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ACCION ENZIMATICA DE LA CATALASA

ACCION ENZIMATICA DE LA CATALASA Trabajos: ACCION ENZIMATICA DE LA CATALASA Ensayos de Calidad, Tareas, Monografias - busque más de 2.539.000+ documentos. Enviado por: veroysabel 04 noviembre 2014 Tags: Palabras: 922 | Páginas: 4 Views: 34 Leer Ensayo Completo Suscríbase

Las enzimas son proteínas cuya función es catalizar, es acelerar los procesos de reacciones bioquímicas, las muy diversas reacciones que se llevan a cabo en los organismos vivos. Su acción es específica y se afecta por factores tales como la temperatura, el pH de medio, las concentraciones de enzima, las concentraciones de sustrato, etc. DESNATURALIZACION DE LAS ENZIMAS La desnaturalización es un cambio estructural en las proteínas o en los acidos nucleicos en el cual pierden su estructura inicial y también en algunas ocasiones sus propiedades físico-quimicas. Si estas son desnaturalizadas son incapaces de cumplir sus funciones. A los agentes que desnaturalizan proteínas se les llama agentes desnaturalizantes y se dividen entre físicos que en este caso es el calor y químicos que son el pH, polaridad, iones, etc. EFECTO DE LA TEMPERATURA Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura. Si representamos gráficamente la variación de la actividad de los enzimas en función de la temperatura da la impresión de que existe una temperatura "óptima" análoga al pH óptimo; hay que resaltar que esa aparente temperatura óptima no es más que el resultado de dos procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de reacción con la temperatura y 2) la desnaturalización térmica del enzima. Las temperaturas no adecuadas para que una enzima (que son proteínas) realice sus

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funciones tienden a desnaturalizarla y esto causa, deficiencia en las funciones que realiza la enzima y a temperaturas extremas a dañar la enzima completamente. EFECTO DEL pH La mayoría de los enzimas poseen un pH característico al cual su actividad es máxima, al cual se le denomina pH óptimo del enzima; de tal forma que por encima o por debajo de este pH su actividad disminuye. Aunque los perfiles de las curvas de actividad en función del pH de muchos enzimas son acampanadas, pueden presentarse otras formas. El pH óptimo de la mayoría de los enzimas suele ser próximo a la neutralidad, es decir, a pH fisiológico, pero hay algunos enzimas cuyo pH óptimo es básico (tripsina) o ácido (pepsina) e incluso en algunos casos el pH no influye en la actividad enzimática (papaína) La relación entre el pH y la actividad de cualquier enzima depende del comportamiento ácido-base del enzima y del sustrato, así como de otros muchos factores. Por lo general, dicha relación resulta difícil de analizar c ...

Mejor respuesta: Las enzimas son proteinas, y como tales tienen un funcionamiento optimo a una determinada temperatura. Cuando tenemos mucha fiebre, nos aumenta la temperatura. El efecto de la temperatura sobre las proteinas es que las desnaturaliza, o sea hace que estas comiencen a perder su forma y con ello, su funcionalidad. Como la funcion de las enzimas es catalizar las reacciones quimicas de nuestro organimo, el efecto que produce la temperatura en las enzimas es que vamos a "gastar" mas energia de nuestro cuerpo para que las reacciones se lleven a cabo, por lo tanto nos sentiremos cansados, desganados y debiles. Espero te halla servido, Suerte!!!!

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Peróxido de hidrógeno

Nombre IUPAC

Dióxido de hidrógeno

General

Otros nombres

Agua oxigenada Dioxidano

Fórmula

H2O2

molecular

Identificadores

Número CAS

7722-84-11

Número

MX0900000

RTECS

ChEBI

16240

ChemSpider

763

PubChem

784

Propiedades físicas

Apariencia

Incoloro

Densidad

1400 kg/m3; 1,4 g/cm3

Masa molar

34,0147 g/mol

Punto de fusión 272,6 K (-1 °C)

Punto de

423,35 K (150 °C)

ebullición

Estructura

n/d

cristalina

Viscosidad

1,245 cP a 20 °C

Propiedades químicas

Acidez

11,65 pKa

Solubilidad en

Miscible

agua

Producto de

n/d

solubilidad

Momento

2,26 D

dipolar

Termoquímica ΔfH0gas

-136,11 kJ/mol

ΔfH0líquido

-188 kJ/mol

ΔfH0sólido

-200 kJ/mol

S0gas, 1 bar

232,95 J·mol-1·K

Peligrosidad

NFPA 704

0 3 3 OX Frases R

R5 R8 R20 R22 R35

Frases S

S1 S2 S17 S26 S28 S36 S37 S39 S45 Riesgos

Riesgos

¡Atención! las siguientes son

principales

indicaciones para el peróxido de hidrógeno puro y soluciones concentradas.

Ingestión

Serios daños, posiblemente fatal.

Inhalación

Irritación severa,corrosivo, posiblemente fatal. Corrosivo. Agente aclarante y

Piel

desinfectante. Causa ardor casi inmediatamente. Altamente peligroso. Vision borrosa,

Ojos

quemaduras profundas graves Compuestos relacionados Otros aniones

?

Otros cationes

Peróxido de sodio

Compuestos

Agua, ozono, hidracina

relacionados Valores en el SI y en condiciones estándar (25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario. [editar datos en Wikidata]

El peróxido de hidrógeno (H2O2), también conocido como agua oxigenada, dioxogen o dioxidano, es un compuesto químico con características de un líquido altamente polar, fuertemente enlazado con el hidrógeno tal como el agua, que por lo general se

presenta como un líquido ligeramente más viscoso que ésta. Es conocido por ser un poderoso oxidante. A temperatura ambiente es un líquido incoloro con olor penetrante e incluso desagradable y sabor amargo. Pequeñas cantidades de peróxido de hidrógeno gaseoso se encuentran naturalmente en el aire. El peróxido de hidrógeno es muy inestable y se descompone lentamente en oxígeno y agua con liberación de gran cantidad de calor. Su velocidad de descomposición puede aumentar mucho en presencia de catalizadores. Aunque no es inflamable, es un agente oxidante potente que puede causar combustión espontánea cuando entra en contacto con materia orgánica o algunos metales, como el cobre, la plata o el bronce. El peróxido de hidrógeno se encuentra en bajas concentraciones (del 3 al 9 %) en muchos productos domésticos para usos medicinales y como blanqueador de vestimentas y el cabello. En la industria, el peróxido de hidrógeno se usa en concentraciones más altas para blanquear telas y pasta de papel, y al 90 % como componente de combustibles para cohetes y para fabricar espuma de caucho y sustancias químicas orgánicas. En otras áreas, como en la investigación, se utiliza para medir la actividad de algunas enzimas, como la catalasa. Ggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggggg Las enzimas se relacionan con la activación de otros nutrientes haciendo que estos sean más aprovechables por el aparato digestivo. También ayudan en la destrucción de microbios patógenos y regulan procesos químicos como la detoxificación, por lo que se les atribuye un rol depurativo. No obstante, el contenido en enzimas de los alimentos ha decrecido por el procesado, el refinado y los métodos de conservación que hoy día se utilizan en la industria alimentaria. Los alimentos frescos y fermentados son los más ricos en estas sustancias, que también se utilizan en abundancia mediante la tecnología alimentaria en la elaboración y conservación de alimentos, bebidas y productos nutracéuticos.

En relación con la salud Cada reacción química del organismo está facilitada o controlada por unas moléculas proteicas que se conocen como enzimas. Son biocatalizadores complejos de gran especificidad y eficiencia que se producen por las células de organismos vivos, por lo que están en todos los tejidos y se encargan de regular y acelerar todas las reacciones biológicas, a través de procedimientos bien definidos. Aunque más del 40% de las proteínas que genera el cuerpo humano son para la producción de enzimas propias, nuestro organismo también abastece sus necesidades a partir de los alimentos. Las enzimas son un componente más de la dieta, como las vitaminas, los fitoquímicos, los minerales o las grasas, ya que sin ellos puede darse un estado de deficiencia que puede manifestarse con un envejecimiento acelerado o la aparición o empeoramiento de enfermedades crónicas. La carencia de enzimas también se relaciona con ciertos

problemas de piel, fatiga, dolores musculares o articulares e, incluso, con alergias e intolerancia de origen alimentario. El ser humano sufre de algunas enfermedades por deficiencia congénita (heredada) de enzimas, como por ejemplo la intolerancia a la lactosa, por falta de lactasa o la fenilcetonuria provocada por la carencia del enzima fenilalanina. Las enzimas se encargan de liberar nutrientes en los propios alimentos haciéndolos más asimilables por nuestro aparato digestivo, también ayudan al organismo en la destrucción de agentes microbianos, tienen un papel importante en la detoxificación (liberación de sustancias tóxicas) y en la activación de otros enzimas y hormonas. Las enzimas se encuentran en gran cantidad en alimentos frescos como frutas, ensaladas, leche, mantequilla, queso, carne, pescado y huevo Se encuentran en gran cantidad en los alimentos frescos, como frutas, ensaladas, leche, mantequilla, queso, carne, pescado y huevo. Tales enzimas no sólo proceden de los vegetales y los alimentos de origen animal, sino que también son de origen microbiano, ya que están en los productos obtenidos por fermentación y curado, como el enzima natokinasa que se obtiene del natto, un fermentado de granos de soja y que en la actualidad se le relaciona con la prevención y el tratamiento de enfermedades cardiovasculares. En la actualidad hay tratamientos médicos basados en la enzimoterapia que prescriben dietas ricas en alimentos crudos y fermentados, además de complementos de enzimas pancreáticos de origen animal para el tratamiento de enfermedades del aparato digestivo. La Food and Drug Administration (FDA) estadounidense se ha posicionado sobre este tema y advierte que aún falta evaluar los resultados de las investigaciones puestas en marcha para asegurar la eficacia y la seguridad de este tipo de preparados.

Ingeniería enzimática La industria alimentaria ha sabido sacar un gran partido a las enzimas y así lo demuestra el rápido desarrollo que en los últimos años ha tenido la enzimología en el ámbito de la bioquímica de alimentos. Los efectos beneficiosos de la acción enzimática están presentes tras un buen solomillo, una rica cerveza, una fruta aromática, un queso bien curado y hasta en un crujiente y esponjoso pan. Son también enzimas las que determinan que un café sea considerado un "buen café", que un cacao haga disfrutar de un sabor y aroma agradables y que un té negro posea sus atributos especiales que lo diferencian de otros tipos de té. Las principales fuentes de enzimas usadas en la industria de alimentos son de diferente origen: la renina, pepsina, tripsina, catalasa y lipasa pancreática son de origen animal. Algunas de ellas se utilizan en la industria láctea y son indispensables para determinar las características fundamentales que distinguen a los diferentes tipos de quesos entre sí. De origen vegetal es la alfa-amilasa obtenida del germen de trigo y fundamental en la mejora del valor panificador de las harinas que se utilizan para hacer el pan.

También son de origen vegetal las proteasas de la papaya, el higo y la piña, utilizadas en panadería para obtener masas blandas, suaves y extensibles con las que se pueden realizar galletas secas y barquillos. De origen microbiano son las enzimas de los hongos Aspergillus flavus, A. orycae y A. niger, y del Bacillus subtilis, algunas de ellas aplicadas durante el proceso de maduración de la carne para conseguir una textura blanda, jugosa,