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• Angel Cornejo

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UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA DE ENFERMERIA

TEMA: UTILIDADES DE LAS ENZIMAS EN LA MEDICINA DOCENTE: DRA. BARBARA HIDALGO ESTUDIANTE: COBEÑA CHÁVEZ ANTHONY ARIEL CONFORME LOOR JENIFFER VALENTINA CHÁVEZ MOLINA YANDRY GERARDO PIÑEIRO DELGADO JENNIFER ANTONELLA VERA INTRIAGO MELISSA BEATRIZ VERA RIVAS JOSE GREGORIO GRUPO # 7

2017

RESUMEN El presente trabajo trata de describir las utilidades de las enzimas en la medicina ya que desde muchos años atrás se ha venido investigando fue inicialmente establecida por el médico italiano Lazzaro Spallanzani, que realizaba experimentos con aves y logró grandes conclusiones sobre los beneficios de este. Las enzimas son esenciales para romper los enlaces de la comida y asegurar que los nutrientes lleguen a cada parte del cuerpo que permiten que los órganos del cuerpo operen eficiente y efectivamente, también apoyan una piel saludable, así como las funciones hormonales. En definitiva, la utilización de las enzimas en la medicina genera muchos beneficios a la salud de las personas y también cabe destacar que la longevidad se ve muy beneficiada, generándolos de manera natural o aplicándolos en tratamientos médicos conjuntamente con otros medicamentos que darán los mejores resultados, pero sobre todo que es una buena alternativa natural para la salud.

INTRODUCCIÓN. La función que desempeñaban las enzimas fue inicialmente establecida por el médico italiano Lazzaro Spallanzani. Este investigador estudiaba cómo digerían la carne las aves carnívoras. Para ello, les daba un trozo de carne amarrado a un cordel y, a distintos tiempos, retiraba el alimento desde el estómago del ave para observar y describir los cambios que experimentaba En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar algunas de las funciones vitales más básicas. La ribonucleasa, una enzima descubierta en 1938 por el bacteriólogo estadounidense René Jules Dubos y aislada en 1946 por el químico estadounidense Moses Kunitz, fue sintetizada por científicos estadounidenses en 1969. Dicha síntesis permitió identificar aquellas áreas de la molécula que son responsables de sus funciones químicas, e hizo posible crear enzimas especializadas con propiedades de las que carecen las sustancias naturales. Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las técnicas de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en grandes cantidades. Las enzimas están compuestas por aminoácidos y son segregadas por su cuerpo para ayudar a catalizar funciones que normalmente no se producen a temperaturas fisiológicas. Las enzimas impulsan los procesos biológicos necesarios para que su cuerpo construya materias primas, nutrientes, elimine las sustancias químicas no deseadas y la miríada de otros procesos biológicos que tienen lugar y usted ni se lo imagina. Las enzimas son una parte importante de una salud integral. Las enzimas son proteínas que deben estar presentes en cualquier reacción química que ocurre en el cuerpo. En todo momento, el trabajo que se está haciendo dentro de cualquier célula es realizado por las enzimas. Sin enzimas, vitaminas, minerales y hormonas las funciones realizadas en nuestro cuerpo no se podrían hacer de manera efectiva. Las enzimas son esenciales para la romper los enlaces de la comida y asegurar que los nutrientes lleguen a cada parte del cuerpo. Teniendo las suficientes enzimas en el cuerpo permiten que el colon, hígado, corazón, cerebro, pulmones y riñones operen eficiente y efectivamente. Las enzimas también apoyan una piel saludable, así como las funciones hormonales.

OBJETIVOS

OBJETIVO GENERAL Describir las utilidades de las enzimas en la medicina actual y su incidencia en la salud de las personas en la actualidad.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS  Determinar la importancia de las enzimas en la utilización médica moderna.  Identificar los beneficios de la utilización de las enzimas en la medicina.  Enumerar las actividades para generar enzimas en el cuerpo humano.

UTILIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA MEDICINA. Los líquidos orgánicos (plasma, suero, sangre, orina), son la fuente más importante de enzimas cuando deseamos medir su actividad. En el estudio de las enzimas del plasma se encuentra un grupo pequeño de éstas, secretadas a partir de ciertos órganos, las cuales cumplen su función directamente en el plasma, como, por ejemplo: las enzimas de la coagulación que son secretadas por el hígado como zimógenos o precursores inactivos, los factores del complemento o la lipoproteína lipasa del endotelio de los vasos sanguíneos que participa en el metabolismo de las lipoproteínas del plasma. Este grupo de enzimas se conocen con el nombre de enzimas plasmáticas funcionales (cumplen en el plasma sus funciones fisiológicas) y normalmente están en mayor concentración o tienen mayor actividad en el plasma que en el interior de las células. Otro grupo más grande de enzimas son liberadas al plasma desde la célula en el proceso normal de recambio celular. Este grupo de enzimas están normalmente en mayor concentración en las células, donde cumplen su función y no tienen función fisiológica en el plasma, en donde se encuentran en una concentración constante en el individuo sano, como resultado de un equilibrio entre su velocidad de síntesis y su velocidad de degradación. Este otro grupo de enzimas se conocen con el nombre de enzimas plasmáticas no funcionales. La actividad aumentada de estas enzimas en los líquidos orgánicos, puede ser el primer indicio de un daño del órgano o tejido donde funcionan, el cual se ha acompaña de un aumento en la liberación de la enzima particular y por ende en su actividad en el líquido orgánico donde se mide. Sin embargo, estos aumentos pueden también ser el resultado de un recambio celular aumentado, de neoplasias o de procesos obstructivos como en el caso de la pancreatitis o de la fibrosis quística. Muchas alteraciones o enfermedades que producen daño de tejido pueden producir un aumento en la liberación de enzimas desde el compartimento intracelular. En el laboratorio se puede medir rutinariamente la actividad de muchas de estas enzimas y ser utilizadas como ayuda en el diagnóstico y evolución de muchas enfermedades y trastornos, como por ejemplo enfermedades hepáticas, cardíacas, y músculo esquelético entre otras. El aumento en la actividad de la enzima específica puede correlacionar o no con la gravedad del daño del órgano o tejido donde la enzima cumple su función. Ver cuadro 1

Cuadro 1. Enzimas de importancia en la clínica. Enzima

Órgano o tejido afectado

Actividad aumentada

Alanina transaminasa ALT hígado

Daño hepático

Fosfatasa alcalina

Hígado y tejido óseo

Creatina fosfocinasa Fosfatasa ácida

Cerebro, M. esquelético y cardiaco Próstata

Hepatitis obstructiva y cáncer óseo Infarto cardiaco y cerebrovascular Cáncer metastásico hueso de

Amilasa y lipasa sérica

Páncreas

Pancreatitis aguda

Enzima

Localización o función

Actividad Disminuida

Para que la cuantificación en el líquido orgánico particular sea de importancia diagnóstica, es importante conocer no solo las características fisicoquímicas de estas moléculas, sino también su distribución en el organismo, si se presentan o no en la forma de isoenzimas o zimógenos, como también el perfil de aparición y desaparición de la enzima particular en la sangre. Hay enzimas que tienen su origen en varios tejidos, otras, por el contrario, son específicas de un tejido particular. Este conocimiento puede ser de gran utilidad en el caso de enfermedades cuyos signos y síntomas pueden ser el resultado de varias patologías diferentes, ya que puede ayudar a confirmar o descartar algunas de estas enfermedades. Algunas enzimas como la CPK tienen un recambio más rápido que otras. Así por ejemplo el aumento máximo de la isoenzima CPK2 en pacientes infartados se alcanza dentro de las primeras 24 horas del evento coronario. Al aumento de la CPK2 le sigue un aumento más lento, en 24 a 48 horas, de la enzima lactato deshidrogenasa, LDH. En el caso del infarto se encuentra igualmente una inversión en la actividad de la LDH1 con relación a la LDH2. Normalmente la LDH2 es mayor que la LDH1 y en el infarto estos valores se invierten, aproximadamente en el mismo tiempo en que los valores de la CPK2 regresan a los valores normales. Por lo tanto, si el paciente consulta varios días después del evento los valores de CPK total podrían estar normales a pesar del evento.

En estos casos es más importante la dosificación de la LDH total cuyo aumento predomina más en el tiempo que la CPK total. La baja actividad de una enzima específica en el plasma, o en un homogenizado de células obtenidas por biopsia, puede ser la confirmación diagnóstica de muchas enfermedades conocidas como errores innatos del metabolismo. Son ejemplos: las glucogenosis o enfermedades por almacenamiento de glucógeno causadas por deficiencias de las enzimas que participan en el metabolismo del glucógeno, como la glucosa 6 fosfatasa, glucógeno fosforilasa hepática, glucógeno fosforilasa muscular y otras. Igualmente, las enzimas se pueden utilizar también, como reactivos de laboratorio en la determinación de metabolitos sanguíneos importantes. Así, por ejemplo: la glucosa oxidasa se utiliza en una prueba de laboratorio para medir la concentración de glucosa en sangre. Primero se toma una muestra de sangre y se incuba con una cantidad conocida de glucosa oxidasa para que la glucosa se oxide a gluconolactona y peróxido de hidrógeno. Esta reacción se acopla a la reacción de la peroxidasa para convertir un compuesto incoloro en otro compuesto coloreado cuya absorbancia se puede medir por fotocolorimetría. La intensidad de la absorción de luz es proporcional a la cantidad de peróxido de hidrógeno generado en la reacción de la glucosa oxidasa y a su vez la cantidad de peróxido es proporcional a la concentración de glucosa en la muestra de sangre. Muchos tóxicos respiratorios tienen igualmente su acción a través de la inhibición de enzimas específicas del metabolismo celular. Muchos fármacos son metabolizados por enzimas específicas en algunos órganos como el hígado o el riñón, disminuyendo su acción o efectividad. Esto debe tenerse en cuenta a la hora de prescribir la dosis del fármaco, ya que si una persona en particular tiene una actividad aumentada de la enzima que metaboliza el fármaco; el efecto será menor y actuará durante un tiempo más corto, o por el contrario si su actividad es baja, entonces se puede prolongar su acción siendo más intenso su efecto, hasta el punto de poder comprometer la vida del paciente. Otro aspecto importante de las enzimas como ayuda diagnóstica es el conocimiento del papel que desempeñan las vitaminas como cofactores o precursores de cofactores de las enzimas. En algunos casos la baja actividad de la enzima puede estar ligada a una mutación que

aumenta el Km para el cofactor vitamínico, caso en el cual su actividad se recupera con dosis farmacológicas muy superiores a la dosis fisiológica a la cual la enzima muestra su deficiencia. Por último, es importante conocer como la actividad de una enzima va a ser deficiente, si el trastorno genético está ligado a un trastorno en la síntesis del cofactor o en la activación de la vitamina que sirve como cofactor. En tales casos el suministro de la vitamina, independiente de la dosis, no permite alcanzar la respuesta normal en la actividad de la enzima. En resumen, no todas las alteraciones enzimáticas relacionadas con trastornos vitamínicos responden a la administración de la vitamina en cuestión.

CONCLUSIONES  Las enzimas son esenciales para la romper los enlaces de la comida y asegurar que los nutrientes lleguen a cada parte del cuerpo. Teniendo las suficientes enzimas en el cuerpo permiten que el colon, hígado, corazón, cerebro, pulmones y riñones operen eficiente y efectivamente. Las enzimas también apoyan una piel saludable, así como las funciones hormonales.  El cuerpo requiere de las enzimas para realizar actividades como: producir energía, absorber oxígeno, eliminar residuos tóxicos, diluir coágulos sanguíneos, intervenir en la digestión de carbohidratos, proteínas y grasas, además de regular los niveles de colesterol y triglicéridos, combatir infecciones y sanar heridas, regular las hormonas, disminuir la inflamación, regular el impulso nervioso, llevar nutrientes a las células, disminuir el proceso de envejecimiento entre otras más.  Para elevar nuestras enzimas debemos comer muchos alimentos frescos, crudos y fermentados. Los germinados son una fuente excelente de enzimas vivas.

Webgrafía http://enzimass.blogspot.com/2011/06/historia-de-las-enzimas.html http://losasteriscos.com/las-enzimas-un-papel-importante-en-la-salud-y-la-longevidad/ https://enbienestarsaludybelleza.wordpress.com/2015/12/02/la-importancia-de-las-enzimas/ Referencias Bibliográficas Devlin, Thomas M. Bioqupimica libro de texto con aplicaciones clínicas. Ed. Reverté. 4ª ed. 204 A. F. Smith, D. Radford, C. P. Wong, and M. F. Oliver. Creatine kinase MB isoenzyme studies in diagnosis of myocardial infarction. British Heart Journal, 2012, 38, 225-232. Dominguez Muñoz J. E. Diagnosis of chronic pancreatitis: Functional testing, Best Pract Res Clin Gastroenterol. 2013 Jun;24(3):233-41. Ronald F Gaines, Siegfried M Pueschel, Edward A Sassaman, and James l DriscolL. Effect of exercise on serum creatine kinase in carriers of Duchenne muscular dystrophy, J. of Med. Genetics, 2015, 19, 4-7. R. Bruce, M.B., B.S, J. K. Todd, M.B., B.S, L LeDune, M.B., B.S. Serum transaminase: its clinical use in diagnosis and prognosis Brist. Med. L .Nov, 8 2015. Blackwell Science ltda Br J. Clin Pharmacol., 49, Laurie F. Prescott. Paracetamol alcohol and the liver www.chronolab.com/point-of-care/index.php.