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• Daniela Smith

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AMINOÁCIDOS Como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupoamino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático. Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. La

unión

de

varios

aminoácidos

da

lugar

a

cadenas

llamadas polipéptidos o

simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma. Estructura general de un aminoácido La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus

estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión. lasificación Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes. Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral: 

Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).



Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).



Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).



Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).



Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares). Según su obtención A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:



Valina (Val)



Leucina (Leu)



Treonina (Thr)



Lisina (Lys)



Triptófano (Trp)



Histidina (His)



Fenilalanina (Phe)



Isoleucina (Ile)



Arginina (Arg)



Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son: 

Alanina (Ala)



Prolina (Pro)



Glicina (Gly)



Serina (Ser)



Cisteína (Cys)



Asparagina (Asn)



Glutamina (Gln)



Tirosina (Tyr)



Ácido aspártico (Asp)



Ácido glutámico (Glu) Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido. Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias). Aminoácidos codificados en el genoma Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma;

para

la

mayoría

de

los

seres

vivos

son

20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, hi stidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina. Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas

modificaciones

y

ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.1 2 3

puede

codificar

otros

aminoácidos.

Por

Aminoácidos modificados Las modificaciones postproducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína. Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilaciónde las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.4 Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina. Propiedades 

Ácido-básicas. Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.



Ópticas. Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.



Químicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al grupo R. Reacciones de los aminoácidos En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido. la descarboxilación la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar Daminoácidos.

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. a Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo. Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero hepática". Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuídas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital. Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante. Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos: 

Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.



Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,

directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico. 

Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).



Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.



Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.



Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.



Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.



Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.



Acido Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.



Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.



Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.



Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.



Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.



Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.



Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.



Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos. Los Ocho (8) Esenciales



Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.



Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.



Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.



Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante

determina el porcentaje de alimento que va a

utilizarse a nivel celular. 

Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.



Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.



Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.



Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno. Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente. Clasificación de los aminoácidos Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.



Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.



Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.



Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales.



Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos. ¿Cuales son las funciones básicas de los aminoácidos? Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.



ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales)



Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa.



Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento.



Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.



Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas.



Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.



Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina



Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.



Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.



Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol.



Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras.



Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular.



Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos



Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento.



Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y pérdida de cabello.



Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina. También puede ayudar a fabricar masa muscular.



Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.



Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)



Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado.

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Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.

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Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina.



Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo.



Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia.

Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Son compuestos cristalinos que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico débil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminoácidos y se considera que son neutros. Estas son las características generales, naturalmente aparecen excepciones como el que en la molécula existe algún tipo de ácidos más, que da lugar a los denominados aminoácidos ácidos, o que prestan algún grupo amino más, los denominados aminoácidos básicos, o que incluso incorporan en la estructura molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan aminoácidos azufrados, o que en lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una configuración cíclica en la que se sitúan los aminoácidos aromáticos y los denominados aminoácidos de cadena, así como también, que la posición del grupo no sea en a. Finalmente la prolina, que en realidad no es un a-aminoácido, pues el carbono adyacente al de la función carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolina es un iminoácido. Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano de luz polarizada en diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levógiros o L, y los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrógiros o D. En la naturaleza encontramos una mezcla de ambos que se denomina racémica, pero los aminoácidos que forman las proteínas son, la gran mayoría, L.

Los aminoácidos son los precursores de otras moléculas de gran importancia biológica que son las proteínas. La unión de aminoácidos da lugar a la formación de péptidos que se denominan dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos, octapéptidos o polipéptidos, si en su formación intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un número cualquiera superior. La unión de polipéptidos entre sí da lugar a la formación de proteínas. Funciones de los aminoácidos Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas, pero para cada proteína, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminoácidos, es diferente. El número de secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de proteínas diferentes.

n general, todos los nombres de aminoácidos tienen la terminación -ina lo que indica una relación con el grupo amina. Algunos aminoácidos conocidos, como por ejemplo, la fenilalanina, forman parte esencial de los neurotransmisores, tanto en el cerebro como fuera de él. La metionina y el triptofano son componentes esenciales del hígado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por la glándula tiroides.

Biosíntesis de los aminoácidos Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. Hay que destacar que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede sintetizar sólo algunos aminoácidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar aquellos aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas. Esos aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la especie, sino porque deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios. La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución. Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas señales que van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso. Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Una vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las células para su posterior utilización. Implicaciones funcionales de los aminoácidos En los períodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (desnutrición aguda o crónica, traumatismos o trastornos articulares y/o musculares, alteraciones en el tracto gastrointestinal, hepatitis, afecciones renales, deficiencias cerebrales o nerviosas, etc.) o demandas extras por razones mecánicas (atletas, etc.) o cerebrales (estrés, exámenes, etc.) se produce aumento en el consumo de los aminoácidos, por lo que muchas veces conviene completar la dieta habitual por medio de la administración exogéna de los mismos. Por las mismas razones, la ingesta de alimentos que contienen aminoácidos significa además un extraordinario recurso preventivo, por cuanto incorpora al organismo mecanismos de

fortalecimiento ante previsibles compromisos extra, sean éstos derivados de circunstancias especiales o de inevitables decadencias de las funciones orgánicas derivadas de la edad. El organismo no almacena el exceso de aminoácidos que provienen de la dieta, lo que ocurre es que los transforma en intermediarios metabólicos comunes como son el piruvato, oxalacetato y acetoglutarato, es decir, que los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos, es decir, actúan como combustible y precursores metabólicos.

Clasificación de los aminoácidos Como ya hemos comentado de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 son esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales. Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, especialmente, en los momentos en que el organismo más los necesita cuando se da una situación de disfunción o enfermedad. Los ocho aminoácidos esenciales son treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto).

También existe otros aminoácidos pero son poco frecuentes, son derivados de los aminoácidos corrientes. Entre ellos encontramos a la 4-hidroxiprólina e hidroxilisina presentes en el colágeno y de la desmosina e isodesmosina presentes en la proteína fibrosa elastina. Por otro lado también están los aminoácidos no proteicos que son un grupo formado por 150 aminoácidos. Se presentan en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada, pero nunca en las proteínas y actúan como precursores en el metabolismo. Por ejemplo, la b-alanina, precursor de la vitamina ácido pantoténico, la homocisteina y homoserina, intermediarios en el metabolismo de los aminoácidos. La citrulina, ornitina, ácido-g-aminobutírico, D-alanina, D-serina. En hongos y plantas superiores abundan la canavanina y la b-cianolanina. Por otro lado, los aminoácidos se pueden clasificar siguiendo varios criterios en función de sus propiedades químicas y físicas.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Características estructurales del enlace [editar]

Un tripéptido. Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína. Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:

Enlace peptídico.

Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína. El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles. Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al del enlace CC, sólo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R. Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos. En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlaceamido entre el grupo el grupo

-carboxilo de un aminoácido y

-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en

cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes:

Figura: reacción de condensación para la formación del enlace peptídico. Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman lostetrapéptidos, pentapéptidos y demás. Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas. ¿Cómo se nombra a los polipéptidos? Características del enlace peptídico. El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.

El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano Esta

característica

previene

la

libre

rotación

alrededor

del

enlace

entre

el

carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos

y los

aminos y

carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada

por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones. Configuración trans. Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.

Figura: Disposiciones del enlace peptídico en el espacio. Sin carga pero polar: Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y Cterminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente terciaria (ver mas adelante).

-hélices y hojas

y

EL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace.Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano (Figura izquierda de la tabla inferior).

Dipéptido Ala-Ser: los átomos que participan en el enlace peptídico se representan

como

bolas

y

son

Momento dipolar del enlace peptídico

coplanares

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante. El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace peptídico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la tabla inferior): 

Configuración cis: los dos C



Configuración trans: los dos C

se sitúan del mismo lado del doble enlace se sitúan a distinto lado del doble enlace

Normalmente, la configuración trans está favorecida. Sólo en el caso de que el segundo AA del enlace peptídico sea la prolina puede resultar favorecida la configuración cis. Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación mediante el giro en torno a los enlaces sencillos en los que intervienen los C tetraédricos (Figura de la derecha). En cada AA, el C planos

de

llamados

puede establecer dos ángulos de torsión con los

los

(phi)y

dos

enlaces

peptídicos

contiguos:

los

(psi) (Figura de la derecha):



el ángulo phi ( ) es la rotación en torno al enlace C



el ángulo psi ( ) es la rotación en torno al enlace C-C

Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente definida cuando se conocen los valores de de

y

para cada AA.

En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta un valor de

y otro de

determinados. Es el tamaño físico de los

átomos o grupos de átomos presentes en las cadenas laterales el que determina los posibles valores que pueden adoptar los ángulos phi ( ) y psi ( ).

Cuando se representan los valores de phi ( ) y psi ( ) de cada AA se obtiene la gráfica de Ramachandran (Figura de la izquierda), en la que se distinguen tres regiones con valores "permitidos" de los ángulos de torsión ya que no dan lugar a impedimentos estéricos en la estructura. Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos estructurales mayoritarios presentes en las proteínas: la estructura

y la

-hélice.