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DEPARTAMENTO DE CINECIAS & TECNOLOGÍA

Bioquímica

Harry Alices-Villanueva, Ph.D.

ENZIMAS: PROBLEMAS DE PRACTICA 1.

La siguiente data fue obtenida para la hidrólisis de carbobenzoxyglicil-L-triptofano catalizada por la enzima carboxipeptidasa (R. Lumry, E. L. Smith y R.R. Glantz, J. Amer. Chem. Soc. 73, 4330, 1951). La reacción en sí es:

Carbobenzoxyglicil-L-triptofano + H2O  Carbobenzoxyglicina + Triptofano.

Grafique esta data usando el método Linemweaver-Burk y determine valores para KM y Vmax. El símbolo mM representa milimoles por litro; 1 mM = 1 × 10-3 mol L-1. La concentración de la enzima es la misma en todos los experimentos. Concentración de Sustrato (mM) 2.5 5.0 10.0 15.0 20.0

Velocidad (mM sec-1) 0.024 0.036 0.053 0.060 0.064

Vmax = 0.0847 mM sec-1; KM = 6.39 mM

2.

Sacarosa, azúcar de mesa común, es hidrolizada a glucosa y fructosa. La reacción es catalizada por la enzima invertasa. Se sabe que urea a una concentración de 2 M inhibe esta reacción.. Utilizando la data a continuación, calcule los valores de KM y de Vmax para ambas reacciones y determine el tipo de inhibición (estos datos no son reales). Concentración de sacarosa (mmol L-1) 3.0 5.0 7.0 9.0 11.0

V, sin inhibidor (unidades arbitrarias) 4.58 6.40 7.72 8.72 9.50

V con inhibidor (unidades arbitrarias) 3.66 5.12 6.18 6.98 7.60

La grafica que me sale a mí es la siguiente: (traten ustedes) 0.3 y = 0.5846x + 0.0784 0.25 y = 0.4665x + 0.0629 2 R =1

0.2

0.15

0.1 Series1 Series2 Linear (Series1) Linear (Series2)

0.05

0 -0.5

-0.4

-0.3

-0.2

-0.1

0

0.1

0.2

0.3

0.4

-0.05

-0.1

-0.15

-0.2

3.

Para la siguiente data determine los vlaores de KM y el tipo de inhibición. Concentración de sacarosa (mmol L-1) 1 × 10-4 5 × 10-4 1.5 × 10-4 2.5× 10-4 5 × 10-4

V, sin inhibidor V con inhibidor (unidades (unidades arbitrarias) arbitrarias) 0.026 0.010 0.092 0.040 0.136 0.086 0.150 0.120 0.165 0.142 -4 KM = 6.5 × 10 ; inhibición competitiva.