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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL Facultad de Ingeniería Pesquera y Alimentos CALLAO Escuela Profesional de Ingenieria de Alimentos

Tema: “Glucogenólisis y Fermentación Láctica” Curso: Bioquímica General Profesora: C. Alicia Decheco Egúsquiza Grupo Horario: 91 G Mesa: C Alumnos: *Chura Mamami, Sheyla * Cruces Yesquen, Paola * De la Cruz Vela, Alexander * Salazar Barzola, Diego * Silva Agape, Lucia Ciclo: III

ÍNDICE

Universidad Nacional del Callao

I.

INTRODUCCIÓN

II.

OBJETIVO

III.

MARCO TEÓRICO

Glucogenólisis - Fermentación Láctica

Glucogenólisis Fermentación Láctica IV.

PARTE EXPERIMENTAL

V.

RESULTADOS

VI.

CONCLUSIONES

VII.

CUESTIONARIO

VIII.

BIBLIOGRAFÍA

INTRODUCCIÓN

Bioquímica General

Blga. Mc. C. Alicia Decheco Egúsquiza

Universidad Nacional del Callao

Glucogenólisis - Fermentación Láctica

El glucógeno es un polisacárido, es decir que está formado por más de 10 monosacáridos (de 3 a 7 carbonos), su función es de reserva energética en los animales, encontrándose en el hígado y músculo esquelético .La glucosa es uno de las principales fuentes de combustible metabólico, es degradada en la glucolisis para producir energía, en las plantas la sustancia almacenadora de glucosa es el almidón. La glucogenólisis es un proceso metabólico mediante el cual el glucógeno es desdoblado para ser degradado y convertido en glucosa, para de esta manera aportar ATP, siendo llevada a cabo en el citoplasma celular. La degradación del glucógeno consiste en la salida secuencial de unidades de glucosa a partir de extremos no reductores de la cadena, la enzima que participa en este proceso corresponde a la glucógeno fosforilasa, que cataliza la ruptura fosforilítica de enlaces glucosídicos alfa 1-4 desde el C4 No reductor, separando unidades de glucosa-1-fosfato, esta no puede romper los enlaces alfa 1-6 por lo que degradara hasta una glucosa situada a 4 residuos de un punto de ramificación.

II. OBJETIVO

Bioquímica General

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

 Determinación cualitativa de la hidrólisis enzimática del almidón en el hígado.  Identificar variables que intervienen en la Glucogenólisis y determinar su naturaleza.

III. MARCO TEÓRICO

GLUCOGENOLISIS

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

El glucógeno es una macromolécula de estructura ramificada con ramificaciones más frecuentes en la zona central que en la periférica. La molécula de glucógeno tiene un peso molecular de 10000000. El glucógeno es la forma principal de almacenaje de carbohidratos en los animales y corresponde al almidón de las plantas. Se encuentra en mayor proporción en el hígado y en el musculo. La función del glucógeno a través del proceso de glucogenólisis es actuar como una fuente de fácil disponibilidad de unidades de glucosa para su oxidación dentro del mismo organismo. La fosforilasa cataliza el paso siguiente que es limitante de la velocidad de la glucogenólisis.

(C6)n + Pi

------------------------------------------>

(C6)n-1 +

Estructura del Glucógeno

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

El glucógeno es un polímero de glucosa unidas por dos tipos de enlaces: Alfa (1-4) glucosídicos, mayoritariamente Alfa (1-6) glucosídicos, en las ramificaciones

La glucogenólisis es un proceso catabólico llevado a cabo en el corazón y cerebro que consiste en la remoción de un monómero de glucosa de un glucógeno mediante fosforólisis para producir glucosa 1 fosfato, que después Bioquímica General

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

se convertirá en glucosa 6 fosfato, la glucólisis. Es antagónica de la glucogénesis. Estimulada por el glucagón en el hígado, epinefrina (adrenalina) en el músculo e inhibida por la insulina. Es un proceso que requiere un grupo específico de enzimas citosolíticas: la glucógeno fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces glucosídicos, la fosfoglucomutasa que convierte la G1P en G6P la cual puede hidrolizarse a glucosa (en hígado) o seguir la vía glucolítica (hígado y músculo) y por último la Glucosil Transferasa α(1→4) y la amilo-1,6-glucosidasa, que se encarga de hidrolizar las ramificaciones. Su deficiencia produce la Enfermedad de Cori y la Enfermedad de Pompe

PASOS: 1. Fosforilisis de glucógeno: catalizado por enzima fosforilasa que cataliza uniones α1-4 por inserción de fosfato en carbono 1. No se necesita ATP. Se libera Glucosa 1 fosfato. La enzima se va a detener en la unión α 1-6 donde va a actuar oligo α1-4 -> α1-4 que desprende el trisacárido terminal y lo trasfiere al extremo de una rama vecina uniéndolo por enlace α1-4. Entonces la ramificación queda reducida a α1-6. 2. Hidrólisis de unión α1-6: catalizada por enzima desramificante. Luego se continúa liberando glucosa 1 fosfato hasta que la proximidad de las uniones α1-6 quede a 4 carbonos de distancia. En promedio se produce una glucosa libre por cada 9. 3. Formación glucosa 6 fosfato: paso de 1 fosfato a 6 fosfato por enzima fosfoglucomutasa. 4. Formación de glucosa libre: catalizada por enzima glucosa 6 fosfatasa, Es irreversible. Esta enzima se encuentra en el retículo endoplasmático de hígado, riñón e intestino pero NO en musculo ya que este no libera la glucosa a la sangre.

FERMENTACIÓN LÁCTICA Bioquímica General

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

La fermentación láctica es causada por algunos hongos y bacterias. El ácido láctico más importante que producen las bacterias es el Lactobacillus. Otras bacterias que produce el ácido láctico son: Leuconostoc, Pediococcus, Estreptococo lactis y Bifido bacterium bifidus. La presencia del ácido láctico, producido durante la fermentación láctica es responsable del sabor amargo, y de mejorar la estabilidad y seguridad microbiológica del alimento. Este ácido láctico fermentado es responsable del sabor amargo de productos lácteos como el queso, yogurt y el kefir. El ácido láctico fermentado también da el sabor amargo para fermentar vegetales tales como los tradicionales pikles.

Proceso Bioquímica General

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

Para que algo fermente, de haber presencia de oxigeno y una cierta temperatura (calor), de tal manera que se reproducen ciertas microrganismos y al multiplicarse, su producto de desecho le da ciertas propiedades diferentes. Aplicaciones Un ejemplo de este tipo de fermentación es la acidificación de la leche. Ciertas bacterias, al desarrollarse en la leche utilizan la lactosa como fuente de energía. La lactosa, al fermentar, produce energía que es aprovechada por las bacterias y el ácido láctico es eliminado. La coagulación de la leche resulta de la precipitación de las proteínas de la leche, y ocurre por el descenso de pH debido a la presencia de ácido láctico. Este proceso es la base para la obtención del yogurt. El acido láctico, dado que otorga acidez al medio, tiene excelentes propiedades conservantes de los alimentos. Ejemplos de esto último son el chucrut y el ensilado de granos para forraje.

Ventajas de la fermentación láctica  Se tolera mejor ya que contiene menos lactosa.  Su acidez impide el desarrollo de gérmenes patógenos  Ayuda a regenerar la flora intestinal, ya que posee bacterias  Beneficiosas y ácido láctico (la lactosa se transforma en parte en este ácido). Interesante por lo tanto en casos de trastornos digestivos, especialmente diarrea por gastroenteritis o colitis.  La proteína caseína (tan perjudicial en la leche) está coagulada por acción del ácido láctico y pre digerida por las bacterias.  Aumenta las defensas y combate las infecciones intestinales.

IV. PARTE EXPERIMENTAL 1. MATERIALES, REACTIVOS Y MUESTRAS

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1. MATERIALES Soporte Universal con bureta

Pipeta

Soporte universal

Termometro

Vaso precipitado

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Pipeta

Glucogenólisis - Fermentación Láctica

Cacerola

Espátula

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Tubos de ensayo

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Tiras de pH

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2. REACTIVOS

Lugol

Fenolftaleína

3. MUESTRA

Hígado

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4.EQUIPOS Incubadora

Balanza analítica

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

2. PROCEDIMIENTO PRUEBA DE LUGOL 1. Medir pH de la muestra de hígado.

2. Colocar 5 ml de hígado en un tubo de ensayo, adicionar 5 gotas de Lugol para comprobar la presencia de glucógeno.

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

3. Diluir 10 g de almidón y 1 g de sal en 10 ml de agua, adicionar toda la muestra de hígado.

4. Mezclar con la ayuda de la bagueta y medir pH.

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5. Incubar la muestra.

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

6. Cada 5 minutos retirar 5 ml de hígado y hacerle la prueba de Lugol, observaremos como va cambiando el color de la muestra.

7. Realizar la prueba de Lugol hasta llegar al “blanco”.

A LOS 3 MINUTOS:

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A LOS 6 MINUTOS:

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A LOS 9 MINUTOS:

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A LOS 12 MINUTOS:

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A LOS 15 MINUTOS:

A LOS 18 MINUTOS:

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A LOS 21 MINUTOS:

GLUCÓLISIS 1. Tapar el vaso de precipitado con la muestra de hígado e incubar a 37ºC por 40 minutos-.

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TITULACIÓN

2. Titular con NaOH 0,1 N (colocar 10 ml de hígado + 2 gotas de fenolftaleína en un vaso de precipitado), (el pH debe ser neutro).

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

% ÁCIDO LÁCTICO:

( N de NaOH x Gasto de NaOH x 0,009 ) x 100 Alícuota

% ÁCIDO LÁCTICO =

( 0,1 x 1,5 x 0,09 ) x 100 10

= 0.135

3. Tapar el vaso de precipitado con la muestra de hígado e incubar a 37ºC por 30 minutos más-.

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% ÁCIDO LÁCTICO:

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

% ÁCIDO LÁCTICO:

( N de NaOH x Gasto de NaOH x 0,009 ) x 100 Alícuota

% ÁCIDO LÁCTICO =

( 0,1 x 2,5 x 0,09 ) x 100 10

= 0.225

pH de Neutralización

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V. RESULTADOS

pH inicial

pH con almidón y sal

5,5

6

PRUEBA DE LUGOL. VERDE: maltooligosacáridos. ANARANJADO: maltosa. MORADO: dextrinas. BLANCO: glucosa.

Tiempo 3' 6' 9' 12' 15' 18' 21'

Dextrin a xxx x

Maltooli gosacarido x xxx xxx xx xx xxx

Maltosa Glucosa

Glucóge no

x xx xxx x

x xxxx xxxx

Esquematice

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VI. CONCLUSIONES Bioquímica General

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 Se determinó cualitativamente la hidrólisis del almidón, esto se pudo lograr al adicionar lugol a la muestra, de igual modo se pudo saber en que etapa de la glucogenólisis se encontraba la muestra.  Se logró determinar una serie de variantes que intervienen en la glucogenólisis: el glucógeno fosforilasa, la enzima desramificante del glucógeno y el tiempo.

VII. CUESTIONARIO Defina:

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Vía Anfibolica: Es una vía metabólica que sirve tanto a los procesos catabólicos anabólicos. Tal como el ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs) es la fase del catabolismo de los hidratos de carbono, ácidos grasos y aminoácidos. Pero también ofrece para diferentes precursores de la biosíntesis de (procesos anabólicos): el α-cetoglutarato y oxalacetato son los precursores para la síntesis de aminoácidos, tales como aspartato y glutamato. El oxaloacetato se convierte también en fosfoenolpiruvato (gracias a la enzima fosoenolpiruvato carboxiquinasa) en el camino de la gluconeogénesis. Fosforilasa quinasa: Es una enzima que activa la glucógeno fosforilasa para liberar glucosa-1-fosfato procedente del glucógeno. La PHK fosforila la glucógeno fosforilasa en dos residuos serina provocando un cambio conformacional que favorece a la glucógeno fosforilasa "a" más activa que la glucógeno fosforilasa "b" desfosforilada. Glucógeno fosforilasa b + 2 ATP Glucógeno fosforilasa a + 2 ADP La enzima se presenta como un homotetrámero de tetrámeros situados en forma de "mariposa". Cada uno de los cuatro tetrámeros está formado de una subunidad α, una subunidad β, una subunidad γ y una subunidad δ. La subunidad γ contiene el sitio con actividad catalítica mientras que las otras tres subunidades tienen funciones reguladoras. Dextrina Límite: Son un grupo de oligosacáridos de poco peso molecular producidas por la hidrólisis del almidón. La producción industrial es realizada generalmente por la hidrólisis ácida del almidón de patata. Analíticamente, las dextrinas se pueden detectar con la solución de yodo, dando una coloración roja. Prostaglandina: Son un conjunto de sustancias de carácter lipídico derivadas de los ácidos grasos de 20 carbonos (eicosanoides), que contienen un anillo ciclopentano y constituyen una familia de mediadores celulares, con efectos diversos, a menudo contrapuestos. Las prostaglandinas

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afectan y actúan sobre diferentes sistemas del organismo, incluyendo el sistema nervioso, el tejido liso, la sangre y el sistema reproductor; juegan un papel importante en regular diversas funciones como la presión sanguínea, la coagulación de la sangre, la respuesta inflamatoria alérgica y la actividad del aparato digestivo. Pululanasas Las pululanasas hidrolizan los enlaces 1.6 del pululanano y otros y otros oligosacáridos ramificados, como amilopectina y glucógeno. La maltosa es su único producto. Recientemente se ha generado mucho interés sobre estas enzimas debido a la aplicación en la fermentación óptima de cereales para la producción de etanol y por lo económico que resulta en el proceso. 2. ¿Por qué la glucolisis constituye el núcleo central del metabolismo de los carbohidratos? ¿Cómo se regula? Porque la glucólisis o glicolisis, es una ruta metabólica formada por una secuencia de reacciones catalizadas enzimáticamente, que transforma la glucosa en piruvato obteniéndose en el proceso un pequeño desprendimiento energético. Regulación de la glucólisis De todas las reacciones que tienen lugar en la vía glucolítica, son tres las catalizadas por enzimas que presentan un alto nivel de control en su actividad. Las enzimas reguladoras o alostéricas de la vía glucolítica son la hexoquinasa (HK), la fosfofructoquinasa(PFK1) y la piruvatoquinasa (PK), existiendo algunas diferencias en esta regulación dependiendo del tejido analizado. 

Hexoquinasa: Es una enzima con una alta afinidad por la glucosa, que es inhibida alostéricamente por el producto de la reacción, la glucosa6-fosfato. De esta forma es posible mantener el equilibrio entre la velocidad de formación de la glucosa-6-fosfato con su velocidad de utilización. La inhibición de la enzima por el producto de su reacción, garantiza además que no se agote el fosfato inorgánico de la célula en la formación de hexosas fosforiladas. Los mamíferos tienen varias isozimas de la hexoquinasa, en las células hepáticas se denomina glucoquinasa, cuyas propiedades cinéticas son muy diferentes del resto de isozimas. El funcionamiento de esta isozima determina el mantenimiento de un equilibrio entre la glucosa en el interior de la célula con la glucosa que hay en sangre, permitiendo al hígado utilizar la glucosa en la vía glucolítica a una velocidad significativa,

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



Glucogenólisis - Fermentación Láctica

sólo cuando los niveles de glucosa sanguínea son altos, y así estas células pueden actuar como un sistema tamponadora. Fosfofructoquinasa. La fosfofructoquinasa es la enzima clave o limitante de la velocidad de la ruta glucolítica en la mayoría de los tejidos, es una enzima sometida a una compleja regulación alostérica. El ATP es un inhibidor alostérico mientras que ADP y AMP actúan como activadores, otros compuestos como el citrato, metabolito intermediario de la degradación aerobia del piruvato, actúa inhibiendo la enzima. El hecho de que sea esta enzima la limitante y no la primera, se apoya en que hasta este punto todavía no hay compromiso en firme para la degradación glucolítica, ya que el precursor bien sea fructosa-6-fosfato o su isómero glucosa-6fosfato, puede ser utilizado en la mayoría de las células para ser almacenado o para degradarle a través de otras vías. Piruvatoquinasa, esta enzima es inhibida por [ATP] elevada, o bien por acetil-CoA; éste último está presente en elevadas concentraciones cuando se produce la degradación de otros combustibles metabólicos, constituyendo una señal de excedente energético y de desvío para potenciar rutas anabólicas.

4. DESTINO METABOLICO DEL PIRUVATO Al finalizar el proceso de la glicolisis, el piruvato obtenido puede tomar 2 caminos. En ambientes anaeróbicos es decir en ausencia de oxigeno se producen fermentaciones mientras que en aeróbicos se produce una oxidación.

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Glucogenólisis - Fermentación Láctica

Fermentación láctica Es una ruta metabolica anaerobia que ocurre en el citoplasma de la celula donde se oxida la glucosa para obtener energía y así obtener lactato o ácido láctico.

Fermentación alcohólica Este proceso se lleva en ausencia de oxigeno en el citoplasma. Se libera dióxido de carbono y la molécula de piruvato se descompone en acetaldehido el cual produce etanol.

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Oxidación Este proceso requiere la presencia de oxigeno y se lleva acabo en la mitocondria. En la oxidación se libera dióxido de carbono y participan los coenzimas NAD y CoA-SH. El producto se llama Acetil coenzima considerado el punto de partida del ciclo de Krebs.

5. Explique los destinos metabólicos del piruvato, indicando cuales de ellas se dan en un ambiente aerobio o anaerobio.  Al finalizar el proceso de la glicolisis, el piruvato obtenido puede tomar 2 caminos. En ambientes anaeróbicos es decir en

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ausencia de oxigeno se producen fermentaciones mientras que en aeróbicos se produce una oxidación.

Fermentación láctica:  Es una ruta metabólica anaerobia que ocurre en el citoplasma de la célula donde se oxida la glucosa para obtener energía y así obtener lactato o ácido láctico.

Fermentación alcohólica: Este proceso se lleva en ausencia de oxígeno en el citoplasma. Se libera dióxido de carbono y la molécula de piruvato se descompone en acetaldehído el cual produce etanol. Bioquímica General

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Oxidación:  Este proceso requiere la presencia de oxígeno y se lleva a cabo en la mitocondria. En la oxidación se libera dióxido de carbono y participan los coenzimas NAD y CoA-SH. El producto se llama Acetil coenzima considerado el punto de partida del ciclo de

Krebs.

VIII. BIBLIOGRAFÍA  Obtenido en: http://bioweb.uv.es/bioquimica/Documentos/JVCastel l/Glucogenodegradacion.pdf  Obtenido en: http://www.uv.es/jcastell/2_Glucogeno_degradacion. pdf  Obtenido en:

http://www.smbb.com.mx/revista/Revista_1999_3/enzimas.pdf

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 Obtenido en: http://themedicalbiochemistrypage.org/es/glycogen-sp.php

 Obtenido en: http://www.docstoc.com/docs/57900871/GLUCOLISIS -GLUCOGENOLISIS-GLUCONEOGENESIS

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