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Marco Teorico

Harina de Trigo La harina de trigo es el principal ingrediente para la elaboración de pan y/o gluten, sus componentes son: almidón (70 – 75 %), agua (14 %) y proteínas (10 - 12 %), además de polisacáridos no del almidón (2 - 3%) particularmente arabinoxilanos y lípidos (2%). La tabla número 1, presenta los porcentajes de los principales componentes de la harina de trigo

Proteínas de la Harina de Trigo Clasificación Las proteínas de la harina de trigo

Las Proteinas de la Harina de Trigo Pueden clasificarse con base en: a). Solubilidad

b). Funcionalidad

a) Con base a su solubilidad Esta clasificación fue desarrollada por Osborne (1924) y consiste en una serie de extracciones consecutivas con: agua, solución de sal diluida, solución de alcohol y solución de ácidos o álcalis diluidos. Usando esta secuencia de separación, las proteínas se pueden clasificar en albúminas, globulinas, gliadinas y gluteninas respectivamente. La tabla 2, muestra las proteínas presentes en las diferentes fracciones, además su papel biológico y funcional (Goesaert et al 2005).

Una fracción importante de proteínas se excluye de las fracciones de Osborne por que no son extraíbles con ninguno de los disolventes utilizados. Las fracciones de Osborne no proporcionan una clara separación entre las proteínas para poder diferenciarlas bioquímicamente, genéticamente o en funcionalidad durante la elaboración de pan. Actualmente los nombres gliadinas y gluteninas son generalmente usados para indicar la relación bioquímica/funcionalidad de las proteínas en lugar de la exclusiva solubilidad de la fracción de Osborne. El fraccionamiento de Osborne se usa todavía extensamente en estudios que relacionan la composición de proteínas con su funcionalidad, en la elaboración de pan. Además, debido a que este método de separación es relativamente simple, a menudo muy usado como una etapa de separación para obtener fracciones semi puras de proteína (Goesaertet al 2005). b) Con Base en su Funcionalidad Desde el punto de vista de la funcionalidad de las proteínas, se pueden distinguir dos grupos de proteínas de trigo. Proteínas pertenecientes al gluten con un desempeño muy importante en la elaboración del pan y proteínas no pertenecientes al gluten, con un desempeño secundario en la elaboración del pan. Las proteínas no pertenecientes al gluten representan entre un 15–20 % del total de las proteína del trigo, principalmente se encuentran en las capas externas del grano de trigo y en bajas concentraciones en elendospermo. Estas proteínas son extraídas en soluciones de sales diluidas y por lo tanto se encuentran en las fracciones de Osborne de albúminas y globulinas. En su mayor parte son proteínas manométricas, estructurales o fisiológicamente activas (enzimas). No obstante a estas proteínas también pertenecen un grupo secundario de proteínas poliméricas de almacenamiento, llamadas triticinas, que pertenecen a la clase globulinas de las proteínas de almacenamiento de la semilla. Están relacionadas con la mayoría de las proteínas de almacenamiento de legumbres y en otros cereales, como la avena y el arroz. (Shewry y Halford, 2002; Shewry, Napier, y Tatham, 1995).Estas proteínas se han encontrado en el residuo que queda después del fraccionamiento de Osborne. Su papel en la formación de pan no está muy claro (Veraverbeke y Delcour, 2002).

Las proteínas del gluten representan entre un 80–85 % del total de las proteínas del trigo, representan la mayor parte de las proteínas de almacenamiento. Pertenecen a la clase de prolaminas. (Shewry yHalford, 2002; Shewry, Napier, y Tatham, 1995). Las proteínas del gluten se encuentran en el endospermo del grano de trigo maduro donde forman una matriz continua alrededor de los gránulos de almidón. Las proteínas de gluten son en gran parte insolubles en agua o en soluciones de sales diluidas. Pueden distinguirse dos grupos funcionalmente distintos de proteínas de gluten: gliadinas que son manométricas y gluteninas que son poliméricas y estas últimas se subclasifican en extraíbles y no extraíbles. La tabla 3, muestra la clasificación de las proteínas con base en su funcionalidad (Shewry yHalford, 2002).

Las gliadinas y gluteninas se encuentran normalmente en una relación 50/50 en el trigo. Las gliadinas representan un grupo sumamente polimórfico de proteínas monomericas del gluten con peso moleculares que varían entre 30,000 y 80,000. Bioquímicamente se han identificado tres tipos (a, g y w) (Shewry et al 1986; Veraverbeke y Delcour 2002). Estas son fácilmente solubles en soluciones de alcohol en agua y son por lo tanto los principales componentes en la fracción de gliadinas de Osborne (Shewry et al1986). Por otra parte, las gluteninas son una mezcla heterogénea de polímeros con pesos moleculares que varían desde aproximadamente 80,000 hasta varios millones. Las gluteninas están entre las proteínas más grandes encontradas en la naturaleza El verdadero tamaño delas proteínas poliméricas más grandes no ha sido determinado con precisión por su enorme tamaño. Mientras que aquellas gluteninas de tamaño relativamente pequeño, son solubles en soluciones de alcohol al igual que las gliadinas y ello ha permitido conocer su peso molecular (Wriley, 1996) Una gran parte es soluble en ácidos diluidos (Ver tabla 1). Sin embargo una parte importante no puede ser solubilizada sin cambiar su estructura. Esta importante insolubilidad de las gluteninas explica por qué a pesar de los esfuerzos significativos, de ya más de un siglo, se ha encontrado poca información sobre la estructura de las gluteninas. Las gluteninas están constituidas por subunidades que están unidas a través de enlaces disulfuro. Estas subunidades de gluteninas pueden liberarse reduciendo enlaces disulfuro con agentes tales como el b-mercaptoetanol o ditiotreitol. Las subunidades de gluteninas están bioquímicamente relacionadas con las gliadinas y son solubles en soluciones de alcohol en agua. Cuatro diferentes grupos de subunidades de gluteninas pueden ser distinguidos: subunidades de gluteninas de

alto peso molecular que van entre 65,000 y 90,000 kDa. Subunidades de bajo peso molecular tipos B, C y D. Con pesos moleculares entre 30,000 y 60,000 (Veraverbeke yDelcour 2002).

Por otro lado, las proteínas del gluten también se pueden clasificar en: ricas en azufre, pobres en azufre. Las a y g gliadinas y las subunidades de glutenina de bajo peso molecular (tipos B y C) forman el primer grupo (ricas en azufre). Las gliadinas tipo w y las subunidades de glu¬tenina de bajo peso molecular tipo D forman el segundo tipo (pobres en azúfre) (Shewry et al 1985, Shewry et al1997).

Propiedades Funcionales de las Proteínas de la Harina de Trigo Las proteínas de la harina de trigo, específicamente las proteínas del gluten le confieren a la masa una funcionalidad única que la diferencia del resto de las harinas de otros cereales, la masa de harina de trigo se comporta desde el punto de vista reológico como un fluido viscoelástico, esta propiedad hace que la masa sea elástica y extensible. En la etapa de mezclado se desarrolla la malla de gluten, los cambios reológicos que ocurren en esta etapa son monitoreados por medio de un reómetro llamado farinógrafo. Con el alveógrafo y el extensógrafo se realizan otras pruebas reológicas a la masa. Los ensayos reológicos son muy empleados en la industria, ya que de los resultados que se obtienen, permiten clasificar a las harinas de trigo en tres grupos principalmente: para panificación, para la elaboración de pastas y para la elaboración de galletas. Dada la importancia que se tiene por conocer las propiedades reológicas de la harina de trigo, se describe la información que se obtiene de los reómetros (Oliver y Allen, 1992).

Farinógrafo Con este equipo se pueden visualizar las tres etapas del proceso de mezclado: 1. Hidratación de los componentes de la harina. 2. Desarrollo del gluten. 3. Colapsamiento de la masa, con respecto al tiempo. De esta manera podemos saber el tiempo de trabajo mecánico que se le puede aplicar a la masa hasta antes de colapsar su malla de gluten. También nos permite saber el porcentaje de agua que se requiere para alcanzar una consistencia de 500 UB (Unidades Brabender) (Oliver y Allen, 1992).

Alveógrafo Con este equipo se evalúa la capacidad que tiene el gluten para resistir un determinado trabajo mecánico. Esto se mide mediante la inyección de aire a una muestra de forma circular. Dicha muestra comienza a expandirse hasta que la presión interna es mayor y revienta la masa, en ese momento la curva del alveograma cae, la información que se obtiene es el trabajo de deformación (W) de la masa hasta la ruptura del alveolo ,en el alveograma representa el área bajo la curva. También se obtienen otros parámetros como: Tenacidad (P), la cual mide la resistencia a la deformación de la masa, esta propiedad la confieren principalmente las gluteninas, en el alveograma se mide en el eje de las ordenadas .Extensibilidad (L), la cual mide la viscosidad de la masa debida principalmente a las gliadinas, en el alveograma se mide en el eje de las abscisas. Índice de hinchamiento (G) nos da un valor proporcional a la extensibilidad.

Este parámetro se utiliza para determinar el Índice de equilibrio P/G el cual, da la proporción de gliadinas y gluteninas. Con la información que se obtiene de los alveogramas se pueden clasificar a las harinas en tres grupos, como se muestra en las tablas 6 y 7. La tabla 8, muestra los usos de la harina de trigo con base a la clasificación de las tablas 6 y 7. Las harinas que presentan una mayor proporción de gluteninas son más fuertes y tenaces, mientras que las harinas que presentan una mayor proporción de gliadinas son más vis-cosas y extensibles, las harinas con una relación balanceada de gliadinas y gluteninas presentan una fuerza media y son utilizadas para panadería, las harinas que presentan una mayor proporción de gluteninas se utilizan para elaborar pastas y las harinas que presentan una mayor proporción de gliadinas se utilizan para elaborar galletas. Como se observa en los alveograma de la figura 3 donde se muestra un alveógrafo Chopin y alveograma típicos.

Extensografo Determina los cambios en la tenacidad y elasticidad de la masa con respecto al tiempo, principalmente en la etapa de fermentación. Al igual que en el alveógrafo se mide la tenacidad (T) y la extensibilidad de la masa (L). Y se tiene la relación T/L. El área bajo la curva representa la fuerza de la masa. La figura 4, muestra un extensógrafo Branbender y un extensograma típico.

El Gluten

El gluten es una glucoproteína ergástica amorfa que se encuentra en la semilla de muchos cereales combinada con almidón. Representa un 80% de las proteínas del trigo y está compuesta de gliadina y glutenina. El gluten es responsable de la elasticidad de la masa de harina, lo que permite que junto con la fermentación el pan obtenga volume , así como la consistencia elástica y esponjosa de los panes y masas horneadas. El gluten se puede obtener a partir de la harina de trigo, centeno, avena y cebada, lavando el almidón. Para ello se forma una masa de harina y agua, que luego se lava con agua hasta que el agua sale limpia. Para usos químicos (no alimentarios) es preferible usar una solución salina. El producto resultante tendrá una textura pegajosa y fibrosa, parecida a la del chicle. Una vez cocido, el gluten adquiere una consistencia firme y toma un poco del sabor del caldo en que se cocina. Esta propiedad hace que sea apreciado como sustituto de la carne en recetas vegetarianas. El Gluten es muy apreciado por los adventistas del séptimo día y los budistas, quienes suelen abstenerse de consumir carne por los beneficios que esto conlleva. En el horneado, el gluten es el responsable de que los gases de la

fermentación se queden retenidos en el interior de la masa, haciendo que esta suba. Después de la cocción, la coagulación del gluten es responsable de que el bollo no se desinfle una vez cocido. En la cocina, se utiliza para darle consistencia a los alimentos.

DETERMINACIÓN DE GLUTEN EN HARINAS El gluten es un conjunto de proteínas de pequeño tamaño, contenidas exclusivamente en la harina de los cereales de secano, fundamentalmente el trigo, pero también la cebada, el centeno y la avena, o cualquiera de sus variedades e híbridos (tales como la espelta, la escanda, el kamut y el triticale). Todas las variedades de avena, incluyendo la "avena pura", contienen gluten, pese al inadecuado y confuso etiquetado como "avena sin gluten" o "avena libre de gluten". El gluten está compuesto por prolaminas y glutelinas. Representa el 80-90% del total de las proteínas del trigo. Es apreciado por sus cualidades viscoelásticas únicas, que aportan elasticidad a la masa de harina, lo que permite que junto con la fermentación el pan obtenga volumen, así como la consistencia elástica y esponjosa de los panes y masas horneadas. El gluten no es indispensable para el ser humano. Se trata de una mezcla de proteínas de bajo valor nutricional y biológico, con bajo contenido de aminoácidos esenciales, por lo que desde el punto de vista de la nutrición su exclusión de la alimentación no representa ningún problema y puede ser fácilmente sustituido por otras proteínas animales o vegetales cuando es preciso realizar una dieta libre de gluten. La fuente principal de proteínas se obtiene de los alimentos de origen animal como carne, leche y productos lácteos, huevos y pescado. Los alimentos vegetales que son fuentes útiles de proteínas son las legumbres, los frutos secos, las semillas y los cereales. Como alternativa a estos últimos, las personas con enfermedad celíaca o sensibilidad al gluten no celíaca deben elegir cereales libres de gluten. En los últimos años, el contenido de proteína de los cereales menores y de los pseudocereales se ha investigado y se ha demostrado que es más alto y de mayor calidad nutricional en comparación con el trigo, tanto por la composición en aminoácidos como por la biodisponibilidad o digestibilidad. El número de personas afectadas por los diversos trastornos relacionados con el gluten está aumentando de manera constante.

Obtención del Gluten Húmedo y Gluten Seco  Se tomó una muestra de 25 gr. De harina de trigo sin preparar.

 Tomamos una bureta de 100 ml Para medir el gasto precisamente del agua al adherir a la harina. En un envase agregamos los 25gr. De harina sin preparar

 Agregamos el agua (12ml) moderadamente en pequeños intervalos para formar

la masa consistente y elástica que nos ayudara a obtener el gluten en mayor cantidad sin ningún desperdicio.  Al adherir agua realizar la operación del amasado para formar la masa.

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Dejar reposar 30minutos Una vez la masa formada medimos el gasto del agua y procedimos a pesar la masa consistente y elástica, para tener el resultado del peso que adquirió al adicionar agua

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con el peso obtenido lo llevamos a un lavado a chorro durante 10 minutos para obtener el gluten húmedo

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Con el gluten húmedo obtenido procedemos al pesado y lo llevamos al horno a 100 ºC en un tiempo de 15 minutos para obtener el gluten seco.

BIBLIOGRAFIA

MSC. Eugenia Rodas. DETERMINACIÓN DE GLUTEN EN HARINAS UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA, ESCUELA DE FORMACIÒN DE PROFESORES DE ENSEÑANZA CÀTEDRA DE QUÌMICALABORATORIO MICROBIOLOGÌA DE ALIMENTOS Veraverbeke, W. S., and Delcour, J. A. 2002 Wheat protein composition andproperties of wheat glutenin in relation to breadmaking functionality. CRC Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 42: 179 – 208 Shewry, P. R., Tatham, A. S., Forde, J., Kreis, M., and Miflin, B. J. 1986 The clasification and nomenclature of wheat gluten proteins: A reassessment. Journal of Cereal Science, 4: 97-106 Goesaert, H., Bris, K., Veraberbeke, W. S., Courtin, C. M., Gebruers, K. and Delcour, J. A. 2005 Wheat flour constituents: how they impact bread quality, and how to impact their func¬tionality. Trends in Food Science & Technolo¬gy, 16: 12-30 Shewry, P. R., Napie, J. A., and Tatham, A. S. 1995 Seed storage proteins: Structures and biosyn¬thesis. The Plant Cell, 7: 945-956. Oliver, J. R., Allen, H. M. 1992 The prediction of bread baking performance using the farinograph and extensograph. Jo¬urnal of Cereal Science, 15: 79-89