• Author / Uploaded
• Lidia Mendo Belizario

• Categories
• Enzima
• Catálisis
• Inhibidor de la enzima
• Sitio activo
• La cinética de enzimas

Citation preview

CINETICA DE LAS REACCIONES BIOLOGICAS

ING. JANETH MIREYA GONZALES CARI

INTRODUCCION ENZIMAS Las enzimas son proteínas con actividad catalítica. Una Enzima (catalizador biológico) aumenta la velocidad de la reacción y modifican la forma en la que esta sucede.

2

Las enzimas (proteínas globulares) tienen una forma tridimensional única que le permite reconocer y unirse a un grupo limitado de moléculas (sustratos).

En el sitio activo, las cadenas laterales de los aminoácidos se unen al sustrato mediante enlaces de hidrogeno, puentes iónicos o atracciones hidrófobas.

Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían sobrevivir. Las enzimas pueden actuar dentro de la célula, fuera de ésta, y en el tubo de ensayo de laboratorio

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS • Gran actividad catalítica. Con poca cantidad de enzima se transforma una gran cantidad de sustrato. Una sola enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/segundo. • Alta especificidad. Cada enzima actúa sobre un sustrato en particular. • Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura. Las que se dan en los seres vivos. • Sustancias autógenas. Cada organismo elabora las enzimas para su propio uso.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

OBJETIVO

▪estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y de los factores de los que dependen dichas velocidades.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA La actividad de una enzima indica la rapidez con la que dicha sustancia cataliza la reacción y depende considerablemente de las condiciones de reacción como:

• • • •

La temperatura El pH La concentración del sustrato La presencia de inhibidores

TEMPERATURA En las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura.

EFECTO TEMPERATURA  Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura

EFECTO PH La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad.

EFECTO PH

pH ÓPTIMO PARA ALGUNAS ENZIMAS

EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO SOBRE LA VELOCIDAD INICIAL

 Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante.

CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO CON [E] CONSTANTE

Como se observa en la grafica v 0 frente a [S] 0 . Cuando [S] 0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S] 0 , el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S] 0 . En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (V max ).

PRESENCIA DE INHIBIDORES Los inhibidores son moléculas capaces de hacer que las enzimas pierdan su actividad catalítica. Existen los inhibidores competitivos y los no competitivos  Los inhibidores competitivos: tienen estructuras muy similares a las de los sustratos que compiten con el por unirse con el sitio activo.  Los inhibidores no competitivos: su estructura no se parece al sustrato y por tanto no compite con el por el sitio activo. En cambio se unen a la enzima en un lugar que puede ser diferente al sitio activo.

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN .

MODELO CINÉTICO DE MICHAELISMENTEN .

Para explicar la relación entre la velocidad inicial (v 0 ) y la concentración inicial de sustrato ([S] 0 ) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

Ejemplo: hidrolisis catalizada de la sacarosa catalizada por la enzima sacarasa:

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación E act (E act = barrera energética que impide el paso de los productos a los reactivos) La enzima anhidrasa carbónica reduce la energía de activación de la reacción entre el CO2 y el H2O.

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN CÁLCULO DE LA K M Y DE LA V MAX DE UN ENZIMA