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UNIVERSIDAD FEMENINA DEL SAGRADO CORAZON

ESCUELA PROFESIONAL DE NUTRICION Y DIETETICA. ASIGNATURA: NUTRICION Y METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES CICLO: V TEMA: AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES PROFESORA TITULAR: Dra. MARINALVA SANTOS BANDY Mg Sc.; LIC. N.D.

PROFESORA DE PRÁCTICA: ROCÍO BECERRA NÚÑEZ; LIC. N.D.

ALUMNAS: ROSA LUQUE RODRIGUEZ ERIKA MARTÍNEZ MONTJOY

AÑO:

2016 1

Índice

2

Introducción

3

1.2 Funciones de los Aminoácidos

6

1.3 Clasificación de los Aminoácidos

8

2 Metabolismo de los Aminoácidos

9

2.1 Digestión de Aminoácidos

15

2.2 Absorción de Aminoácidos

18

2.3 Metabolismo del Aminoácido en el enterocito

20

2.4 Metabolismo de Aminoácidos en el hígado

20

2.5 Degradación o catabolismo de Aminoácidos

21

2.5.1 Transaminación

21

2.5.2 Desaminación Oxidativa

22

2.5.3 Eliminación del Amoniaco

23

2.5.4 Descarboxilación

23

3 Aminoácidos no esenciales 3.1 Ácido Glutámico

24 24

3.1.1 Funciones que desempeña

25

3.1.2 Reacciones provocadas por su déficit

26

3.1.3 Exceso de Ácido Glutámico en el organismo

26

3.1.4 Valores Normales

26

3.1.5 Alimentos ricos en Ácido Glutámico

27

3.1.6 Toxicidad

27

3.2 Arginina

27

3.2.1 Funciones que desempeña

28

3.2.2 Reacciones provocadas por su déficit

28

2

3.2.3 Valores normales

29

3.2.4 Alimentos ricos en Arginina

29

3.3 La Serina

29

3.3.1 Funciones que desempeña

32

3.3.2 Reacciones provocadas por su déficit

32

3.3.3 Valores Normales

32

3.3.4 Alimentos ricos en Serina

32

3.4 Tirosina

33

3.4.1 Funciones que desempeña

35

3.4.2 Reacciones provocadas por su déficit

35

3.4.3 Valores Normales

36

3.4.4 Alimentos ricos en Tirosina

36

3.5 Glicina

36

3.4.1 Funciones que desempeña

37

3.4.2 Reacciones provocadas por su déficit

37

3.4.3 Valores Normales

37

3.4.4 Alimentos ricos en Glicina

37

3.5.7 Toxicidad

38

3.6 Asparagina o Asparragina

38

3.6.1 Funciones que desempeña

39

3.6.2 Reacciones provocadas por su déficit

39

3.6.3 Valores Normales

39

3.6.4 Alimentos ricos en Asparagina

39

3.7 Prolina 3.7.1 Funciones que desempeña

40 42 3

3.7.2 Reacciones provocadas por su déficit

42

3.7.3 Valores Normales

42

3.7.4 Alimentos ricos en Prolina

42

3.8 Acido Aspártico

43

3.8.1 Funciones que desempeña

43

3.8.2 Reacciones provocadas por su déficit

44

3.8.3 Valores Normales

44

3.8.4 Alimentos ricos en Acido Aspártico

45

3.9 Glutamina

45

3.9.1 Funciones que desempeña

47

3.9.2 Reacciones provocadas por su déficit

47

3.9.3 Valores Normales

47

3.9.4 Alimentos ricos en Glutamina

47

3.10 Cisteína

47

3.10.1 Funciones que desempeña

48

3.10.2 Reacciones provocadas por su déficit

49

3.10.3 Valores Normales

49

3.10.4 Alimentos ricos en Cisteína

49

3.11 Alanina

50

3.11.1 Funciones que desempeña

50

3.11.2 Reacciones provocadas por su déficit

50

3.11.3 Valores Normales

51

3.11.4 Alimentos ricos en Cisteína

51

4 Suplementos de Aminoácidos no esenciales: Usos clínicos

52

5 Trabajos de Investigación

54

4

5.1 Relacion de Aminoacidos Esenciales a No Esenciales (E/NE) en niños desnutridos hopitalizados

54

5.2 Aminoácidos esenciales y no esenciales de harinas de cereales infantiles 62 5.3 Los aminoácidos como marcadores Bioquimicos en las neuropatías epidémica y endémica 79 6 Bibliografía

84

5

I)

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos. Los aminoácidos de cualquier proteína se unen mediante las llamadas uniones peptídicas para formar cadenas. Las proteínas se estructuran por diferentes aminoácidos que se unen en varias cadenas. Debido a que hay tantos y diversos aminoácidos, existen múltiples configuraciones y por lo tanto muchas proteínas diferentes. Durante la digestión las proteínas se dividen en aminoácidos, en la misma forma en que los carbohidratos más complejos, como los almidones, se dividen en monosacáridos simples, y las grasas se dividen en ácidos grasos. En el estómago y en el intestino, diversas enzimas proteolíticas hidrolizan la proteína, y liberan aminoácidos y péptidos. Las plantas tienen la capacidad de sintetizar los aminoácidos a partir de sustancias químicas inorgánicas simples. Los animales, que no tienen esta habilidad, derivan todos los aminoácidos necesarios para desarrollar su proteína del consumo de plantas o animales. Dado que los seres humanos consumen animales que inicialmente derivaron su proteína de las plantas, todos los aminoácidos en las dietas humanas se originan de esta fuente. Los animales tienen distinta capacidad para convertir un aminoácido en otro. En el ser humano esta capacidad es limitada. La conversión ocurre principalmente en el hígado. Si la capacidad para convertir un aminoácido en otro fuese ilimitada, la discusión sobre el contenido de proteína en las dietas y la prevención de la carencia de proteína, sería un asunto simple. Sólo sería necesario suministrar suficiente proteína, sin importar la calidad o el contenido de aminoácidos de ella. Del gran número de aminoácidos existentes, 20 son comunes a plantas y animales. De ellos, se ha demostrado que ocho son esenciales para el adulto humano y tienen, por lo tanto, la denominación de «aminoácidos esenciales» o «aminoácidos indispensables», a saber: fenilalanina, triptófano, metionina, lisina, leucina, isoleucina, valina y treonina. Un noveno aminoácido, la histidina, se requiere para el crecimiento y es esencial para bebés y niños; quizás también se necesita para la reparación tisular. Otros aminoácidos incluyen, glicina, alanina, serina, cistina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutámico, prolina, hidroxiprolina, citrullina y arginina. Cada proteína en un alimento está compuesta de una mezcla particular de aminoácidos y puede o no contener la totalidad de los ocho aminoácidos esenciales. el exceso de nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos se elimina de la célula mediante transaminación, desaminación y formación de urea y los esqueletos de carbono pueden transformarse en carbohidratos con la 6

incorporación a la gluconeogénesis o pueden conservarse como ácidos grasos con la incorporación a la vía de síntesis de ácidos grasos.Según los productos obtenidos en este proceso de degradación para eliminar el exceso de nitrógeno, los aminoácidos pueden clasificarse en glucogénicos, cetogénicos o glucogénicos y cetogénicos. Los aminoácidos glucogénicos dan como producto de piruvato o intermediarios del ciclo del TCA o ciclo de Krebs, como son el α-cetoglutarato o el oxalocetato, precursores de la glucosa si se incorporan a la gluconeogénesis. Los aminoácidos únicamente cetogénicos son solos dos; la lisina y la leucina que dan como producto acetil-CoA o acetoacetil-CoA, de los cuales no se puede producir glucosa. Los aminoácidos isoleucina, fenilalanina, treonina, triptófano y tirosina pueden dar productos precursores tanto de la glucosa como de los ácidos grasos, por eso se les clasifica como glucogénicos y cetogénicos. Los aminoácidos no son utilizados como principal fuente de energía, aunque si no se necesitan para el recambio proteico, puesto que no se pueden almacenar, pueden utilizarse como tales. La desaminación es el primer paso de todas las vías de degradación de aminoácidos que tiene lugar en la matriz mitocondrial.6 Muchos aminoácidos son desaminados por transaminación. Las aminotransferasa remueven el grupo αamino des del α-aminoácido donador hasta el carbono ceto de un α-cetoácido receptor (piruvato, oxalocetato o α-cetoglutarato). Si el aceptor del grupo amino es el cetoglutarato se producirá como nuevo aminoácido el glutamato. Posteriormente se lleva a cabo una desaminación oxidativa, en la que la enzima ácido glutámico-deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico o glutamato. Esta reacción requiere NAD+ y NADP+, regenera el cetoglutarato y se forma amoníaco que es tóxico para el cerebro. El amoníaco se transportará hasta el hígado, donde tendrá lugar el Ciclo de la Urea que trasformará este compuesto en urea gracias a su unión con CO₂ para poder ser excretado. El cetoácido puede degradarse desaminandose por la vía del ácido cítrico o transformarse en glucosa por la vía de la gluconeogénesis, o en lípidos por la vía de la lipogénesis. Existen tres procesos asociados a la degradación de los aminoácidos: transaminacion, desaminacion, y transporte de glutamina y alanina. La mayoría de los aminoácidos se transamina (es decir, se quita su grupo amino) gracias a unas enzimas llamadas transaminasas. Estas enzimas generan glutamato y al aminoácido se degrada a cetoácido. El glutamato, en el hígado, gracias a la desaminacion, elimina el grupo amino. Este proceso lo lleva a cabo la enzima L glutamato deshidrogenasa 7

El amino también puede transformarse en glutamina por la glutamina sintetasa, proceso que ocurre sobre todo en los músculos. O bien en alanina por la alaninaaminotransferasa. La glutamina sirve para crear ácidos nucleicos y otros productos y la alanina entra en un ciclo relacionado con la glucosa. La glutamina, en el hígado y riñón, por la glutaminasa (enzima) genera urea y glutamato (que vuelve al ciclo de antes), que es eliminada por la orina. En resumen, de los aminoácidos, el grupo amino se tira como urea o se recicla, y los cetoacidos se reciclan o se usan como combustible para obtener energía.

1.2 Funciones de los aminoácidos El organismo humano requiere un amplio número de complejos proteínicos endógenos que proceden de los aminoácidos. En general, todos los aminoácidos ayudan al mantenimiento simbiótico del sistema humano cumpliendo con las siguientes funciones:

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





Ayudan a regenerar tejidos, células y músculos: esta es una función de lo más importante para nuestro organismo, ya que de este modo, ayudamos a prevenir una gran cantidad de enfermedades relacionadas directamente con el envejecimiento de los tejidos. Hacen que los nutrientes sean absorbidos y metabolizados: esto ayuda a que nuestro organismo no solo reciba estos nutrientes, sino que además podemos sacarles el máximo beneficio, pues podemos acceder a todo lo que nos ofrecen y desechar una muy pequeña parte. Debemos tener en cuenta que todos los nutrientes tienen una parte que el cuerpo desecha, pero nuestro organismo tiene las medidas, si está sano, para conseguir el máximo de propiedades. Promueven el crecimiento y reparación de tejidos y células: como hemos indicado en el primer punto, estos elementos nos ayudan a reparar tejidos, lo que es perfecto para evitar enfermedades como los tumores o aquellas directamente relacionadas con el desuso y el envejecimiento de los tejidos, células y el mal funcionamiento de los sistemas. Contribuyen a las funciones sanguíneas: una buena manera de asegurarnos que nuestras venas no se queden cerradas por el colesterol y que, en caso de tenerlo, este pueda bajar a niveles que se pueden tolerar. Esta función es esencial para prevenir problemas del corazón y del cerebro por una presión alta de la sangre, por ejemplo. 8

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





Ayudan al funcionamiento de vitaminas y minerales: ingerir los minerales necesarios para el organismo, así como las vitaminas es importante para el organismo, pero también lo es la mayor o menor capacidad que tenga nuestro organismo para conseguirlas de los alimentos. Los aminoácidos hacen que el cuerpo pueda aprovechar mucho más las vitaminas y los minerales que ingerimos con los alimentos. Intervienen en los procesos de síntesis de enzimas digestivos: lo que favorece a tener mejores digestiones, más rápidas y sin que las notemos. Las mejores digestiones son las que se producen sin que nosotros tengamos molestia alguna. Componen las hormonas esenciales para la reproducción: esencial para asegurarnos poder tener hijos y evitar enfermedades relacionados con ello. De hecho, las mujeres que quieran quedarse embarazadas van a tener que tomar ácido fólico desde unos meses antes de la concepción, a modo de ayuda en el desarrollo cognitivo del feto. Intervienen también en el metabolismo energético: una buena manera de acabar con el cansancio y la fatiga y tener energías durante el día.

1.3 Clasificación de los aminoácidos. Dado que los aminoácidos comunes en las proteínas difieren entre sí por la cadena lateral, su clasificación obedece a las propiedades química de la cadena lateral, esta puede clasificarse según su polaridad y/o carga a pH neutro, el tipo de estructura química, su reactividad y los elementos presentes y por su habilidad para formar enlaces de hidrógeno. La siguiente tabla presenta a los aminoácidos y sus propiedades y en la página complementaria puede observarse su estructura tridimensional.

Nombre

Carácter de la cadena lateral

Forma Grupo polaridad puentes reactivo de H

Glicina

alifática

-

apolar

no

Alanina

alifática

-

apolar

no

Prolina

alifática

-

apolar

no

Tirosina

aromática

-OH fenólico

apolar acepta ionizable y dona

Cisteina

alifática

tiol

polar acepta ionizable y dona

Serina

alifática

alcohol primario

polar acepta sin carga y dona 9

Asparagina alifática

amida

polar acepta sin carga y dona

Glutamina

alifática

amida

polar acepta sin carga y dona

Aspártico

alifática

ácido polar acepta carboxílco ionizable y dona

Glutámico

alifática

ácido polar acepta carboxílco ionizable y dona

Arginina

alifática

guanidio

II)

polar acepta ionizable y dona

METABOLISMO DE AMINOACIDOS

La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (rutas metabólicas) mediante los cuales se producen los distintos tipos de aminoácidos a partir de otros compuestos. 10

Los sustratos para estas reacciones se obtienen a partir de la dieta del organismo o bien del medio de cultivo. No todos los organismos son capaces de sintetizar todos los aminoácidos. Los seres humanos, por ejemplo, sólo son capaces de sintetizar 11 de los 20 aminoácidos que pueden encontrarse en su organismo, formando parte de sus proteínas o como intermediarios metabólicos. Los otros nueve se denominan aminoácidos esenciales y deben incorporarse a la dieta, lo mismo ocurre con la histidina durante periodos de crecimiento rápido. Precursores metabólicos y regulación enzimática Un problema fundamental para los sistemas biológicos es la obtención de nitrógeno en una forma fácilmente de utilizar. Este problema se resuelve por la actuación de algunos microorganismos capaces de reducir la molécula inerte del nitrógeno gaseoso (N≡N) y producir dos moléculas de amoniaco mediante una de las reacciones bioquímicas más importantes. El amoniaco es la fuente de nitrógeno para la síntesis de todos los aminoácidos. Las cadenas principales de carbono provienen de la glucólisis, la ruta de la pentosa fosfato o del ciclo de Krebs.

La síntesis de aminoácidos está sujeta a inhibición alostérica. Puesto que todos los aminoácidos, excepto la glicina son moléculas quirales, las rutas biosintéticas deben generar el isómero correcto con gran fidelidad. En cada una de las 19 rutas metabólicas restantes, la estereoisomería en el carbono α se establece mediante una reacción de transaminación que implica al piridoxal fosfato. Casi todas las transaminasas que catalizan estas reacciones provienen de un antecesor común. Los precursores metabólicos de los aminoácidos también son intermediarios metabólicos de otros procesos importantes del metabolismo. La ribosa 5 fosfato es un intermediario del metabolismo de las pentosas; el 3-fosfoglicerato que a su vez es el precursor de la eritrosa 4-fosfato es un importante intermediario de la glucólisis; el fosfoenolpiruvato uno de los últimos intermediarios de la glucólisis es también precursor de aminoácidos cuando se combina con eritrosa 4-fosfato; el piruvato es el compuesto resultante de la glucólisis. Así mismo dos intermediarios del ciclo de Krebs, el α-cetoglutarato y el oxalacetato, son también los dos más importantes precursores metabólicos de los aminoácidos. Aminoácidos derivados del α-cetoglutarato Los cuatro aminoácidos provenientes del α–cetoglutarato son glutamato glutamina, prolina y arginina.

11

Los seres humanos únicamente son capaces de sintetizar glutamato y, a partir de este, glutamina y prolina, debiendo incorporar la arginina a su dieta como aminoácido esencial. La síntesis de esta familia de aminoácidos comienza con el α-cetoglutarato, un intermediario del ciclo de Krebs. La concentración de α-cetoglutarato depende de la actividad metabólica dentro de la célula así como de la regulación enzimática. En E. coli , la enzima citrato sintasa participa en la reacción de condensación que da inicio al ciclo del ácido cítrico y es fuertemente inhibida por la presencia de αcetoglutarato y puede así mismo ser inhibida por DPNH o altas concentraciones de ATP.2 Esta es una de las regulaciones iniciales de la síntesis de la familia de aminoácidos de l α-cetoglutarato. La regulación de la síntesis de glutamato a partir de α-cetoglutarato está sujeta al control regulador del ciclo del ácido cítrico y, además, la acción de masas depende de las concentraciones de los reactivos involucrados debido a la naturaleza reversible de las reacciones de transaminación y de la glutamato deshidrogenasa.

Glutamato Como primer paso para la síntesis de los aminoácidos derivados del αcetoglutarato, se sintetiza glutamato según la siguiente reacción, catalizada por la glutamato deshidrogenasa: NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato + NAD(P)++ H2O

Glutamina Síntesis de la glutamina, con sus respectivas enzimas e intermediarios La glutamina se forma a partir del glutamato por medio de dos reacciones catalizadas por la glutamina sintetasa: ATP + ácido glutámico ADP + γ-glutamil-fosfato γ-glutamil-fosfato + NH3 Glutamina + Pi La glutamina también se forma a partir del glutamato por medio de una serie de 5 reacciones descritas en la figura.

12

Prolina La prolina es otro aminoácido no esencial que puede ser sintetizado a partir de αcetoglutarato, por medio de las reacciones que aparecen en la figura:

13

Síntesis de prolina a partir de glutamato

Aminoácidos derivados del oxalacetato Los aminoácidos procedentes del oxalacetato son aspartato, asparagina, metionina, lisina y treonina.

Aspartato La primera función es la síntesis de aspartato a partir de dos de los intermediarios del ciclo de Krebs. 14

Glutamato + oxalacetato α-cetoglutarato + aspartato

Asparagina El aspartato es el primer aminoácido producido a partir de oxalacetato. A partir de este se sintetiza la asparagina, mediante la siguiente reacción catalizada por la asparagina sintetasa: NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi

Otros derivados del oxalacetato Los otros aminoácidos derivados del oxalacetato (metionina, treonina y lisina) no pueden ser sintetizadas por el ser humano. Aminoácidos derivados del 3-Fosfoglicerato A partir del 3-fosfoglicerato, se puede sintetizar serina, glicina y cisteína. Serina La Serina, se forma a través de varias transformaciones del 3-fosfoglicerato. Glicina La glicina es un producto directo de la Serina. Cisteína Para la formación de la cisteína, se requieren dos aminoácidos, la serina y la metionina. La principal función de la metionina, es de proporcionar el azufre (S) que tiene en su estructura, mientras que la serina proporciona el esqueleto de carbonos. Aminoácidos derivados del piruvato Del piruvato se obtiene alanina, valina, leucina e isoleucina. Alanina La alanina se obtiene a través de la transaminación acoplada al piruvato. Valina La valina se obtiene a través de la transformación de piruvato mediante cuatro reacciones.

15

Isoleucina El proceso de síntesis de la isoleucina comparte cuatro enzimas con el de la valina. La isoleucina, se obtiene a través de cinco reacciones a partir de piruvato. Leucina La leucina, se obtiene a través de la misma ruta que la valina, pero el α-cetoisovalerato, toma una vía alternativa formando leucina.

Aminoácidos aromáticos El triptofano, la fenilalanina, y la tirosina son conocidos como aminoácidos aromáticos. La síntesis de los tres comparte una fase inicial, la formación de ácido corísmico a partir de fosfoenolpiruvato (PEP) y eritrosa-4-fosfato (E4P). el primer paso, la condensación de ácido 3-deoxy-D-arabino-heptulosonico 7-fosfato (DAHP) a partir de PEP/E4P, utiliza tres isoenzimas (AroF, AroG y AroH). La síntesis de cada una de ellas está regulada por la tirosina, la fenilalanina y el triptofano, respectivamente. Estas tres isoenzimas tienen la capacidad de ayudar a la síntesis de DAPH mediante inhibición por retroalimentación. Esto actúa en la célula controlando las concentraciones de cada uno de los tres aminoácidos aromáticos. Cuando hay demasiada concentración de alguno de ellos, este controla alostéricamente la DAHP sintetasa, inactivándola. Con el primer paso de la ruta común desactivado, la síntesis de los tres aminoácidos se detiene. El resto de las enzimas de la ruta común (conversión del DAHP a ácido corísmico) parecen estar sintetizadas de forma constitutiva, excepto shikimato quinasa que puede ser inhibida por shikimato mediante inhibición mixta. Si se produce demasiado shikimato, este puede unirse a la shikimato quinasa para detener la producción.

Aminoácidos derivados de la ribosa-5-fosfato La histidina es el único aminoácido derivado de la ribosa-5-fosfato, sintetizándose a partir de la vía de las pentosas fosfato.

16

2.1

DIGESTIÓN DE AMINOÁCIDOS

La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado. La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible. En el estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno (MW 40kD) por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas. A medida que los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno) se libera la hormona colecistocinina, que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya actividad catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, carboxipeptidasas A y B y elastasa. Por ejemplo, el quimotripsinógeno (MW 24kD) da origen a la quimotripsina por separación de 2 dipéptidos. Este precursor es una cadena de 245 aminoácidos que se mantiene unida por dos puentes disulfuro intracatenarios. Su conversión a

17

alfa-quimotripsina se debe a la hidrólisis enzimática de 4 enlaces peptídicos por acción de la tripsina y quimotripsina consecutivamente: La pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal, se caracteriza por la activación prematura de proteasas secretadas por el páncreas. La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos que contiene grupos carbonilo de aminoácidos aromáticos.

Quimotripsinógeno Figura: formación del quimotripsinógeno.

El tripsinógeno (MW 24kD), da origen a la tripsina por separación de un hexapéptido del amino-terminal por acción de la enterocinasa. La tripsina hidroliza enlaces en los que intervienen Arg y Lys. Carboxipeptidasa A (MW 34kD), contiene Zn2+, hidroliza casi todos los tipos de enlaces peptídicos en los cuales intervengan carboxilos terminales. Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres. Los péptidos se degradan para dar aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los restos amino-terminales de los péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación. 18

Las proteínas endógenas también tienen que degradarse, al parecer después de un tiempo (que depende de la velocidad con la que catalizan su reacción y dependiendo si son o no enzimas constitutivas), poco a poco adquieren señales como desaminación o metilación que indican a las proteasas el momento de la degradación.

19

2.2) ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS Por su gran tamaño molecular, las proteínas aportadas por la dieta no pueden ser absorbidas directamente en el proceso de la digestión. Para hacerlo, deben ser descompuestas en sus amioácidos constituyentes, tarea que realizan las enzimas proteolíticas (que degradan proteínas) producidas en el estómago, en el páncreas y en el intestino delgado. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS EN EL ESTÓMAGO La digestión de proteínas se inicia en el estómago gracias a la acción conjunta del ácido clorhídrico y de la pepsina. El ácido clorhídrico se sintetiza en las células parietales del estómago y tiene como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las proteínas y activar el pepsinógeno para convertirlo en pepsina y así iniciar la hidrólisis enzimática proteica. Acción del ácido clorhídrico y de la pepsina. El pepsinógeno es un zimógeno o proenzima (precursor enzimático inactivo; es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas) que para activarse necesita de un cambio bioquímico en su estructura. El ácido clorhídrico se encarga de hacerlo y así el zimógeno se convierte en una enzima activa, la pepsina. Digestión proteica por enzimas pancreáticas Al llegar al intestino delgado, los péptidos que se producen en el estómago por acción de la pepsina son fragmentados a oligopéptidos y aminoácidos libres por acción de las proteasas de origen pancreático: la tripsina, la quimotripsina, la elastasa y las carboxipeptidasas A y B. Tripsina La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto autocatalítico generando más moléculas de tripsina. Quimotripsina Páncreas, otro agente importante para la digestión proteica. Se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina. Reconoce y corta específicamente triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y leucina en el extremo carbonilo de la unión peptídica.

20

Elastasa Se secreta como zimógeno o proelastasa, se activa por la tripsina y reconoce alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo de la unión peptídica

Carboxipeptidasas A y B Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas A y B y se activan por acción de la tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce casi todos aminoácidos en el extremo C-terminal.

DIGESTIÓN INTESTINAL La superficie luminal del intestino contiene una aminopeptidasa, exopeptidasa, que degrada repetidamente el residuo N-terminal de los oligopéptidos para producir aminoácidos libres y péptidos de tamaño pequeño. Absorción de aminoácidos y dipéptidos Las células epiteliales del intestino absorben aminoácidos libres mediante un mecanismo de transporte activo secundario acoplado al transporte de sodio. También se pueden absorber pequeños péptidos mediante pinocitosis. En el citosol del enterocito todos los oligopéptidos se terminan de hidrolizar de forma tal que solo pasan aminoácidos a la vena porta.

2.3

METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS EN EL ENTEROCITO 21

Alrededor del 10% de los aminoácidos absorbidos po los enterocitos, son empleados en: a.

Síntesis de proteínas de secreción.

b.

Síntesis de proteínas de recambio.

c. Síntesis de proteínas, destinadas al reemplazo de células perdidas por descamación. d.

Obtención de energía.

Por lo que, en caso de administración de aminoácidos por vía parenteral, se producirá atrofia celular por disminución del aporte de los mismos por vía gastrointestinal.

2.4 METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS EN EL HÍGADO Los aminoácidos son transportados del enterocito hacia la vena porta, conformando el denominado "pool" o "fondo común" de aminoácidos, regularizado por el equilibrio de aportación como la absorción intestinal, síntesis de aminoácidos, catabolismo de proteínas histicas y sustracción como síntesis de proteínas, síntesis de nuevos aminoácidos. Los aminoácidos que llegan al hígado a través de la vena porta, tienen el objetivo último de efectuar el metabolismo de nitrógeno útil; siendo las vías de dirección de los aminoácidos: a. A través de la vena suprahepática, pasan a la circulación sistémica sin sufrir cambios metabólicos. b. Conformación de proteínas u otros derivados nitrogenados como purinas y pirimidinas, para posteriormente ser liberadas a la circulación sistémica, como la albúmina y proteínas plasmáticas. c. Catabolismo, con el fin de obtención de energía.

2.5 DEGRADACIÓN O CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS 22

Este proceso se inicia, sólo cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para la biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la cantidad excesiva, debido a que los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo, por todo esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso anabólico y catabólico. Fases de degradación Las fases son:

2.5.1 TRANSAMINACIÓN Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-aminoácido a un αcetoácido, convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el 2º en un α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima. Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos cederán su grupo amino al α-cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al α-cetoácido correspondiente. Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos. GPT o ALAT Glutamato + Piruvato ================== -Cetoglutarato + Alanina GOT o ASAT Glutamato + Oxalacetato ================= -Cetoglutarato + Aspártico El GLU puede deshacerse fácilmente del grupo amino mediante una desaminación. Proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito; consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido, a un α-cetoglutarato, por medio de un cofactor, el piridoxal fosfato, dando como resultado α-cetoácido (esqueleto carbonado) y glutamato. Los únicos aminoácidos que no sufren transaminacion son: lisina, prolina, hidroxiprolina y treonina. 2.5.2.- DESAMINACIÓN OXIDATIVA 23

El AA pierde el grupo amino y pasa a a-cetoácido. Esta reacción reversible puede convertir el GLU en α-cetoglutarato para su degradación, pero también puede sintetizar GLU. Luego es una reacción que actuará en sentido degradativo o en sentido biosintético según las necesidades celulares. Consiste en la transferencia de glutamato a la matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por activación de la enzima glutamato deshidrogenasa, resultando cc-cetoglutarato y amoniaco.1,3,5-7 Los elementos αcetoácidos restantes (esqueletos carbonados) pueden formar elementos: a. Glucogénicos: es la conversión en glucosa a través de procesos de gluconeogénesis; en caso de presentarse deficiencia de hidratos de carbono, principal elemento combustible del cerebro y tejido muscular. b. Cetogénicos: los cuales actúan como precursores de lípidos . c.

Degradarse por completo para formar energía.

2.5.3 ELIMINACIÓN DE AMONIACO (NH3): El amoniaco del organismo se obtiene de dos fuentes: por desaminación oxidativa de glutamato y por acción de bacterias de la flora intestinal y es considerado elemento toxico donde su eliminación se da por tres vías: a. Síntesis de urea en hígado: en el que intervienen amoniaco, dióxido de carbono y aspartato, el cual cede un grupo amino. b. Ciclo de la urea o ureogénesis: es el ciclo metabólico de destoxificación de amoniaco en el interior de hepatocitos periportales. Efectuado en dos etapas:



MITOCONDRIAL: En principio el amoniaco se transforma en carbamoil fosfato por intervención de carbamoil sintetasa fosfato I (2 ATP), el carbamoil fosfato dona una grupo amino a la ornitina formando citrulina. Etapa en el que se forma el primer nitrógeno N, de los dos de la urea.



CITOSOL: La citrulina atraviesa la membrana mitocondrial y pasa al citosol, donde se une al grupo amino del aspartato y forma arginosuccinato, mismo que por 24

acción de la enzima arginosuccinasa, se transforma en fumarato y arginina, éste último por hidrólisis en ornitina que vuelve a la mitocondria hepática para retomar el ciclo y urea, excretada posteriormente por vía renal en la orina. c. Formación de glutamina: el amoniaco libre presente en tejidos extrahepáticos como el tejido muscular, antes de ser transportados hacia el hígado por medio de la circulación sanguínea, se transforma en glutamina o alanina, ciclo denominado glucosa-alanina. Una vez en el hígado o riñón, la glutamina libera el amoniaco gracias a la enzima mitocondrial glutaminasa, para así continuar con el ciclo de la urea.6,7 d. Excreción rena: el riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio, en combinación con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones hace que su eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la regulación del pH sanguíneo.5,7 La eliminación de amoniaco, debe ser eficaz debido a sus efectos negativos sobre el sistema nervioso central. Si resultase, que algunos amoniacos no sean sometidos al ciclo de ureogénesis, éstos son captados por hepatocitos perivenosos para luego ser convertidos en glutamina, de manera que ningún elemento pasa desapercibido. 1,5 2.5.4 DESCARBOXILACIÓN Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc. Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se producen la familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.

III) LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES 25

A los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo, aun cuando no lo estemos incorporando a través de los alimentos que ingerimos, se los llama aminoácidos no esenciales.

3.1 ÁCIDO GLUTÁMICO El ácido glutámico (glutamato) es un aminoácido no esencial que se utiliza en el organismo para la síntesis de proteínas. El glutamato es el neurotransmisor excitador (estimulante) más común en el sistema nervioso central. Es de gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central, también actúa como estimulante del sistema inmunológico. Su papel como neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores específicos, denominados receptores de glutamato. Todas las neuronas contienen glutamato, pero solo unas pocas lo usan como neurotransmisor. Desempeña un papel esencial en la relación con los procesos de transaminación, es decir la reacción entre un aminoácido y un alfacetoácido, en la que el grupo amino es transferida de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su correspondiente alfa-cetoácido. El Ácido Glutámico actúa como un neurotransmisor excitatorio del sistema nervioso central, el cerebro y la médula espinal. Es un aminoácido importante en el metabolismo de azúcares y grasas, ayuda en el transporte de potasio en el líquido cefalorraquídeo, actúa como combustible para el cerebro, ayuda a corregir los trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la epilepsia, retraso mental, distrofia muscular y úlceras. Un aminoácido vital para el sistema nervioso central, actúa como estimulante del sistema inmunitario. Después de la formación de glutamato, éste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetoácidos por varias reacciones reversibles de transaminación: donación libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un alfa-cetoácido, acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfa-cetoácido. También desempeña un papel importante en la síntesis de distintos aminoácidos que necesitan la formación previa de éste ácido, como es el caso de ornitina, arginina, prolina e hidroxiprolina. Es uno de los aminoácidos más abundantes del organismo y un comodín para el intercambio de energía entre los tejidos. Se considera un aminoácido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular. 26

Se aisló por primera vez en 1866, y en 1908 se descubrió que era el componente responsable del efecto potenciador del sabor de los extractos del alga Laminaria japonica, usados tradicionalmente en la cocina japonesa. Desde 1909 se produce comercialmente para su uso como aditivo alimentario. El método más usado es por fermentación de azúcares residuales de la industria agroalimentaria, siendo Japón y Estados Unidos los principales productores. El ácido D-glutámico, muy parecido químicamente, no tiene actividad ni como elemento de construcción de las proteínas ni como potenciador del sabor. El ácido glutámico no es un aminoácido esencial, es decir; el organismo humano es capaz por sí mismo de fabricar todo el que necesita a partir de otros componentes. Cuando la ingesta es mayor que la necesaria para la fabricación de proteína, se utiliza el exceso como una fuente de energía. El cerebro tiene una concentración de ácido glutámico libre, unas 100 veces superior a la de la sangre. No obstante, la ingestión de esta substancia no le afecta positiva ni negativamente. Las advertencias sobre su toxicidad para el cerebro que se encuentran a veces se basan en el efecto sobre animales a dosis enormes, que extrapoladas al hombre representarían del orden de 1/4 de Kg de una sola vez, y además inyectado. No obstante, la mayor sensibilidad del cerebro en animales jóvenes hace que haya dejado de utilizarse en alimentos infantiles en muchos países (en bastantes, de forma voluntaria por los fabricantes). Varios estudios han demostrado que el bazo, intestino, estómago y páncreas, consumen el 95% del ácido glutamínico ingerido en la dieta. Esto nos indica la necesidad de consumir una dieta rica en proteínas para no alterar el equilibrio de aminoácidos con acceso al resto del organismo después de este paso inicial de nutrientes por el aparato digestivo. 3.1.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA:   

      

Nos ayuda en la producción del ácido clorhídrico. Controla los niveles de amoniaco en el cerebro. Junto a la vitamina B6, es precursor del neurotransmisor GABA (ácido gamma aminobutírico), cuya acción sedante sobre el sistema nervioso es importante. Lo requieren como fuente de energía las células del sistema inmunitario. Ayuda en producción de energía para el cerebro. Ayuda a controlar el alcoholismo. Ayuda a la cicatrización de úlceras. Alivia la fatiga, la depresión y la impotencia. Se usa en la demencia senil y la falta de concentración. Excelente en el tratamiento de las funciones normales de la próstata. 27

   

      

Interviene específicamente en la utilización de la glucosa por las células del cerebro. Funciona como sistema de transporte de aminoácidos y de nitrógeno desde tejidos periféricos hacia el hígado. Precursor en la biosíntesis de las bases purínicas y pirimidínicas. Como donador de nitrógeno del grupo amida en el riñón. En este sentido, se ha visto que la glutamina cumple un papel muy importante en la regulación del equilibrio ácido-base. Las personas deficientes en proteínas también tienen deficiencias de ácido glutámico. Tiene un papel fundamental en el mantenimiento y crecimiento celular. Precursor para la síntesis de ácidos nucleicos (ADN). Previene la atrofia intestinal e infecciones. Reduce la permeabilidad intestinal. Regula la producción de urea en el hígado. Es precursor para la síntesis de un metabolito con alto potencial antioxidante, como es la producción de glutatión. Parece ser que interviene en la liberación de las GnRH (hormona liberadora de la gonadotropina, fundamental para el dismorfismo cerebral y corporal.

3.1.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR   

Alteraciones graves en el aprendizaje, la memorización y la plasticidad neuronal. Alteraciones importantes del sistema nervioso. Falta de concentración y de reflejos.

3.1.3 EXCESO DE ÁCIDO GLUTAMÍNICO EN EL ORGANISMO 

Se cree que el exceso del ácido glutamínico en el espacio extracelular, es la causa de la enfermedad ELA (Esclerosis Lateral Amiotrófica).

3.1.4 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 32 a 140 Adultos: 18 a 98 3.1.5 ALIMENTOS RICOS EN ÁCIDO GLUTÁMICO Origen animal: La carne, pescado, huevo, productos lácteos.

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Origen vegetal: Algunas plantas, ricas en proteínas también contienen ácido glutámico 3.1.6 TOXICIDAD Su toxicidad es mínima. A partir de experimentos con animales se puede deducir que la dosis letal para un hombre adulto sería de bastante más de 1 Kg ingerido de una sola vez. A partir de 1968 empezó a hablarse del síndrome del restaurante chino, designando por este término una serie de síntomas (hormigueo, somnolencia, sensación de calor y opresión en la cara,) de los que se acusaba a la ingestión de cantidades relativamente elevadas de glutamato, muy utilizado en la cocina oriental. En un estudio de hace 10 años, se estimaba que este fenómeno podía afectar al 1-2% de los adultos, pero sólo a concentraciones en los alimentos del orden de 30 g/Kg. Además, muchas de las personas que alegan ser sensibles al glutamato no lo son en realidad, no presentando los síntomas descritos en pruebas ciegas. Cuando estos síntomas subjetivos se presentan, desaparecen rápidamente, y no van acompañados de cambios fisiológicos (temperatura local, presión arterial, etc.). 3.2 ARGININA Este aminoácido está considerado como "El Viagra Natural" por el aumento del flujo sanguíneo hacia el miembro viril, retrasa el crecimiento de los tumores y el cáncer mediante el refuerzo del sistema inmunológico, aumenta el tamaño y la actividad de la glándula del timo, que fabrica las células T, componentes cruciales del sistema inmunológico. La Arginina, ayuda en la desintoxicación del hígado neutralizando el amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crónica de alcohol, que se utiliza en el tratamiento de la esterilidad en los hombres, aumentando el conteo de espermatozoides; ayudas en la pérdida de peso, ya que facilita un aumento de masa muscular y una reducción de grasa corporal, ayuda a la liberación de hormonas de crecimiento, que es crucial para el "crecimiento óptimo" músculo y la reparación de tejidos, es un componente importante del colágeno que es bueno para la artritis y trastornos del tejido conectivo y ayuda a estimular el páncreas para que libere insulina. El aminoácido arginina desempeña funciones tan importantes en el organismo como estimular la función inmunológica a través del aumento del número de leucocitos. También está involucrado en la síntesis de la creatina, y juega un papel crucial en la liberación de la hormona del crecimiento y de la insulina.

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Otra de las propiedades o beneficios de la arginina, el precursor metabólico del óxido nítrico, es ayudar a mantener o incrementar la masa muscular. Al potenciar la síntesis de colágeno, facilita la formación de nuevos tejidos y, a su vez, consigue reducir el tiempo de cicatrización de las heridas. En diversos estudios científicos, la arginina ha demostrado ser un agente preventivo a nivel cardíaco, puesto que dilata las arterias evitando que se formen coágulos. Además, puede mejorar la cantidad y la movilidad de los espermatozoides y ser útil en los casos de impotencia sexual masculina. 3.2.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA           

Precursor de la síntesis del Óxido Nítrico (NO) Estimulación para la liberación de la hormona anti-envejecimiento más importante en el cuerpo, la hormona del crecimiento. Mejora la función inmunológica. Reduce el tiempo de cura de lesiones (particularmente huesos). Reduce el riesgo de sufrir enfermedades cardiacas Es una alternativa natural para LA VIAGRA (salvando las distancias). Incrementa la masa muscular Reduce tejido adiposo Ayuda a mejorar la sensibilidad a la insulina Ayuda a bajar la presión sanguínea Alivia la infertilidad masculina, mejorando la producción y movilidad del esperma.

3.2.2 Su déficit puede provocar Su deficiencia puede ocasionar una serie de trastornos en el organismo, estos son algunos de ellos:        

Alteraciones en el crecimiento. Debilidad y cansancio muscular. Mayor predisposición a padecer arterioesclerosis. Provoca la presencia excesiva de amoníaco o lisina. Caída del pelo. Estreñimiento. Hígado graso. Eritemas.

3.2.3 VALORES NORMALES

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Todas las mediciones son en micro moles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 44 a 120 Adultos: 13 a 64 3.2.4 ALIMENTOS RICOS EN ARGININA La mayoría de productos del mar (pescado, mariscos, crustáceos) la contienen, pero existen otros muchos alimentos ricos en arginina. Entre ellos están los frutos secos debido a la gran cantidad de proteína que poseen, especialmente las almendras, los pistachos y los piñones, aunque también las nueces y los anacardos. Del grupo de alimentos de origen animal destacan las carnes rojas y de ave, los lácteos y el aceite de pescado. Los ajos, la cebolla, los espárragos, la sandía, la lechuga y el pepino, sirven para complementar la dosis de arginina que nuestro cuerpo produce. Entre las frutas que aportan arginina están los melocotones y los plátanos. Este aminoácido esencial se encuentra además en el chocolate y la levadura de cerveza.

3.3 LA SERINA Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el mantenimiento de un sistema inmunológico saludable. La Serina es un aminoácido que forma parte de las vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas, es importante para el funcionamiento del ARN y ADN y la formación de células y ayuda a la producción de inmunoglobulinas y anticuerpos. Fundamental en la metabolización de las grasas, para el sistema inmunológico y la formación de algunos neurotransmisores. La serina es un aminoácido polar no esencial, pero no cargado a pH neutro. Es precursor de otros aminoácidos como glicina, cisteína y, de esfingolípidos. Puede sufrir fosforilación y O-glicosilación. La serina se sintetiza a partir de 3-fosfoglicerato en varios pasos. Defectos en algunas de las enzimas de esta síntesis conducen a bajos niveles de serina en plasma y líquido encefalorraquídeo, produciendo manifestaciones físicas y neurológicas tales como hipertonia, retraso psicomotor, microcefalia o epilepsia.

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A pesar de ser clasificada como un aminoácido nutricional no esencial, hay evidencias que indican que la L-serina posee un importante mecanismo para mantener la homeostasis celular en el Sistema Nervioso Central (SNC). Por ejemplo, las funciones de la L-serina como un factor neurotrófico derivado de la glia, son esenciales para la supervivencia y el desarrollo de las neuronas en el Sistema Nervioso Central (SNC). Juega un papel importante en la función catalítica de muchas enzimas. Se ha demostrado que los gases nerviosos (una clase de compuesto orgánico químico que contiene ácido fosfórico (organofosfatos) capaz de colapsar el mecanismo mediante el cual el sistema nervioso envía mensajes a los órganos del cuerpo. Este colapso está causado por el bloqueo de una enzima -Acetilcolinesterasa- que normalmente disminuye la actividad de la acetilcolina – un neurotransmisor-; al bloquearse dicha enzima aumenta de manera descontrolada la actividad de la acetilcolina, lo cual origina espasmos musculares que pueden causar la muerte), actúan mediante la combinación de un residuo de serina en el sitio activo de la acetilcolinesterasa, lo que genera la inhibición total de la enzima. La acetilcolinesterasa degrada el neurotransmisor acetilcolina, que se libera en los cruces del nervio y el músculo con el fin de permitir que el músculo u órgano se relaje. El resultado de la inhibición de la acetilcolina es que la acetilcolina se acumula y sigue actuando de manera que cualquier impulso nervioso es transmitido continuamente y las contracciones musculares no se detienen. La serina es un componente primario de fosfatidilserina (FS), el principal fosfolípido soluble en grasa endógeno en el cerebro, que determina la integridad y fluidez de las membranas celulares o el medio ambiente interno de las células, fundamental para la comunicación de célula a célula, la regulación del crecimiento celular, etc. Se ha demostrado que fosfatidilserina eleva el humor y mejora la memoria y agudeza mental. Como componente de las proteínas, su cadena lateral puede sufrir O-glicosilación, en la que puede haber una relación funcional con la diabetes. Es uno de los tres residuos de aminoácidos que son comúnmente fosforilados por las quinasas en la señalización celular en organismos eucariotas (organismos celulares con núcleo verdadero). La serina puede ser catabolizada ya sea por: Amonólisis oxidativa: Se lleva a cabo una eliminación del hidroxilo, tautomería de la enamina a imina y su consecuente hidrólisis para dar pivurato. Conversión reversible a glicerato: El paso irreversible del catabolismo por esta vía es la fosforilación del glicerato para dar 3-fosfoglicerato, el cual se puede reincorporar a la glucólisis o a la gluconeogénesis. 32

La serina puede ser biosintetizada a partir de varias rutas, pero las dos que dan una biosíntesis neta de serina son: A partir del gliceratos: Ya sea a partir del glicerato o del 3-fosfoglicerato (Catabolito de la glucólisis) la serina se puede biosintetizar por dos alternativas: una es oxidando el hidroxilo de la posición 2 del fosfoglicerato, para así formar el piruvato 3-fosfato, la cual se transamina a fosfoserina para posteriormente hidrolizarse; la otra alternativa es oxidar el hidroxilo de la posición 2 del glicerato para dar el 3hidroxipiruvato, el cual se transamina a serina. A partir de la glicina: En plantas, cuando se lleva a cabo la fotorrespiración el cloroplasto absorbe O2, que es catalizado junto con la ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP) por la enzima RuBisCO; transformándola así en ácido glicólico o glicolato. El glicolato es traspasado al peroxisoma (saco membranoso que contiene enzimas) y con la acción de O2, son catalizados por la enzima oxidasa, transformando por una parte en perióxido de hidrógeno y en glioxilato, el que incorpora nitrógeno por transaminación y forma el aminoácido glicina. Dos de estos aminoácidos son llevados a la mitocondria donde finalmente se logran tres compuestos: serina, amoníaco y CO2. Los gases CO2 y amoniaco se liberan. La serina regresa al peroxisoma en donde puede ser utilizada o transformada en glicerato. Éste es llevado al cloroplasto en donde, mediante el gasto de una molécula de ATP, se reintegra al ciclo de Calvin (una serie de procesos bioquímicos que se realizan en el estroma de los cloroplastos de los organismos fotosintéticos) como 3-fosfoglicerato. La glicina, por otro lado, puede ser convertida reversiblemente en serina por acción del N5, N10tetrahidrofolato (Me=THF) por acción de la glicina hidroximetiltransferasa. Está presente en las vainas de mielina que cubren los nervios situados en el cerebro; sin serina suficiente estas vainas adelgazan o desaparecen por completo, dando lugar a una incapacidad de los nervios para transmitir mensajes a otras partes del cuerpo. Este aminoácido también ayuda a la producción de anticuerpos y la inmunoglobulina, los cuales son esenciales para un sistema inmunológico saludable. Además, la presencia de serina se requiere para crear el triptófano, que a su vez se utiliza para producir serotonina. La serotonina es utilizada por el cerebro para regular el humor y la depresión y la ansiedad están relacionadas con la falta de cualquiera de serotonina y triptófano en el cuerpo. Para que el cuerpo humano para producir este aminoácido, ácido fólico y las vitaminas B3 y B6 deben estar presentes. 3.3.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA  

Es un importante hidratante de la piel. Participa en la síntesis de la porfirina, creatina y purina. 33

       

Es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos. Forma parte de las vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas. Es importante para el funcionamiento del ARN y ADN y la formación de células. Ayuda a la producción de inmunoglobulinas y anticuerpos. Es necesario para el crecimiento del músculo. Es esencial para el correcto mantenimiento de un sistema inmunológico saludable. Estimula la síntesis de glucosa en el hígado y evita la hipoglucemia reactiva. Reduce los niveles de cortisol, una hormona catabólica que puede acelerar la destrucción del tejido muscular.

3.3.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR     

Alteraciones en la textura de la piel. Trastornos del colesterol y/o los triglicéridos. Trastornos en las vainas nerviosas. Mayor propensión a padecer infecciones. Trastornos en el desarrollo de los músculos.

3.3.3 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micro moles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 93 a 150 Adultos: 56 a 140 3.3.4 ALIMENTOS RICOS EN SERINA Origen animal: Carnes, pescados, lácteos, huevos. Origen vegetal: Vegetales, legumbres, arroz integral, semillas, cereales integrales.

3.4 TIROSINA Es un aminoácido aromático neutro, al igual que el triptófano y la fenilalanina, aunque tiene un OH que le confiere cierta polaridad y a pH elevado se ioniza. Fue descubierto por el químico alemán Justus Von Liebig a partir de la proteína caseína. Es precursor de ciertos neurotransmisores, de las hormonas tiroideas y 34

de las melaninas. Dentro de las células, su fosforilación es clave en muchos procesos de señalización. Se le considera un aminoácido no esencial ya que su síntesis se produce a partir de la hidroxilación de otro aminoácido, la fenilalanina. Es precursor de importantes neurotransmisores como dopamina, norepinefrina, epinefrina y L-dopa, que regulan diversas funciones dependientes de tirosina como la seguridad, el humor o la función mental, la respuesta sexual y el estrés. Importante componente de hormonas producidas por la tiroides, vitales para la gestión del metabolismo. Es también necesaria para la formación de melanina, pigmento oscuro que protege de los efectos dañinos de la luz ultravioleta. Absorbe la luz ultravioleta y se le considera un aminoácido polar y protonable. Aunque normalmente se clasifica como aminoácido hidrofóbico a causa de su anillo aromático. Hay que tener en cuenta que también contiene un grupo hidroxilo. Normalmente se encuentra sin carga, aunque a pH muy básico presenta carga negativa. Por lo que respecta a su solubilidad sabemos que es soluble en agua y ligeramente soluble en alcohol. También conocemos su insolubilidad en éter. Se trata de una molécula ópticamente activa, lo cual significa que hace girar el plano de la luz polarizada. Como la mayoría de los aminoácidos (todos excepto la glicina) presenta una asimetría en el carbono alfa, de manera que no puede superponerse a su imagen en el espejo. La síntesis de la tirosina se puede dar de dos formas distintas. En los mamíferos se obtiene a partir de la hidroxilación de la fenilalanina, mientras que en algunos microorganismos se consigue directamente a partir del profenato. El hecho de que la tirosina sea un precursor de catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina), de la melanina y de la tiroxina influye en su síntesis. Esto es debido a que la producción de tirosina está regulada por la demanda de dichas moléculas. En el metabolismo de la tirosina se producen dos moléculas: fumarato y acetoacetato. Tiene las etapas siguientes: Transaminación de la tirosina a p-hidroxifenilpiruvato mediante la acción de una enzima llamada tirosina aminotransferasa. Producción de ácido homogentísico a partir del p-hidroxifenilpiruvato. Este paso tiene lugar a partir de una compleja reacción que incluye una descarboxilación, una oxidación, una migración de la cadena carbonada (está formada por un conjunto de varios átomos de carbono, unidos entre sí mediante enlaces covalentes carbono-carbono y a la que se unen o agregan otros átomos como 35

hidrógeno, oxígeno o nitrógeno, formando variadas estructuras, lo que origina infinidad de compuestos diferentes, lateral y una hidroxilación. Escisión del anillo aromático del ácido homogentísico mediante la enzima homogentisato oxidasa para obtener maleilacetoacetato. Isomerización de la forma cis a la forma trans mediante una reacción catalizada por la maleilacetoacetato isomerasa, que da lugar a fumarilacetato . El fumarato puede ser utilizado para producir energía en el ciclo de Krebs (o ciclo del ácido tricarboxílico) o bien para la gluconeogénesis. El acetoacetato puede ser utilizado para la síntesis lipídica o para la producción de energía en forma de acetil CoA. La tirosina puede sufrir una fosforilación en su grupo hidroxilo (-OH) a causa de la acción de numerosas enzimas del tipo tirosina quinasa. Estas enzimas están implicadas en la transducción de señales y en la regulación de la actividad enzimática ya que se conoce que la fosforilación de residuos de tirosina tiene la capacidad de activar o inhibir enzimas y receptores. El aminoácido también puede sulfatarse. Se trata de una modificación postraduccional que solo se produce en aquellas proteínas que pasan a través del aparato de Golgi y que se van a secretar al exterior o que tienen algún dominio extracelular. La enzima que se encarga de catalizar el proceso de sulfatación se llama proteintirosil sulfotransferasa, la cual se encuentra en la membrana del aparato de Golgi con su sitio activo orientado hacia el lumen de este compartimento. El donante de grupos sulfatos en esta reacción es el 3’fosfoadenosina-5’-fosfosulfato. La sulfatación es una modificación que afecta a las actividades biológicas de los neuropéptidos, al proceso de proteólisis de proteínas precursoras y al transporte intracelular de proteínas secretoras. Fundamentalmente reforzaría las interacciones proteína-proteína. Se conoce que la gastrina y la colecistoquinina poseen una tirosina sulfatada, lo cual aumenta considerablemente la potencia de ambas hormonas. Es un aminoácido importante para el metabolismo general. La Tirosina es un precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de ánimo. Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, actúa como un elevador del humor, suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa corporal. La Tirosina ayuda en la producción de melanina (el pigmento responsable del color del pelo y la piel) y en las funciones de las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria, se ha utilizado para ayudar a la fatiga crónica, la narcolepsia, ansiedad, depresión, reducción de la líbido, alergias y dolores de cabeza.

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Este aminoácido es importante en la reducción del estrés, el apetito y el sueño. Reduce la grasa corporal. 3.4.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA  

      

Está relacionado con la síntesis de neurotransmisores, presentes en multitud de funciones bioquímicas. Es precursor de la adrenalina y la dopamina, una sustancia íntimamente relacionada con los estados de humor, suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa corporal. Junto al yodo, es necesaria para la fabricación de hormonas tiroideas. Es indispensable para la síntesis de la melanina, pigmento responsable del color del pelo y la piel. Participa en las funciones de las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria. Estimula la agudeza mental. Potencia la actividad cerebral. Potencia la concentración mental. Potencia el rendimiento muscular.

3.4.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR         

Su carencia puede ocasionar una serie de trastornos, estos son algunos de ellos: Alteraciones en la pigmentación de la piel. Alteraciones del tiroides. Alteraciones en los cambios de humor y conducta. Alcaptonuria. Albinismo. Estados de depresión y ansiedad. Mayor predisposición a padecer estrés. Tirosinemias, un error del metabolismo, usualmente encontrado en recien nacidos, en donde el cuerpo humano no puede romper el aminoácido tirosina.

3.4.3 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 26 a 110 Adultos: 45 a 74 3.4.4 ALIMENTOS RICOS EN TIROSINA 37

Origen animal: Carnes, pescados, lácteos, huevos. Origen vegetal: Vegetales, legumbres, acelgas, arroz integral, semillas, cereales integrales, manzanas, espárragos, palta, zanahorias, lechuga romana, espinacas, productos de soja, sandia, pepino, perejil, berros, almendras. 3.5 GLICINA La glicina es el aminoácido más pequeño y pertenece a los no esenciales. Es un neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central, especialmente en la médula espinal, tallo cerebral y retina. La glicina usada como neurotransmisor es almacenada en vesículas y, es expulsada como respuesta a sustancias. Se encuentran altas concentraciones en la médula espinal y en el bulbo raquídeo. La glicina no es esencial en la dieta humana, ya que el propio cuerpo se encarga de sintetizarla; lo hace a través de dos vías: la fosforilada y la no-fosforilada. El precursor más importante es la serina. El mecanismo de recaptación es dependiente del sodio y el cloruro. Funciona armónicamente con la glutamina, sustancia que juega un papel fundamental en la función cerebral.

3.5.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA           

Ayuda a controlar los niveles de amoniaco en el cerebro. Actúa como un neurotransmisor tranquilizante del cerebro. Ayuda a controlar las funciones motoras del cuerpo. Actúa como un antiácido. Ayuda a aumentar la liberación de la hormona del crecimiento. Retarda la degeneración muscular. Mejora el almacenamiento de glucógeno, liberando así a la glucosa para las necesidades de energía. Promueve una próstata sana. Ayuda a mantener sano el sistema nervioso central. Colabora en la correcta actividad del sistema inmunológico. Es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados, ayudando a su curación.

3.5.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR   

Alteraciones del crecimiento. Contracciones musculares bruscas. Movimientos exagerados. 38

    

Espasticidad. Retraso en la restauración de los tejidos dañados. Debilidad de la próstata. Debilidad del sistema inmunológico. Trastornos de la glucosa.

3.5.3 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 110 a 240 Adultos: 170 a 330 3.5.4 ALIMENTOS RICOS EN GLICINA Origen animal: Carnes porcinas, Embutidos, Carne bovina, Carne de aves, Pescados, Lácteos, Huevos. Origen vegetal: Vegetales, Calabaza, Guisantes. Frijol , Cebada, Zanahoria, Remolacha, Berenjena, Centeno, Camote, papa . Frutas en general. Legumbres. Arroz integral. Semillas. Cereales integrales. Frutos secos: Avellanas, Nueces, Castaña, Almendras,Cacahuete. Otros: Setas. 3.5.5 TOXICIDAD En dosis mayores de 60 gr. durante 10 días, puede ocasionar la muerte por hiperexcitabilidad.

3.6 ASPARAGINA O ASPARRAGINA. La asparagina es un aminoácido. Su símbolo en código de una letra es N y en el de tres letras Asn. La glicosilación de la asparragina es un fenómeno muy importante que sufren las proteínas destinadas al espacio extracelular. Un aminoácido no esencial que interviene en el control metabólico de las funciones celulares en tejidos nerviosos y cerebrales. Es biosintetizado por la asparagina sintetasa a partir del ácido aspártico y el amonio.

39

La asparagina fue aislada por primera vez en 1806, por el químico francés Pierre Robiquet, quién la analizó junto con Louis-Nicolas Vauquelin, a partir del jugo del espárrago, en el que abunda, convirtiéndose en el primer aminoácido en ser aislado. El olor característico de la orina de los individuos después del consumo de espárrago es atribuido a varios subproductos metabólicos de la asparagina. El nombre asparagina, proviene del inglés, asparagine, derivado de asparagus, espárrago. Además, se suele utilizar los nombres asparragina y asparraguina, más fieles al origen del nombre, que en español, siguiendo la misma lógica, debió haber sido esparraguina. Es creada en el cuerpo por el hígado y se utiliza fundamentalmente para alimentar el sistema nervioso. La glicosilación de la asparigina es un fenómeno muy importante que sufren las proteínas destinadas al espacio extracelular. El ácido ayuda al sistema nervioso a mantener el equilibrio emocional, éste se utiliza para la prevención del desarrollo a un alto grado de sensibilidad al sonido y al tacto. Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno con el esqueleto del péptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de la estructura del hélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. El precursor de la asparagina es el oxalacetato, que es un importante metabolito intermediario de varias rutas metabólicas, entre ellas el ciclo de Krebs y la fotosíntesis C-4. Éste se puede sintetizar por dos reacciones anapleróticas, al pasar el pivurato a oxalacetato por carboxilación, o de aspartato a oxalacelato por transaminación. En este caso el oxalacelato se convierte a aspartato gracias a una enzima transaminasa. La enzima trasfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato, produciendo a-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintasa produce asparagina, AMP (adenosín monofosfato, un nucleótido que se encuentra en el ARN), glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina y ATP (trifosfato de adenosina, un nucleótido fundamental en la obtención de energía celular). 3.6.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA   



Tiene una destacada función en la actividad cerebral. Colabora en la síntesis de las glucoproteínas. Junto a la vitamina B6, es precursor del neurotransmisor GABA (ácido gamma aminobutírico), cuya acción sedante sobre el sistema nervioso es importante. La asparagina interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central. 40

 

Juega un papel importante en la síntesis del amoníaco. Ayuda a sintetizar la masa muscular del cuerpo.

3.6.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR      

Alteraciones en el sistema nervioso. Alteraciones metabólicas. Alteraciones en las funciones cerebrales. Aumento de la irritabilidad. Dolores de cabeza. Trastornos de la memoria.

3.6.3 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: De 15 a 40 Adultos: De 45 a 130 3.6.4 ALIMENTOS RICOS EN ASPARAGINA Origen animal: Productos lácteos, suero lácteo, carnes de ternera, aves de corral, huevos, pescados y mariscos. Origen vegetal: Ajos, apio, avena, cebollas, cerezas, dátil, espárragos, fresas, frutos secos, grosellas negras, legumbres, naranjas, papas, pimientos, plátanos, semillas, soja, tomates y trigo.

3.7 PROLINA La prolina es un aminoácido cíclico no polar. Su símbolo es P en código de una letra y Pro en código de tres letras. En las proteínas, la prolina produce curvaturas e interrumpe estructuras secundarias alfa-hélices y láminas-beta. Puede sufrir hidroxilación, aumentándose su polaridad y la estabilidad de proteínas que contengan hidroxiprolina. Se le considera un aminoácido no esencial. Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya a-amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. Se forma directamente a partir de la cadena penta carbonada del ácido glutamínico, con lo cual deja de ser un aminoácido esencial. 41

Su principal función es la producir colágeno en el organismo. La prolina puede sufrir hidroxilación, formándose la hidroxiprolina, en cuyo proceso de formación es necesario el ácido ascórbico o vitamina C. La hidroxiprolina es mas polar e interviene en la estabilización de proteínas, debido a la formación de puentes de hidrógeno. Tanto la prolina, en forma de poliprolina, como la hidroxiprolina, forman parte del colágeno. La prolina forma parte de las secuencias PEST (ricas también en treonina, ácido glutámico y serina), secuencias de reconocimiento de los sistemas enzimáticos de degradación proteica. Por otra parte, la hiperprolinemia se relaciona con ciertos tipos de esquizofrenia, desorden esquizoafectivo, retraso mental y características autistas. La prolina, junto con la glutamina, forma parte mayoritaria del gluten, responsable de la respuesta inflamatoria ocurrida en el intestino que sufren los enfermos celíacos. La presencia de estos aminoácidos aumenta la resistencia a la degradación proteica del gluten, por lo que se ha descrito recientemente un tratamiento para aumentar dicha degradación, consistente en un conjunto de enzimas proteolíticas. La absorción de la prolina en el intestino delgado transcurre por medio de transporte activo, es decir, necesita del acoplamiento de energía metabólica celular y de sistemas de transporte específicos ubicados en la membrana de los enterocitos. El catabolismo de la prolina da lugar a la producción de nitrógeno, el cual es eliminado por la orina a en forma de urea.

3.7.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA    

  

Es fundamental para el restablecimiento y curación de los tejidos conectivos dañados. Es parte integrante de ligamentos y tendones. Ayuda en el tratamiento de las enfermedades articulares. Mejora la textura de la piel, ayudando a la producción de colágeno y reduciendo la pérdida de colágeno a través del proceso de envejecimiento. En consecuencia ayuda en la cicatrización de úlceras y quemaduras. Actúa como un protector cardiovascular, inhibiendo la descomposición del colágeno arterial, para de esta forma impedir posibles lesiones. Puede ayudar a impedir o limitar las metástasis cancerosas, en compañía de la vitamina C y la Lisina. Ayuda en los tratamientos de impotencia y frigidez.

3.7.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR 

En caso de cáncer, mayor predisposición a las metástasis. 42

   

Retraso en la cicatrización de las heridas y quemaduras. Mayor predisposición a padecer alteraciones cardiovasculares. Debilidad en ligamentos y tendones. Retraso en la recuperación de tejidos conectivos dañados.

3.7.3 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 130 a 290 Adultos: 110 a 360 3.7.4 ALIMENTOS RICOS EN PROLINA Origen animal: Carnes, Pescados, Lácteos, Huevos. Origen vegetal: Vegetales ricos en vitamina C, Legumbres, Arroz integral,Semillas,Cereales integrales, Frutas ricas en vitamina C, Frutos secos.

3.8 ÁCIDO ASPÁRTICO El Ácido Aspártico aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la depresión, rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el metabolismo, que le da una apariencia más joven, protege el hígado, ayudando a la expulsión de amoniaco y se combina con otros aminoácidos para formar moléculas que absorben las toxinas y sacarlas de la circulación sanguínea. Este aminoácido también ayuda a facilitar la circulación de ciertos minerales a través de la mucosa intestinal, en la sangre y las células y ayuda a la función del ARN y ADN, que son portadores de información genética. Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicio físico. Al igual que todos los aminoácidos, el ácido aspártico se puede encontrar en dos formas llamadas isómetros naturales (ácido aspártico D y ácido L aspártico). El ácido aspártico D juega un papel importante en la producción y secreción de hormonas, así como en el correcto funcionamiento del sistema nervioso. En 43

investigaciones recientes se ha demostrado que actúa como un neurotransmisor especializado en las partes del sistema nervioso que participan en la producción de hormonas, además ha demostrado ser un estimulador en la liberación de la hormona luteinizante (LH) y hormona del crecimiento (GH) de la glándula pituitaria. La hormona luteinizante LH, es el mensajero químico que viaja desde la pituitaria hasta los testículos, donde se activa la producción de testosterona. Además de mejorar la producción de LH, el ácido D-aspártico también ha demostrado tener un efecto estimulante directo en los testículos en la producción de testosterona. Es muy importante para la desintoxicación del hígado y su correcto funcionamiento ya que al combinarse con otros aminoácidos forma moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo. 3.8.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA Estas son algunas de las funciones más importantes que realiza en el organismo:      

           

Nos ayuda a mejorar la fatiga y la depresión. Nos ayuda a eliminar el amoniaco, protegiendo de esta forma el sistema nervioso. Participa en muchas funciones celulares y el metabolismo, en compañía del potasio y el magnesio, rejuveneciendo su actividad. Es indispensable para el mantenimiento del sistema cardiovascular, en compañía del magnesio, el calcio y el potasio. Protege el hígado ayudando a la expulsión de amoniaco. Incrementa la absorción, circulación y utilización de los siguientes minerales: calcio, magnesio, zinc y potasio, a través de la mucosa intestinal, la sangre y las células. Ayuda a la función del ARN y ADN, que son portadores de información genética. Juega un papel importante en la producción y secreción de hormonas. Aumenta los niveles de testosterona de forma natural y segura, hasta en un 42%. Aumento del crecimiento muscular. Mejora la calidad de vida sexual en los varones. Crecimiento. Es inmunoactivador de la glándula del timo. Protege de los efectos dañinos de la radiación. Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC). Participa en la formación del ácido glutámico o glutamato. Estimula y participa en las conexiones cerebrales y el aprendizaje. Participa en el ciclo de la urea. 44

  

Participa en la gluconeogénesis (es una ruta metabólica anabólica que permite la biosíntesis de glucosa a partir de precursores no glucídicos). Estimula los receptores NMDA (N-metil-D-aspartato). Participa en la desintoxicación de la sangre.

3.8.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR Una serie de trastornos en el organismo, estos son algunos de ellos:     

Alteraciones del sistema nervioso. Cansancio y fatiga. Alteraciones cardiovasculares. Alteraciones metabólicas. Trastornos hepáticos por intoxicación.

3.8.3 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: De 0 a 26 Adultos: De 0 a 6 3.8.4 ALIMENTOS RICOS EN ACIDO ASPÁRTICO Fuentes vegetales: Legumbres como la soya (soja), los garbanzos, las lentejas, el maní, las almendras, las nueces de nogal y las semillas de lino Las fuentes animales: Carne de res, Huevos, Salmón, Camarones.

3.9 GLUTAMINA Es el aminoácido más abundante en los músculos (60%), así como en la sangre y, está muy relacionado en el metabolismo que se realiza en el cerebro. Es una de las pocas moléculas de aminoácido que posee dos atómos de nitrógeno; esta característica le convierte en una molécula ideal para proporcionar nitrógeno, necesario para las actividades metabólicas del cuerpo. Su biosíntesis en el cuerpo ayuda a limpiar de amoníaco algunos tejidos, especialmente en el 45

cerebro, haciendo que se transporte a otras partes del cuerpo. También se emplea en la biosíntesis de la glutationa. Posee así mismo, un efecto neutralizante del exceso de ácido en los músculos; situación muy común entre las personas que practican deporte intenso y tiende a esa acumulación de ácido que provoca cansancio intenso. La glutamina, retira el amoníaco de ciertos tejidos y lo pone en la corriente sanguínea que junto con la alanina, transportan más de la mitad del nitrógeno del organismo. También cabe señalar que éste aminoácido previene la pérdida muscular en periodos de reposo. En el riñón, junto a la glutaminasa ejerce un papel importante en las células de túbulo renal para la síntesis del amoníaco y la estabilización del pH sanguíneo. en el metabolismo cerebral. 3.9.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA LA GLUTAMINA 

La glutamina regula el equilibrio ácido-base y así consigue rejuvenecer la piel

El suministro adecuado de determinados micronutrientes fomenta la producción de nuevas células cutáneas y retrasa el envejecimiento. Por este motivo una alimentación equilibrada es un requisito indispensable para tener una piel sana. Muchas veces nos alimentamos demasiado poco o tomamos demasiada comida «basura» y esto nos produce un desequilibrio ácido-base con el resultado de que las células y los tejidos son destruidos. El aminoácido más importante para la regulación del equilibrio ácido-base es la glutamina. Este aminoácido puede disociar el amoníaco en los riñones, proceso conocido como reacción de la glutaminasa. Esto tiene una ventaja: se elimina el ácido, por una parte, y, por la otra, se ahorra bicarbonato. Un suministro adecuado de glutamina es importante para una piel firme y elástica y la produce el propio organismo. Sin embargo, a medida que se envejece deja de producirse en cantidades suficientes, entonces el organismo toma las proteínas de la masa muscular existente y las transforma en glutamina y energía. De esta manera se pierde proteínas de los músculos, las fibras musculares se hacen más delgadas y toda la piel pierde su tersura, por ello no en vano, es conocida por algunos científicos como la «fuente interna de la juventud». 

La glutamina mejora el sistema autoinmune y es esencial para el crecimiento del pelo

La glutamina es una fuente de carbono y nitrógeno, así como una base importante para la formación y mantenimiento de los músculos. Los aminoácidos son 46

necesarios para la síntesis de nucleótidos, y sólo las células que se dividen rápidamente, que incluyen las células del sistema inmune y los folículos pilosos, dependen de esta fuente de energía. 

La glutamina combate la acumulación de grasa

La glutamina puede transformarse en glucosa en los riñones sin interferir con los valores del glucagón ni la insulina. Esto redunda al mismo tiempo en una ganancia de energía que es capaz de evitar la acumulación de grasa inducida por la insulina. La glutamina contrarresta la acumulación de grasa3 proveniente de los alimentos lo que en consecuencia, ayuda a controlar el peso. Adicionalmente, también evita el deseo de azúcar y alcohol.           

Ayuda a controlar la adicción al alcohol. Ayuda a resolver alteraciones de la permeabilidad gástrica. Ayuda en la cicatrización de las úlceras digestivas. Atraviesa la barrera hematoencefálica convirtiéndose en ácido glutámico, elevando con ello la concentración del mismo en el cerebro. Aumenta la función cerebral y la actividad mental. Previene la pérdida de masa muscular. Ayuda a mejorar la depresión. Ayuda a resolver los problemas de impotencia. Proporciona nitrógeno a las actividades metabólicas del cuerpo. Ayuda a limpiar de amoniaco algunos tejidos, en especial el cerebro. Neutraliza el ácido en los músculos, mejorando con ello la fatiga.

3.9.2 EL DÉFICIT DE GLUTAMINA PUEDE PROVOCAR  

Retraso en la cicatrización de las úlceras digestivas. Trastornos musculares.

3.9.3 VALORES NORMALES

 

Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 420 a 730 Adultos: 390 a 650

3.9.4 Fuentes de La Glutamina: Origen animal: Carnes (crudas y ahumadas), pescados, lácteos y huevos. Origen vegetal: Perejil, espinacas, vegetales, legumbres, arroz integral, semillas, cereales integrales. 47

Otros: Frutos secos.

3.10 CISTEINA Es un aminoácido con azufre, al igual que la metionina, conteniendo un grupo tiol (-SH). A pH ligeramente básico este grupo se oxida y dos cisteínas pueden unirse por enlace disulfuro formándose la cistina. Puede formar enlaces disulfuro en proteínas, generando estabilidad térmica en éstas. La cisteína es un aminoácido, no cargado a pH neutro pero se oxida su grupo tiol a pH ligeramente básico formándose la cistina por unión de dos cisteínas. La cistina tiene relación con varias enfermedades, como la cistinuria, enfermedad autosómica recesiva caracterizada por la presencia de cálculos renales producidos por una deficitaria reabsorción y posterior precipitación de la cistina a pH neutro de orina; así como la cistinosis, una acumulación de cistina en forma de cristales en lisosomas de varios órganos, siendo los primeros el riñón y el ojo, manifestándose por tanto con trastornos visuales. La cisteína también forma parte del glutation, un tripéptido que actúa como antioxidante, protegiendo frente al estrés oxidativo producido por especies reactivas de oxígeno, manteniendo un ambiente reductor dentro de la célula que impide la oxidación de proteínas. Ésto ocurre gracias a la oxidación del grupo tiol de la cisteína del glutation. Es un aminoácido no esencial, lo cual significa que puede ser sintetizado por el cuerpo humano; en este caso, siempre que haya metionina suficiente. En algunos casos, como bebés, ancianos y personas con ciertas enfermedades metabólicas o que sufren síndrome de mala absorción, puede resultar esencial. La cisteína es potencialmente tóxica y es catabolizada por el aparato digestivo y en el plasma de la sangre. Viaja a través del aparato digestivo y del plasma y, es reducida rápidamente a dos moléculas de cisteína que entran en la célula. La Cisteína funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicación de toxinas dañinas. Protege el cuerpo contra el daño por radiación, protege el hígado y el cerebro de daños causados por el alcohol, las drogas y compuestos tóxicos que se encuentran en el humo del cigarrillo, se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias. Otras funciones de este aminoácido es promover la recuperación de quemaduras graves y la cirugía, promover la quema de grasa y la formación de músculos y retrasar el proceso de envejecimiento. La piel y el cabello se componen entre el 10% y el 14% de este aminoácido. Sintetizada por el hombre en condiciones normales a partir de la metionina. También está presente en alimentos proteicos como leche, queso, carne. La 48

cisteina es un antagonista de los radicales libres, responsables de la oxidación celular y el envejecimiento. 3.10.1 Funciones que desempeña: Dentro del organismo realiza una serie de funciones, estas son algunas de ellas:                     

Mejora las funciones inmunitarias. Ayuda en la protección del hígado. Favorece la eliminación de los metales pesados. Previene la oxidación del colesterol dañino LDL. Ayuda a desintoxicar el intestino. Actúa como un potente mucolítico ayudando en la eliminación del moco denso de las vías respiratorias. Previene las cataratas. Previene el decaimiento de la retina. Previene el cáncer Pone fin al crecimiento de tumores. Desintoxica el hígado, las células y el sistema linfático. Previene las enfermedades cardíacas. Previene la artritis. Previene la diabetes. Estabiliza el azúcar en la sangre. Protege el sistema digestivo. Retrasa el proceso de envejecimiento. Optimiza el resultado atlético. Reduce los daños al cerebro causados por una embolia. Reduce los daños al corazón causados por una crisis cardíaca. Protege los glóbulos rojos de la sangre.

3.10.2 SU DÉFICIT PROVOCA: Una serie de trastornos en el organismo, estos son algunos de ellos:     

Alteraciones cardiovasculares provocadas por ateromas de colesterol. Mayor predisposición a alteraciones hepáticas. Mayor predisposición a infecciones. Mayor predisposición a intoxicaciones orgánicas. Mayor predisposición a enfermedades degenerativas.

3.10.3 VALORES NORMALES

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Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: 19 a 47 Adultos: 30 a 65

3.10.4 ALIMENTOS RICOS EN CISTEÍNA Origen animal: Carnes de cerdo, carnes embutidas, pollo, pato, fiambre, huevos, quesos, leche, requesón, yogurt y pescados. Origen vegetal: Ajos, arroz integral, brócoli, cebollas, cereales integrales, coles de bruselas, frutos secos, germen de trigo, legumbres, levadura de cerveza, pimiento rojo, semillas, soja y vegetales.

3.11 ALANINA La alanina es el segundo aminoácido más pequeño y no polar. Su símbolo es A en código de una letra y Ala en código de tres letras. Es un aminoácido no esencial considerado como glucogénico, que interviene en el metabolismo de la glucosa y que forma piruvato a partir de su esqueleto carbonado. Existen dos tipos enantiómeros: L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usado en la biosíntesis de proteína, detrás de la leucina. La Dalanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. Este aminoácido pierde su grupo amino por medio de un proceso de transaminación y forma el piruvato en una reacción catalizada por la alanina aminotransferasa. La alanina sintetizada sale al torrente sanguíneo y es captada por el hígado, donde se metabolizará y mediante un proceso de gluconeogénesis se transforma en glucosa, que será utilizada por el músculo, el cerebro, eritrocito, piel, retina y médula renal. Parte de la glucosa consumida por el músculo vuelve al hígado y se transforma, de nuevo en alanina, este ciclo es conocido como ciclo glucosa-alanina. La síntesis de alanina está en relación directa y positiva con las concentraciones de glutamato y piruvato. 3.11.1 FUNCIONES QUE DESEMPEÑA 50

       

Estas son algunas de las funciones que este aminoácido, realiza en el organismo: Es usado como fuente de energía para músculos, cerebro y sistema nervioso. Está involucrada en el metabolismo del Triptófano y de la Vitamina B6. Ayuda a metabolizar el azúcar y los ácidos orgánicos. Puede ayudar en la estimulación de anticuerpos. Puede ayudar a estabilizar los niveles de azúcar en sangre. Ayuda a mantener la próstata en buen estado. Ayuda a eliminar sustancias que pueden resultar tóxicas en el organismo si se concentran en exceso, como ocurre con la acumulación de nitrógeno.

3.11.2 SU DÉFICIT PUEDE PROVOCAR       

Su carencia puede ocasionar una serie de trastornos en el organismo, estos son algunos de ellos: Problemas prostáticos. Alteraciones de la glucosa. Mayor predisposición a las infecciones. Debilidad muscular. Alteraciones del sistema nervioso. Falta de reflejos y de concentración.

3.11.3 VALORES NORMALES Todas las mediciones son en micromoles por litro (micro mol/L). Los valores normales pueden variar entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Niños: De 200 a 450 Adultos: De 430 a 510 3.11.4 ALIMENTOS RICOS EN ALANINA Origen animal: Carne de vacuno. Pollo. Pescado. Huevos. Lácteos. Origen vegetal: Berros, soja, judías, espárragos, espinacas, semillas de sandía, semillas de calabaza, semillas de girasol, lentejas, coliflor, cacahuetes, habas, maíz, guisantes.

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IV)

SUPLEMENTOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES: USOS CLINICOS.

Los estudios realizados en los últimos años demuestran los beneficios terapéuticos de la administración de aminoácidos en determinadas patologías y condiciones crónicas. Aunque se debe seguir investigando, se han demostrado ya numerosas aplicaciones clínicas para los aminoácidos tal y como se muestran a continuación: Aminoácidos, en general: Eficaz en determinadas alteraciones genéticas que condicionan defectos en el metabolismo y que condicionan desequilibrios en las concentraciones de los aminoácidos. El éxito de la terapia con aminoácidos, depende de la naturaleza de la alteración, de la edad a la que se inicia el tratamiento y el daño previo al inicio del tratamiento (21). El tratamiento en estos casos genéticos debe diseñarse cuidadosamente en función de los defectos bioquímicos y de la fisiopatología subyacente al problema. Cisteina/Glutation: Estudios recientes muestran la aplicación de la administración de cisteina frente a la intoxicación por plomo o por otros metales. Posee un efecto neutralizante de la toxicidad inducida por quimioterapia y radioterapia de indicación oncológica. Revierten las cataratas. En un estudio, la administración oral de glutation revirtió el cáncer hepático avanzado en ratas. El efecto combinado cisteina/glutation es eficaz en el tratamiento de las alteraciones capilares.

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Arginina: Al igual que metionina, taurina y glicina, reduce los niveles de colesterol. La administración de 6 gramos de arginina induce reducciones del colesterol superiores al 10%. Parece ser que este efecto está potenciado cuando se asocia una dieta rica en arginina y pobre en lisina. Los suplementos de arginina son eficaces en el manejo de muchas condiciones patológicas así como para el mantenimiento de la salud general. Acido aspártico: Junto con la fenilalanina, el ácido aspártico es componente de los edulcorantes artificiales más novedosos. Parece tener un efecto protector frente al daño inducido por las radiaciones. Se siguen investigando otras posibles aplicaciones.

V)

TRABAJOS DE INVESTIGACION

5.1 RELACION DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES A ESENCIALES DEL PLASMA (NE/E) EN NIÑOS DESNUTRIDOS HOSPITALIZADOS. SU INTERPRETACION y UTILIDAD EN LA EVALUACION DE LA DESNUTRICION PROTEINICO-ENERGETICA

INTRODUCCION Existen nurrterosos trabajos en relación con los niveles de aminoácidos plasmáticos en la desnutrición proteíni'co-energética (DPE). El hallazgo más consistente, es una disminución de algunos aminoácidos esenciales y un aumento relativo o absoluto en los no esenciales. Aunque la causa más aparente de un aumento en la relación de aminoácidos no esenciales a esenciales (NE/E) es una ingesta proteica insuficil!nte para satisfacer las demandas del individuo, otros factores tales como el ayuno prolongado y la ingesta reciente de proteína, también afectan la relación NE/E. Se ha planteado además, la necesidad de descartar el efecto de otros factores sobre la relación NE/E tales como la infección y las deficiencias vitamínicas y de minerales.

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En la evaluación nutricional realizada por el INCAP en 1966 en Costa Rica, se utilizó el método de Whitehead, encontrándose un predominio de valores de NE/E elevados en el área "rural", en relación con el área "urbana" (4). El presente trabajo tiene como propósitos, estudiar la relación NE/E en niños desnutridos severos de Costa Rica y evaluar el efecto de la infección sobre el valor de este parámetro. MATERIAL Y MÉTODOS El estudio comprendió 27 niños con desnutrición proteínico-energética de III grado según Gómez internados en el Hospital Nacional de Niños "Dr. Carlos Sáenz Herrera", con edades de 2 a 39 meses. El peso para la edad al ingreso varió de 36 a 91 %. Del total de niños estudiados, 12 presentaban desnutrición con edemas y 15 desnutriciones de tipo marasmático. De acuerdo con las normas del Hospital, los niños recibieron una solución oral de glucosa y electrolitos las primeras 24 horas antes de iniciarse la alimentación, la cual contenía de 1 a 3 g/kg/ Día de proteínas. Se obtuvo sangre heparinizada por punción capilar al ingreso, un día después de iniciarse la ingesta proteica y cada semana hasta la salida. Un período de al menos 8 horas de ayuno precedió siempre a la obtención de la muestra, que se tomó cerca de las 8 a. m. en todos los casos. Se obtuvieron también en ayunas, y aproximadamente a la misma hora, muestras únicas de sangre capilar de 52 niños con edades de 7 días a 10 años, sin desnutrición y con infecciones agudas de diferente etiología, así como de 10 niños, sin desnutrición ni infección, esperando cirugía, con edades de 7 meses a 4 años. Laboratorio La relación NE/E se determinó por el método cromatográfico de Whitehead (15) que consiste en la estimación por cromatografía en papel en una dimensión, de un grupo de aminoácidos esenciales Oeucina, isolew'ina, valina y metionina) y de otro grupo que comprende los aminoácidos no esenciales (glicina, serina. taurina y glutamina). Las manchas que contienen los aminoácidos se cortan y se eluyen, calculándose la relación a partir de los coeficientes de extinción de los colores dados por los dos

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grupos. De acuerdo con este método las muestras deben analizarse antes de los 14 días en refrigeración, lo cual se siguió en todos los casos. EI análisis estadístico de los resultados se hizo por la prueba t de Student, usando límites de 95%. RESULTADOS Los valores de NE/E encontrados al ingreso, fueron significativamente diferentes con los encontrados en niños normales V en la última determinación a los 24 días del ingreso. De los 27 niños desnutridos estudiados, aproximadamente la mitad presentaron a la admisión valores por arriba de 2,0 que es el límite superior normal de. Acuerdo con estudios previos. Esta distribución se mantiene al considerar los casos con edemas y de marasmo separadamente, no observándose diferencia significativa al comparar el grupo de marasmáticos con el de edematosos (Cuadro 1). Tampoco se encontró diferencias en relación al sexo. No hubo correlación entre el peso a la admisión y los valores de la relación NE/E (r = .o.30). En cambio si hubo correlación entre la edad y los valores de NE/E (r = 0.41, p