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• Miguel Miranda

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PROTEÍNAS. MÉTODOS DE DETERMINACIÓN.

MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE CALIDAD CURSO: ANÁLISIS DE PAI

INDICE Consideraciones generales  Cuantificación de proteínas  Determinación de la calidad de las proteínas. 

CONSIDERACIONES GENERALES Componentes abundantes en las células.  Importantes para funciones biológicas y estructura de las células.  Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos en configuración L.  Los aminoácidos están compuestos por C, H, N, O, S.  Los aminoácidos se caracterizan por poseer: 



grupo carboxilo (-COOH)



grupo amino (-NH2).

CONSIDERACIONES GENERALES Elemento mas abundante: N (13.4 - 19.1%).  Clasificación: 

    

Composición Estructura Función biológica Solubilidad

Presentan conformaciones únicas, pueden cambiar por: 

 

 

Calor Ácidos Bases Disolventes orgánicos Detergentes

FUENTES DE NITRÓGENO NO PROTEICO Aminoácidos libres  Pequeños péptidos  Ácidos nucleicos  Fosfolípidos  Azúcares aminas  Porfirina 

Algunas vitaminas  Alcaloides  Ácido úrico  Urea  Iones de amonio 

MACRO COMPONENTES DE LOS ALIMENTOS QUE PUEDEN INTERFERIR CON EL ANÁLISIS DE PROTEÍNAS 

Lípidos



Carbohidratos

MÉTODOS DESARROLLADOS PARA MEDIR EL CONTENIDO PROTEICO Fundamentos:  Determinaciones de nitrógeno  Enlaces peptídicos  Ácidos aromáticos  Absortividad UV de las proteínas  Grupos amino libres  Propiedades de dispersión de la luz  Capacidad de adhesión de colorantes

IMPORTANCIA DEL ANÁLISIS DE PROTEÍNAS Determinación de actividad biológica. Ejemplo: pectinasas durante la maduración de frutos.  Investigación sobre propiedades funcionales. Ejemplo: gliadina y gluteninas para la elaboración del pan.  Etiquetado nutricional 

NECESIDAD DEL ANÁLISIS DE PROTEÍNAS Contenido proteico total  Composición de aminoácidos  Contenido de alguna proteína particular en una mezcla  Contenido proteico durante el aislamiento y purificación de una proteína  Nitrógeno no proteico  Valor nutritivo (digestibilidad, balance proteico. 

CONTENIDO PROTEICO EN LOS ALIMENTOS

MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS  Método

de Kjeldahl  Método de Biuret  Método de Lowry  Método del ácido bicinconínico (bca)  Método de absorción UV a 280nm  Método de adhesión de colorante  Método de Bradford  Método de la ninhidrina  Método turbidimétrico

MÉTODO KJELDAHL  









Fundamento: Proteínas y otros componentes son digeridos con ácido sulfúrico en presencia de catalizadores. Contenido total de nitrógeno orgánico es transformado a sulfato de amonio. El digerido se neutraliza con álcali y se destila sobre una solución de ácido bórico. Aniones borato formados se titulan con ácido valorado, el cuál a su vez se convierte en nitrógeno. Resultado: nitrógeno bruto.

MÉTODO KJELDAHL 

Preparación de la muestra: 



Triturar la muestra seca y homogenea. Tamizar por una mala de 20 mesh.

Determinación de proteínas en leche. http://www.youtube.com/watch?v=3n2RAKK1xmQ 

DIGESTIÓN

Ácido Sulfúrico PROTEÍNA

(NH4)2 SO4

Calor, catalizador

MODIFICACIONES EN LA DIGESTIÓN 

 





Se han añadido catalizadores como: Hg, Cu, Se, Ti al H2SO4 para lograr una digestión completa. Hg es mas satisfactorio. El dióxido de selenio y el sulfato de cobre en proporción 3:1 son muy efectivos en la digestión. El sulfato de potasio se utiliza para aumentar el punto de ebullición del ácido sulfúrico para acelerar la digestión. El sulfuro o tiosulfato de sodio se añaden a la digesta diluida para ayudar a liberar el nitrógeno del Hg el cual tiende a adherir amonio.

REACCIONES DE LA NEUTRALIZACIÓN Y LA DESTILACIÓN

(NH)2SO4+ 2NaOH → 2NH3+Na2SO4+2H2O

NH3+ H3BO3 (ácido bórico)

→

NH4 + H2BO3(ión borato)

REACCIONES DE LA TITULACIÓN 

El anión borato (proporcional a la cantidad de nitrógeno) se titula con HCl estandarizado: H2BO3- + H+ → H3BO3

MODIFICACIONES EN LA TITULACIÓN 

Se utilizan la colorimetría y la cromatografía iónica para determinar el contenido de nitrógeno posterior a la digestión.

FUNCIÓN DEL BLANCO EN LA DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS 

Se debe utilizar un blanco con reactivos para sustraer el nitrógeno reactivo del nitrógeno de la muestra.

CÁLCULOS N HCl = Normalidad del HCl en moles /1000 mL  Vol. Ácido corregido = mL de ácido estándar para la muestra) – (mL de ácido estándar para el blanco)  14 = peso atómico del nitrógeno 

%N = N HCl X VOLUMEN DE ÁCID CORR. X 14g/Mol N2 X 100 g. DE MUESTRA

FACTOR Se utiliza un factor de conversión de % de N a % de proteína cruda.  La mayoría de las proteínas contienen 16% de N  El factor de conversión es: 

6.25100 16   6.25 % Pr oteina  % Nx 6.25 %N % Pr oteina  0.16

FACTOR DE CONVERSIÓN PARA ALGUNOS ALIMENTOS Alimento Huevo o Carne, maíz Leche Trigo Soya Avena

%N2 proteína

Factor

16.0

6.25

15.7 18.0 17.51 17.15

6.38 5.7 5.71 5.83

VENTAJAS DEL MÉTODO DE KJELDAHL Aplicable a todo tipo de alimentos  Relativamente simple  Barato  Preciso  Es el método oficial para medir el contenido de proteína cruda 

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DE KJELDAHL

Mide el nitrógeno orgánico total, no sólo el nitrógeno protéico  Consume mucho tiempo (al menos 2 horas para completarse)  Precisión más pobre que el método de biuret  Usa reactivos corrosivos 

OTROS MÉTODOS 

http://www.youtube.com/watch?v=xubq3xOssWU

DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS POR EL MÉTODO DE BIURET  Fundamento

Al formar complejos los iones cúpricos con los enlaces peptídicos de las proteínas se produce un color violeta-morado bajo condiciones alcalinas.  La absorbancia del color producido es leído a 540nm.  La intensidad del color (absorbancia) es proporcional al contenido protéico de la muestra 

PROCEDIMIENTO PARA EL MÉTODO DE BIURET 5 mL de reactivo de biuret se mezcla con 1mL de solución protéica (1-10 mg de proteína/mL).  El reactivo incluye sulfato de cobre, NaOH, y tartrato de sodio y potasio el cual se utiliza para estabilizar el ión cobre en la solución alcalina 

PROCEDIMIENTO PARA EL MÉTODO DE BIURET 



Después de reposo a temperatura ambiente durante 15 a 30 minutos, se lee la absorbancia a 540 nm contra un blanco con sólo reactivo. Si la reacción no es clara debe centrifugarse la muestra previo a la lectura de la absorbancia

PROCEDIMIENTO PARA EL MÉTODO DE BIURET 

Se debe elaborar una curva estándar de concentración vs absorbancia utilizando albúmina de suero de bovino (BSA) para comparación con la muestra bajo estudio.

VENTAJAS DEL MÉTODO DE BIURET Menos caro que el método de kjeldahl  Rápido (se puede completar en menos de 30 minutos)  Es el método más simple de análisis de proteínas  No es frecuente encontrar derivaciones de color  Pocas substancias no proteicas interfieren con la reacción de biuret  No detecta N de fuentes no protéicas o no peptídicas 

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DE BIURET No es muy sensible comparado con el método de Lowry  Requiere de al menos 2 a 4 mg de proteína por prueba  Las concentraciones altas de sales de amonio interfieren con la reacción  Puede ocurrir opalescencia en la solución final si están presentes altas concentraciones de lípidos o carbohidratos  Debe estandarizarse el color mediante cantidades de proteína conocidas 

MÉTODO DE LOWRY Fundamento  Combina la reacción de biuret con la reducción del reactivo de fenol folin-ciocalteau (ácido fosfomolíbdico-fosfotúngstico) por los residuos de tirosina y triptofano de las proteínas.  El color azuloso desarrollado es leído a 750nm (alta sensibilidad para una concentración protéica baja) o a 500nm (alta sensibilidad para una concentración protéica alta)

VENTAJAS DEL MÉTODO DE LOWRY Muy sensible  Menos afectado por la turbidez de la muestra  Más específico que la mayoría de los otros métodos  Relativamente simple  Se puede completar en 1 a 1.5 horas 

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DE LOWRY El color varía con diferentes proteínas (más que el método de biuret)  El color no es estrictamente proporcional a la concentración de proteínas  La sacarosa, lípidos, buffers fosfato, monosacáridos y hexoaminas interfieren con la reacción  Las altas concentraciones de azúcares reductores, sulfato de amonio y compuestos con sulfhidrilo interfieren con la reacción 

MÉTODO DEL ÁCIDO BICINCONÍNICO (BCA) 

Fundamento 

 

Se basa en el principio de que las proteínas reducen los iones cúpricos a iones cuprosos bajo condiciones alcalinas. Los iones cuprosos reaccionan con el BCA (verdoso) para formar un color morado. El color formado es proporcional al contenido protéico de la muestra

VENTAJAS DEL MÉTODO DEL ÁCIDO BICINCONÍNICO (BCA) Sensibilidad comparable a la del método de Lowry (0.5mg a 10mg)  La mezcla en un paso es más fácil que en el método de Lowry  El reactivo es más estable que el reactivo de Lowry  Las sales de buffer y detergente no iónico no interfieren con la reacción  Las concentraciones del medio de reactivos desnaturalizantes no interfieren (guanidina 4mhcl o urea 3m) 

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DEL ÁCIDO BICINCONÍNICO (BCA) El color no es estable con el tiempo.  Se necesita controlar cuidadosamente el tiempo entre el análisis y la lectura en absorbancia.  Los azúcares reductores interfieren con la reacción.  Altas concentraciones de sulfato de amonio interfieren con la reacción.  La respuesta en la absorbancia no es lineal 

MÉTODO DE ABSORCIÓN EN ULTRAVIOLETA A 280NM 

Fundamento 

Las proteínas muestran un fuerte grado de absorción a 280nm en UV, principalmente debido principalmente a los residuos de triptofano y la tirosina de las proteínas.



Concentraciones de estos aminoácidos en las proteínas es constante se puede utilizar la absorbancia a 280 nm para estimar la concentración de proteínas usando la ley de Beer

MÉTODO DE ABSORCIÓN EN ULTRAVIOLETA A 280NM 

Fundamento 

Cada proteína tiene una composición única de aminoácidos aromáticos, el coeficiente de extinción (E280) o su absortividad molar (Em) deben ser determinados para proteínas individuales para la estimación del contenido protéico

MÉTODO DE ABSORCIÓN EN ULTRAVIOLETA A 280NM Método rápido y relativamente sensible (varias veces más sensible que el método de Biuret)  No existe interferencia del sulfato de amonio y otras sales buffer  Método no destructivo  Utilizado en detección post-columna de las proteínas 

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DE ABSORCIÓN EN EL UV (280NM) Los ácidos nucléicos también absorben en la región de 280nm  El contenido de aminoácidos aromáticos difiere considerablemente en varias proteínas.  La solución debe ser clara e incolora. La turbidez puede producir resultados erráticos  Se requiere un sistema relativamente puro para utilizar este método 

MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS POR ADHESIÓN DE UN

COLORANTE

Adhesión de colorante aniónico  Método de Bradford 

ADHESIÓN DE COLORANTE ANIÓNICO 

Fundamento 

 



La muestra protéica se mezcla con una cantidad excesiva conocida de un colorante aniónico en una solución buffer. Las proteínas se unen al colorante para formar un complejo insoluble. Se mide el colorante no adherido, soluble posterior a la equilibración de la reacción y la remoción del complejo insoluble por centrifugación y filtración. El colorante no adherido está inversamente relacionado al contenido protéico de la muestra

ADHESIÓN DE COLORANTE ANIÓNICO



Proteína + exceso de colorante → Complejo proteínacolorante insoluble + colorante no adherido soluble

COLORANTES UTILIZADOS EN ESTE MÉTODO Ácido sulfónico aniónico  Naranja ácido 12  Naranja g  Negro amido 10b  Unen grupos catiónicos de los residuos básicos de aminoácidos (imidasol de la histidina, guanidina de la arginina y el grupo ε-amino de la lisina) y el grupo libre terminal amino de las proteínas. 

VENTAJAS DEL MÉTODO DE ADHESIÓN DE COLORANTE ANIÓNICO

Método rápido (15 minutos o menos)  Barato  Relativamente exacto para el análisis de proteínas en alimentos  Puede utilizarse para estimar los cambios en el contenido de lisina disponible de los cereales durante su procesamiento. 

VENTAJAS DEL MÉTODO DE ADHESIÓN DE COLORANTE ANIÓNICO

No utiliza reactivos corrosivos  No mide nitrógeno no protéico  Más preciso que el método kjeldahl 

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DE LA ADHESIÓN DEL COLORANTE ANIÓNICO Las proteínas difieren en su contenido de aminoácidos básicos difieren en su capacidad de adhesión del colorante  Se necesita elaborar curva de calibración  Muchos componentes no protéicos también se pueden adherir al colorante (almidón), metales (Ca o P) y causar errores en los resultados 

MÉTODO DE BRADFORD 

Fundamento 

El azúl brillante G-250 coomassie se adhiere a la proteína, el colorante se torna de rojizo a azulado ye l máximo de absorción del colorante cambia de 465 a 595nm.



El cambio en la absorbancia a 595nm es proporcional a la concentración de proteína en la muestra.

VENTAJAS DEL MÉTODO DE BRADFORD Método rápido (la reacción se puede completar en 2 minutos)  Reproducible  Sensible (mucho más que el método de lowry)  No existe interferencia de cationes como K+, Na+, Y Mg+ 

VENTAJAS DEL MÉTODO DE BRADFORD No existe interferencia de los polifenoles ni carbohidratos como la sacarosa.  Mide proteína o péptidos con una masa molecular aproximadamente igual o mayor de 4 000 daltons. 

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DE BRADFORD El complejo proteína-colorante formado puede unirse a las celdas de cuarzo  El color varía con diferentes tipos de proteínas.  La proteína estándar debe seleccionarse con mucho cuidado  Interferencia con detergentes. 

MÉTODO DE LA NINHIDRINA 

Fundamento 

Al ser hervidos en un buffer a un ph de 5.5 en presencia de ninhidrina e hidrindantina, los aminoácidos, amoníaco, y los grupos amino primarios, originan un color morado ruhemann

VENTAJA DEL MÉTODO DE LA NINHIDRINA 

Método relativamente rápido si se compara con el método de Kjeldahl.

DESVENTAJAS DEL MÉTODO DE LA NINHIDRINA La presencia de pequeñas cantidades de aminoácidos, péptidos, aminas primarias, y amoníaco ocasiona una sobreestimación del contenido protéico  Baja precisión  El color varía con la diferente composición de aminoácidos  Se necesita elaborar una curva estándar en cada análisis 

EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE PROTEÍNA

NECESIDADES NUTRICIONALES 



 

Pueden establecerse por la presencia en la dieta de tres componentes: Aminoácidos esenciales)

indispensables

(nutricionalmente

Condicionalmente indispensables Nitrógeno no específico necesario para la síntesis de los aminoácidos dispensables (no esenciales) y otros compuestos nitrogenados de importancia11.

LA CALIDAD NUTRICIONAL DE UNA PROTEÍNA O FUENTE PROTEICA 



Capacidad de esa fuente proteica para cubrir los requerimientos de nitrógeno y aminoácidos de un determinado individuo. Medida en que los aminoácidos de la dieta pueden utilizarse para la síntesis proteica

EL MEJORAMIENTO DE LA CALIDAD DE UNA PROTEÍNA 

Se logra aplicando el método de la suplementación. Este método consiste en la complementación de diferentes proteínas (mezcla entre proteínas) para potenciar su efecto. 

La mejora de proteínas basada en productos de origen vegetal presupone cuatro elementos básicos que se deben combinar entre sí en grupos de a dos o mas. 

Estos son: Las legumbres, los cereales, los lácteos vegetales y las frutas secas o semillas.

PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS 



Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y aminoácidos esenciales se pueden cubrir 

Consumiendo completa(s)

cantidades

suficientes

de

proteína(s)



Consumiendo una cantidad suficiente y variada de proteínas incompletas



Combinando proteínas completas con proteínas incompletas

Las proteínas complementarias pueden ser consumidas a lo largo del día

BIODISPONIBIBLIDAD DE PROTEINAS 





Proporción de la cantidad total de aminoácidos presentes en la dieta, que pueden ser absorbidos y utilizados metabólicamente. Componentes: digestibilidad, integridad química y ausencia de interferencias metabólicas. Componente mas importante: digestibilidad.

FACTORES QUE AFECTAS BIODISPONIBILIDAD 

Presencia de factores antinutricionales naturales (inhibidores de la tripsina, taninos, fitatos, glucosinolatos, etc.) o formados en el almacenamiento o procesado de los alimentos (lisinoalanina, Daminoácidos) pueden afectar la utilización digestiva y metabólica de la proteína y por tanto la biodisponibilidad de los aminoácidos, en algunos casos con reducciones de hasta el 50%.

EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS 

Contenido en alimentaria

aminoácidos

de



Digestibilidad



Requerimientos de aminoácidos:

la

proteína



Basados en un patrón estándar de requerimientos de aminoácidos para un grupo de edad determinado



Requerimientos para preescolares de 2- 5 años usados como estándar para toda la población a partir de 1 año de edad.

MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS Ejemplos de metodologías biológicas tradicionales incluyen  Valor biológico (BV)  Utilización de las proteínas neta (NPU)  Coeficiente de eficacia biológica (PER )  La nueva metodología es  Puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregida según su digestibilidad (PDCAAS) 

VALOR BIOLÓGICO 

Fracción de nitrógeno absorbido que es retenido por el organismo y esto representa la capacidad máxima de utilización de una proteína.



Una proteína tiene mayor valor biológico, o es de alta calidad, cuando tiene mayor capacidad de brindar nitrógeno al organismo.

COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA –PER 

Método tradicional de evaluación de la calidad de las proteínas en Estados Unidos, PER 

Método estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias en la industria alimentaria

COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER 



Medida de la capacidad de una proteína para mantener el crecimiento de una rata joven en crecimiento, no en seres humanos  Las ratas en crecimiento necesitan más aminoácidos que contengan azufre, como la metionina  Los aminoácidos con azufre se consideran aminoácidos limitantes en la proteína de soja El usar las necesidades de aminoácidos de las ratas nos lleva a  Sobreestimar la calidad de las proteínas de una proteína animal  Infravalorar la calidad de las proteínas de una proteína vegetal

PUNTUACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS CORREGIDAS SEGÚN LA DIGESTIBILIDAD

-

PDCAAS 



Los factores usados en el cálculo del PDCAAS son  Contenido de los aminoácidos esenciales de la proteína alimentaria  Digestibilidad  Capacidad para suministrar los aminoácidos indispensables en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanas  Considera los requerimientos de los preescolares de 2 a 5 años– requerimientos de todos los grupos excepto los menores de 2 años

La máxima puntuación posible es 1.0

CÁLCULO DEL PDCAAS o o o o

Análisis del contenido de nitrógeno Cálculo del % proteico (N x 6.25) Análisis del contenido en aminoácidos esenciales (AA) Cálculo de la puntuación de aminoácidos (sin corregir). mg de AA en 1 g de proteína ensayada mg de AA en 1 g según los requerimientos de aminoácidos*

o o

Determinación de la digestibilidad Cálculo del PDCAAS:

PDCAAS = Medida más baja sin corregir del AA x digestibilidad verdadera de la proteína

CÁLCULO

DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS

-

PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA Aminoácidos indispensables Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina y Cisteina† Fenilalanina y Tirosina‡ Treonina Triftófano Valina

Proteína de Digestibilidad* Patrón de soja aislada* (AA X 97%) referencia (mg/g proteína) (mg/g proteína) (mg/g proteína) 26 25.2 19 49 47.5 28 82 79.5 66 63 61.1 58

PDCAAS 1.3 1.7 1.2 1.1

26

25.2

25

1.0

90 38 13 50

87.3 36.9 12.6 48.5

63 1.4 34 1.1 11 1.1 35 1.4 PDCAAS = 1.0

AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos. * Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International. † Metionina es un precursor de Cisteina. ‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.

CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA – PDCAAS En 1993 la U.S. Food and Drug Administration (FDA) adoptó el PDCAAS como método estándar para el cálculo de la Ingesta Diaria (%DV) de proteínas que se muestra en el etiquetado de alimentos ya que – •

El PDCAAS está basado en los requerimientos de aminoácidos humanos, haciéndolo más apropiado para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias consumidos por humanos

•

El PDCAAS es recomendado por la Food and Agricultural Organization/World Health Organization (FAO/OMS), organismo internacional, con experiencia en el establecimiento de tales estándares

FUENTES DE PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALES Tradicionalmente  Las proteínas animales son consideradas como completas debido a su composición en aminoácidos  Todas las proteínas de plantas son consideradas incompletas debido a su composición en aminoácidos  Actualmente  Algunos productos de proteínas de soja y de proteínas animales tienen una composición completa de aminoácidos 

CÁLCULO

DE LA DIGESTIBILIDAD PROTEICA -PUNTUACIÓN

DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE PROTEÍNAS EN DISTINTOS ALIMENTOS

Isolated Soy Protein

1.00*

Casein

1.00†

Egg White

1.00†

Pea Flour

0.69†

Kidney Beans (Canned)

0.68† 0.63†

Pinto Beans (Canned)

0.40†

Whole Wheat 0.00

0.10

0.20

0.30

0.40

0.50

0.60

0.70

0.80

PDCAAS * Values for SUPRO® Brand Isolated Soy Protein provided by Protein Technologies International as determined through actual analysis. † Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.

0.90

1.00

CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS - RESUMEN 





Los aminoácidos son los bloques formadores de proteínas, que son esenciales para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales El cuerpo no puede sintetizar aminoácidos esenciales en cantidades adecuadas para sus necesidades; por lo tanto, necesitamos obtenerlos por la dieta La calidad de las proteínas de los alimentos depende de su digestibilidad y de su capacidad para proveer todos los aminoácidos esenciales necesarios para cubrir los requerimientos humanos

CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS - RESUMEN 



El PDCAAS es mejor que otros métodos para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias para humanos La proteína de soja aislada, con un PDCAAS de 1.0, es una proteína completa y tiene la misma puntuación que la proteína de la leche y la de la clara del huevo