva). e)      Elegir una cantidad de enzima adecuada para obtener variaciones apropiadas de la magnitud a medir.  41.  Podríamos afirmar que la cantidad de enzima presente  en una reacción a catalizar determina el equilibrio final de la misma , pero no influye  en el tiempo para que tal reacción se lleve a cabo. Si, porque proporciona lleve a cabo la reacción.

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42. Si bien la velocidad de una reacción química se duplica o triplica por cada 10 grados centígrados, esto no es válido necesariamente para una enzima, que al aumentar la temperatura, ¿qué proceso empieza a ocurrir, el cual a su vez detiene la actividad enzimática? Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima 43 ¿Cómo se llama al punto en donde la concentración de iones hidronio permite la mayor actividad enzimática? constante de acidez, o constante de ionización ácida 44 Defina qué es un Activador enzimático.

Se denomina activadores e inhibidores a aquellas moléculas capaces de unirse específicamente a una enzima, aumentando o disminuyendo su actividad respectivamente. 45 ¿Cuál es el nombre general de algunas enzimas que actúan como activadores? Amilasa salival: Presente en la saliva y actúa sobre los almidones Pepsina: Hidroliza las proteínas Amilasa pancreática: Actúa sobre los almidones Lipasa pancreática: Hidroliza las grasas ingeridas Tripsina y quimotripsina: Interviene en la digestión y en la coagulación de la sangre y de la leche Nucleasa: Hidroliza los ácidos nucleicos ingeridos Disacaridasa: Hidroliza los disacáridos: maltosa, sacarosa y lactosa en monosacáridos

46 ¿Cómo se le llama a una sustancia que se opone a la acción normal de una enzima, la cual se ha producido por inyección repetida de dicha enzima en un animal de experimentación? inhibidor enzimático 47. ¿A qué sustancias se aplica el término Isoenzimas? En muchos casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción. 48. Mencione dos ejemplos de coenzimas. 

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Coenzima A (CoA). Encargada de transferir grupos acilo necesarios para diversos ciclos metabólicos (como la síntesis y oxidación de ácidos grasos), es una coenzima libre que se deriva de la vitamina B5. Carne, hongos y yema de huevo son alimentos ricos en esta vitamina. Vitamina K. Vinculada con el factor de coagulación sanguíneo, sirve de activadora de distintas proteínas plasmáticas y osteocalcinas. Se la consigue en tres formas: Vitamina K1, abundante en cualquier dieta y de origen vegetal; Vitamina K2 de origen bacteriano y Vitamina K3 de origen sintético.

49 Mencione en qué organelo celular se encuentran los sistemas enzimáticos para síntesis de ARN. sintetizado y localizado en el nucléolo de las células eucariotas 50 ¿A qué se le denomina “sistema multienzimático”? complejo de enzimas dentro de una célula, que forman una secuencia de reacciones enzimáticas, en una vía bioquímica. II. Analice los siguientes párrafos e indique si cada uno es Verdadero o Falso 51.El centro activo de una enzima suele estar situado en el comienzo Nterminal de la secuencia proteínica PORQUE su misión principal es unirse al sustrato covalentemente a través del grupo amino libre de la enzima. verdadero 52.Según la teoría del ajuste inducido de Koshland las moléculas de enzima y sustrato no pueden actuar con flexibilidad durante su acoplamiento PORQUE este hecho provocaría la ruptura de la proteína enzimática en determinados enlaces peptídicos. Porque precisamente esta teoría se basa en que al unirse la enzima y el sustrato se pueden producir deformaciones de algunos enlaces del sustrato, de la enzima o de ambos. 53.Teniendo en cuenta la reacción que cataliza la enzima tripsina podría poseer la numeración 2.4.4.4 PORQUE se trata de una hidrolasa. Precisamente por tratarse de una hidrolasa el primer número de clasificación debería ser 3. 54. Una determinada enzima cuya numeración es 1.3.7.10 se trataría de una: a. Transferasa. b. Liasa. c. Isomerasa. d. Oxidorreductasa. e. Ligasa. 55.La enzima histidina descarboxilasa cataliza la descarboxilación de la histidina para formar histamina. ¿Cuál de las posibilidades señaladas podría corresponder a su numeración oficial? a. 1.10.3.1. b. 2.4.1.15.

c. 4.1.1.22. d. 3.2.7.1. e. 6.4.3.1.

Bibliografía     

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