• Author / Uploaded
• irakaslube

Citation preview

4. GAIA PROTEINAK

0. SARRERA “Proteina” hitza grezierazko proteios-etik dator eta “lehenengoa” esan nahi du. Horrek, nolabait, proteinen garrantzia handia adierazten du: ●

Kuantitatiboki, materia biziaren pisu lehorraren %50 inguru dute eta molekula organiko ugarienak dira. ●

Kualitatiboki, funtzio dibertsitate handia dute.

● ●

Aminazido izeneko monomeroez eratuta daude.

Proteina ugarienak entzimak dira, jarduera katalitiko espezifikoak izaten dituzte. ●

1. AMINOAZIDOAK Peptido eta proteinak osatzen dituzten monomeroak dira. ●

200 aminoazido inguru ezagutzen dira, baina horietatik 20 baino ez dira proteinetan agertzen. Proteinetan daudenei aminoazido proteikoak (aa) deritze, eta izaki bizidun ororentzat komunak dira. ●

1.1. EGITURA MOLEKULARRA Aminoazidoak talde amino (-NH2) aske bat eta talde karboxilo (-COOH) aske bat dute, biak α karbono delakoari lotuta. Lehenak izaera basikoa du eta bigarrena izaera azidoa. ●

Gainera, α karbono honi H bat eta alboko talde edo kate bat (R) lotzen zaio; azken honen konplexutasunaren arabera, aminoazido bat ala beste izango dugu. ●

α karbonoa asimetrikoa izango da ( 4 erradikalak ezberdinak dituena) ●

1.2. AMINOAZIDOEN SAILKAPENA Alboko katearen (R) arabera 4 taldetan:

●

A) AMINOAZIDO NEUTRO APOLARRAK B) AMINOAZIDO NEUTRO POLARRAK C) AMINOAZIDO AZIDOAK D) AMINOAZIDO BASIKOAK

A) AMINOAZIDO NEUTRO APOLARRAK pH = 7 denean, karga netoa 0 da.

●

Alboko kateak hidrofoboak dira (kate hidrokarbonatuak); disolbagarritasuna murritza. ●

●

B) AMINOAZIDO NEUTRO POLARRAK pH = 7 denean, karga netoa 0 da.

●

Alboko kateak hidrofiloak dira, kargarik gabeko talde polarrak dituzte (-OH, -NH2, -HS); hauek urarekin H-zubiak sortu eta disolbagarritasuna handiagoa dute. ●

●

C) AMINOAZIDO AZIDOAK pH = 7 denean, karga negatiboa dute

●

Alboko katean ionizaturiko karboxiloa dute

● ●

D) AMINOAZIDO BASIKOAK pH = 7 denean, karga positiboa dute

●

Alboko katean ionizaturiko amino taldea dute.

● ●

FUNTSEZKO AMINOAZIDOAK ●Organismo heterotrofook zenbait aminoazido ezin ditugu sintetizatu eta derrigorrez dietan hartu behar ditugu. Hauei funtsezko aminoazidoak deritze. Funtsezko aminoazidoen kopurua aldagarria da espezietik espeziera. Gizakion kasuan 8 dira: ●

–Balina –Leuzina –Isoleuzina –Triptofanoa –Fenilalanina –Metionina –Treonina –Lisina

1.3. AMINOAZIDOEN PROPIETATEAK Konposatu organiko bakunak dira, masa molekular baxukoak. ●

Uretan disolbagarriak, kristalgarriak eta kolorerik gabeak. ●

Urtze-puntu altua dute (>200ºC), beraz, solidoak dira giro-tenperaturan. ●

Estereoisomeria.

●

Jarduera optikoa dute.

●

Jokabide anfoteroa.

●

ESTEREOISOMERIA Aminoazido guztiek, glizinak salbu, karbono asimetriko bat dute: α karbonoa. Horren ondorioz isomeria dute. ●

Aminoazido bakoitzak 2 estereoisomero izan ditzake, gainjarri ezin diren ispilu-irudiak (enantiomeroak): ●

D eraketa dute amino taldea eskuinetara dutenek

●

L eraketa dute amino taldea ezkerretara dutenek.

●

Aminoazido proteiko guztiak L-aminoazidoak dira. ●

●

JARDUERA OPTIKOA Karbono asimetrikoaren ondorioz ere, aminoazidoek jarduera optikoa dute, hots, disoluzioan argi polarizatua desbideratu dezakete. ●

Horren arabera dextrogiroak (+) eta lebogiroak (-) izango dira. ●

●

JOKAERA ANFOTEROA Aminoazidoak substantzia anfoteroak dira, hau da, urdisoluzioan daudenean azido gisa ala base gisa jardun dezakete, disoluzioaren pHaren arabera. ●

Ur-disoluzio neutroetan aminoazidoak ionizaturik daude, ioi dipolarrak eratuz (-COO- eta NH3+). ●

Ingurua azidoa denean (pH7, inguruan [H+] txikia), aminoazidoa azido moduan jokatzen du, amino taldeak H+ak askatuz eta karga positiboa galduz. Ondorioz, aminoazidoa karga negatiboarekin geratzen da. ●

●

Aminoazidoa ioi dipolar neutrotzat jarduten duen pHari (karga netoa 0 denari) puntu isoelektrikoa (pI) esaten zaio. ●

Informazio osagarria:

●

http://www.ehu.es/biomoleculas/buffers/buffer3.htm

●

http://cti.itc.virginia.edu/%7Ecmg/Demo/titr.html

●

http://www.quimicaorganica.org/aminoacidos-peptidos-protei

● ●

Wikipedia: Isoelectric point

–At

pH values between the two pKa values, the zwitterion predominates, but coexists in dynamic equilibrium with small amounts of net negative and net positive ions. At the exact midpoint between the two pKa values, the trace amount of net negative and trace of net positive ions exactly balance, so that average net charge of all forms present is zero.[19] This pH is known as the isoelectric point pI, so pI = ½(pKa1 + pKa2).

2. PROTEINEN ERAKETA ETA EGITURA 2.1. LOTURA PEPTIDIKOA Aminoazidoak elkarrekin lotzen dituen lotura da lotura peptidikoa. ●

Aa baten karboxilo taldearen eta hurrengo aaren amino taldearen artean sortzen da; ur molekula bat askatzen da. ●

Lotutako aminoazidoei hondakin esaten zaie.

●

Lotura peptidikoa hidrolisiaren bidez apur daiteke, metodo kimikoen bidez ala entzima proteolitikoen bidez ●

LOTURA PEPTIDIKOAREN EZAUGARRIAK

Amida motako lotura kobalentea da.

●

Lotura bikoitzeko izaera partziala dauka. Ondorioz zurruna da, errotazioa ekiditen du. Horrela, C eta N eta baita O eta H ere, plano berean geratzen dira. ●

Cα-ren loturek (Cα →Ckarboxilikoa eta N→ Cα ) bira egin dezakete. ●

Karbonilo taldeko O eta amino taldeko H loturaren aurkako alboetan daude, hau da, trans erako eraketa dute. ●

2.2. PEPTIDOAK Peptidoak aminoazidoak lotura peptidikoen bidez lotuta eratzen diren konposatuak dira. ●

2 talde:

●

A) OLIGOPEPTIDOAK

●

–2-10

aa –Izendatzeko: di-, tri-, tetra-,...-peptido

B) POLIPEPTIDOAK

●

–>10

aa –Proteinak sarritan kate polipeptidiko bat baino gehiagoz eratuta daude.

2.3. PROTEINAK ETA PROTEINEN EGITURA Proteinek eraketa espazial jakina hartzen dute eta euren funtzioa eraketa horren araberakoa izan ohi da. ●

Proteinetan 4 egitura-maila bereizten dira:

●

A) EGITURA PRIMARIOA B) EGITURA SEKUNDARIOA C) EGITURA TERTZIARIOA D) EGITURA KUATERNARIOA

A) EGITURA PRIMARIOA Aminoazidoen jarraien lineala.

● ●

B) EGITURA SEKUNDARIOA Aminoazido-kateak (egitura primarioak) espazioan hartzen duen antolamendua. ●

Cα karbonoaren loturen errotazioaren ondorio da.

●

Egitura sekundario ohikoenak: α-helizea eta βorria. ●

●

α-HELIZEA Kate polipeptidikoa bere buruaren inguruan modu helikoidalean biribilkatzean sortzen da. Kate barruko NH eta CO taldeen arteko Hzubien bidezko loturen bidez mantentzen da helizea. ●

Helize-bira bakoitzean 3,6 aa sartzen dira.

●

Aminoazidoen albo-kateak (R) helizearen kanpoalderantz kokatzen dira. ●

Proteina globularretan eta zuntzezkoetan.

● ●

β- ORRIA Orri tolestua ere esaten zaio.

●

Zati polipeptidiko batzuk (kate berekoak zein beste batekoak) elkarrekiko paraleloan edo antiparaleloan kokatzen dira, sigi-sagan. ●

Elkarren segidako segmentuen arteko H-zubien bidez mantentzen da. ●

Aminoaziden albo-kateak txandaka alde banatara jartzen dira. ●

Proteina globularren zona askotan agertzen da, baita zenbait egitura-proteinetan ere (zetaren fibroinan adib.). ●

●

C) EGITURA TERTZIARIOA Egitura sekundarioak espazioan hartzen duen antolamendua, eraketa tridimentsionala. Eraketa honi konformazioa esaten zaio. ●

2 konformazio-mota:

●

KONFORMAZIO GLOBULARRA ●ZUNTZEZKO KONFORMAZIOA ●

KONFORMAZIO GLOBULARRA ●Egitura sekundarioa tolestu eta forma tridimentsional trinko nahiko esferikoa hartzen du. ●

Disolbagarriak

●

Funtzio dinamikoak

●

Adib.: mioglobina.

●

ZUNTZEZKO KONFORMAZIOA ●Egitura sekundarioa ez da tolesten, beraz, proteinak forma luzanga du. ●

Ez dira disolbagarriak.

●

Egitura-funtzioak dituzte.

●

Adib.: zetaren fibroina, kolagenoa,...

●

D) EGITURA KUATERNARIOA Zenbait kate polipeptidikorekin (azpiuinitate edo protomeroak) eraturiko proteinetan agertzen da. ●

Azpiunitateok berdinak zein ezberdinak izan daitezke. ●

Azpiunitateak egitura tertziarioko loturen antzeko loturekin lotzen dira. ●

Adib.: Hemoglobina lau protomerok osatzen dute.

● ●

3. PROTEINEN PROPIETATEAK ETA FUNTZIOAK 3.1. PROTEINEN PROPIETATEAK Proteinen propietateak, batez ere, aminoazidoen izaeraren araberakoak dira. ●

Propietate nagusiak dira:

●

Jokabide kimikoa ●Disolbagarritasuna ●Espezifikotasuna ●Desnaturalizazioa ●

A) JOKABIDE KIMIKOA

Proteinak, aminoazidoak bezala, substantzia anfoteroak dira. Ondorioz, indargetu egin ● ditzakete pHaren aldaketak. ●

●

B) DISOBAGARRITASUNA

Disolbagarritasuna, batik bat, konformazioaren araberakoa da: ●

Oro har, zuntzezko proteinak ez dira disolbagarriak uretan eta globularrak, berriz, disolbagarriak dira. ●

Hala er, masa molekular handia dutenez, dispertsio koloidalak eratzen dituzte. ●

C) ESPEZIFIKOTASUNA

Izaki bizidunen proteinak ezberdinak dira espezietik espeziera eta, zenbaitetan, espezie ● beraren barruan ere aldagarriak dira (errefusa● erreakzioak eragiten dituztenak, kasu). ●

Proteina homologoak, espezie ezberdinetan funtzio bera betetzen duten proteinak dira. ●

D) DESNATURALIZAZIOA Desnaturalizazio-prozesuaren bidez, proteinak galdu egiten du ohiko eraketa espaziala eta, ondorioz, ● propietateak galdu eta ez du bere jarduera biologikoa egiten. ● ●

Desnaturalizazioa modu askotan gerta daiteke: tenperatura-igoera, pH aldaketak, substantzia jakinen presentzia, erradiazio ultramorea... ●

Zenbait kasutan, desnaturalizazioa itzulgarria izan daiteke (bernaturaliazioa). ●

3.2. PROTEINEN FUNTZIOAK

3. PROTEINEN SAILKAPENA Osaketaren arabera, proteinak 2 talde nagusitan banatzen dira: ●

●

A) HETEROPROTEINAK

●

B) HOLOPROTEINAK

4.1. HETEROPROTEINAK Aminoazidoak ez ezik, proteikoak ez diren beste konposatu batzuk ere badituzte, TALDE PROSTETIKOA alegia. ●

Talde prostetikoaren izaeraren arabera, talde hauek bereizten dira: ●

GLUKOPROTEINAK

●

LIPOPROTEINAK

●

FOSFOPROTEINAK

●

NUKLEOPROTEINAK

●

KROMOPROTEINAK

●

A) GLUKOPROTEINAK

Talde prostetikoa, kate polipeptidikoetara lotura kobalente bidez lotutako gluzido bat da. ●

Adib.:

●

Fibrinogenoa: koagulazioan parte hartzen du

●

Immunoglobulinak (antigorputzak)

●

Gonadotropoak

●

Mukoproteinak: sekrezioak eratzen dute.

●

Zenbait entzima, hala nola, erribonukleasa

●

B) LIPOPROTEINAK

Talde prostetikoa lipido bat da.

●

Mintzetako eta plasmako proteinak, hala nola, kilomikroiak, VLDLa, LDLa eta HDLa ●

C) FOSFOPROTEINAK

Talde prostetikoa azido fosforikoa da.

●

Adib.: esneko kaseina eta arrautz-gorringoko bitelina. ●

E) FOSFOPROTEINAK

Talde prostetikoa azido fosforikoa da.

●

Adib.: esneko kaseina eta arrautz-gorringoko bitelina. ●

F) NUKLEOPROTEINAK

Talde prostetikoa azido nukleikoko molekula bat da. ●

Adib.: histonak

●

G) KROMOPROTEINAK

Talde prostetikoa koloredun molekula bat da. Proteina hauei pigmentu esaten zaie. ●

2 motatakoak:

●

PORFIRINIKOAK:

●

–Porfirina

eta metalezko katioia izaten dute. –Talde honetan sartzen dira: hemoglobina eta mioglobina, bien hemo taldean Fe2+ katioia dute; zitokromoak (elektroigarraioan), hemino taldeak Fe3+ katioia dauka.

EZ-PORFIRINIKOAK

●

–Ez

dute porfirinarik, bai, ordea, katioiak. –Adib.: hemozianinak (moluskuen oxigenazioan) kobrea du

4.2. HOLOPROTEINAK Holoproteinak edo proteina bakunak aminoazidoek baino ez dituzte osatzen. ●

2 talde:

●

●

A) PROTEINA GLOBULARRAK edo

●

ESFEROPROTEINAK B) ZUNTZEZKO PROTEINAK edo ESKLEROPROTEINAK

A) PROTEINA GLOBULARRAK ●

Eraketa globularra dute.

Uretan edo disoluzio polarretan disolbagarriak. ●

●

Jarduera biologiko handia dute.

●

Garrantzitsuenak:

–ALBUMINAK –GLOBULINAK

B) ZUNTZEZKO PROTEINAK edo ESKLEROPROTEINAK

Harizpi eraketa dute

●

Uretan disolbaezinak dira

●

Egitura-funtzioa dute.

●

Garrantzitsuenak:

●

KOLAGENOA

●

KERATINA

●

ELASTINA

●

MIOSINA eta AKTINA

●

5. ENTZIMEN EZAUGARRI OROKORRAK Izaki bizidunen baitan gertatzen diren erreakziomultzoei metabolismo esaten zaie. Erreakzio horiek ordenean eta abiadura handiz gertatzen dira, entzimen ekintzari esker, neurri handi batean. ●

Entzimak izaera proteikoa eta jarduera katalitikoa duten molekulak dira. ●

Katalisia erreakzio kimikoa bizkortzeko prozesua da eta katalizatzaile izeneko substantzia baten eraginez gertatzen da. ●

Entzimak, beraz, sistema biologikoen katalizatzaileak dira, biokatalizatzaileak. ●

Badira, entzimaz gain, biokatalizatzaile gisa diharduten beste molekula biologiko batzuk, hala nola, RNA katalitikoak edo erribosomak , antigorputz katalitikoak ●

Espezifikotasun handiko molekulak dira, bai katalizaturiko erreakziorako, bai euren ekintza jasotzen duten molekuletarako. ●

5.1. ENTZIMEN PROPIETATEAK Proteinen ezaugarriak edukitzeaz gain (desnaturalizazioa, espezifikotasuna...) honako propietate hauek ere badituzte: ●

●

a) Jarduera katalitiko handia

Erreakzio-abiadura 104-106 aldiz handitzen du.

●

Ez dute azpiprodukturik uzten

●

●

b) Espezifikotasuna

Substratu bakar batean edo gutxi batzutan soilik jarduten du entzima bakoitzak. ●

●

●

c) pH eta tenperatura-baldintza leunetan dihardute. d) Erregulatzeko moduko jarduera dute, zelula barruko zein kanpoko estimuluen bitartez.

5.2. ENTZIMEN IZAERA ●Entzimak izaera proteikoa duten molekulak dira. Masa molekular handiak dituzte, ia gehienetan euren ekintza jasotzen duten molekulak baino handiagoak. ●

Osaketa kontuan hartuta 2 mota:

●

A) HOLOPROTEINAK B) HOLOENTZIMAK

A) HOLOPROTEINAK edo PROTEINA BAKUNAK ●

Polipeptidoez soilik eratutako entzimak.

Adib.: RNA pankreatikoa, RNAren hidrolisia katalizatzen duena. ●

B) HOLOENTZIMAK Zati proteikoa (apoentzima) eta zati ezproteikoa (kofaktorea) duten entzimak dira. ●

●

Kofaktorea 2 motatakoa izan daiteke:

METALEZKO IOIA

●

–Adib.:

Fe2+, Mg2+, Cu2+ edo Zn2++

KOENTZIMA

●

–Molekula

organiko konplexua da (NAD+, FAD+,...); maiz, molekula hauen osaketan bitamina bat dago.

Kofaktorea apoentzimari estu eta iraunkor lotuta egonez gero talde prostetiko esaten zaio. Adib., zitokromoak hemo talde bat lotura kobalente bidez lotuta du. ●

●

●

●

Apoentzimak erreakzioaren espezifikotasuna zehazten du, hots, zein substraturekin jardungo duen; kofaktoreak, berriz, substratuaren aldaketa (katalisi entzimatikoa) ahalbidetzen duten taldeak ditu. Apoentzima eta kofaktorea, bakoitza bere aldetik, ez dira aktiboak; holoentzima eran egon behar dira jarduera izateko. Kofaktore bera holoentzima ezberdinetako osagaia izan daiteke

6. ENTZIMEN EKINTZAMEKANISMOA 6.1. AKTIBAZIO-ENERGIA Erreakzioa emateko beharrezkoa den gutxieneko energiari aktibazio-energia esaten zaio. ●

Entzimek murriztu egiten dute erreakzioa gertatzeko behar den aktibazio-energia. Horretarako, elkartze iragankorra sortzen dute erreakzioaren substratuarekin. Entzimak ez du aldaketarik jasaten eta behin eta berriro erabil daiteke. ●

Horren ondorioz, erreakzioa azkarragoa da, baina ez dute erreakzioaren oreka aldatzen. ●

6.2. ZENTRO AKTIBOA ●

●

Erreakzio entzimatikoetan, entzimak (E) substratuarekin (S) elkartu eta konplexua (ES) sortzen du. Lotura hori entzimako zati txiki batean gertatzen da, aa kopuru txikiak osaturiko zatian. Leku horri zentro aktiboa deritzo. Zentro aktiboak hutsune edo tolestura itxura dauka eta bere egitura tridimentsionala egokiro doitzen zaio substratu espezifikoari.

●

●

Zentro aktiboan 2 aminoazido-hondar mota daude: ● LOTURAKOAK: substratua posizio egokian lotzen dute. ● KATALITIKOAK: Loturen eraketa edo haustura eragiten dute, substratua produktua bihurtuz. Entzimak kofaktorea edo koentzima duenean, berau zentro aktiboan egoten da.

6.3. ESPEZIFIKOTASUN ENTZIMATIKOA ●

●

Ekintza entzimatikoak espezifikotasun handia dauka. Espezifikotasun hori 2 mailatan ematen da: ●

EKINTZA MAILAN –

●

Entzima batek substratuari aldaketa bakarra eragingo dio; egotekotan, beste entzima batek, beste espezifikotasun batekin, egingo dio ondorengo aldaketa.

SUBSTRATU MAILAN –

Entzima bakoitzak substratu bakarrean edo gutxi batzuetan jarduten du. Substratuaren espezifikotasuna izan daiteke: ● ●

●

ABSOLUTUA: Entzimak substratu bakarrean dihardu. TALDEKOA: Entzimak lotura mota jakina duten substratuetan dihardu. Adib.: deskarboxilasa ESTEREOKIMIKOA: Isomero optiko konkretu batean dihardu

●

●

Ekintza entzimatikoa giltza eta sarrailaren ereduarekin konparatu daiteke (Fischer, 1894). Egokitze induzituaren hipotesiaren arabera, entzimaren eta substratuaren arteko lotura eskuaren eta eskularruaren artekoarekin konpara daiteke (Khosland, 1958).

7. ENTZIMEN ZINETIKA ●

●

Entzimen zinetikak katalisiaren abiadura aztertzen du, hots, entzima-substratua konplexua eratzeko eta desegiteko mekanismoak zer abiaduratan gertatzen diren. Abiadura hori faktore askoren menpe dago: ●

Substratuaren kontzentrazioa

●

pH-a

●

Tenperatura

●

Inhibitzaileak

7.1. SUBSTRATUAREN METAKETA ●

●

Entzima metaketa konstantea izanik, substratuen kontzentrazioa handituz gero, erreakzio-abiadura geroz eta handiagoa da. Abiadura-handitzea esponentziala da kontzentrazio txikietan; kontzentrazioak handitu ahala, ostera, txikituz doa handitze hori, harik eta balio jakinera iritsi arte, non substratu kontzentrazioa handitu arren erreakzioabiadura ez den handitzen (Vmax edo abiadura maximoan)

MICHAELIS-MENTENEN EKUAZIOA ●

Michaelisek eta Mentenek KM konstantea definitu zuten: erreakzio-abiadura maximoaren erdian substratuak duen kontzentrazioa (ml/l) adierazten du. Puntu horretan entzimen molekulen erdia ES (entzima-substratu) konplexua eratuz dago eta beste erdia aske (E).

●

Michaelisn konstanteak entzimak substratu batekiko duen afinitatea adierazten du: ●

●

●

Entzima baten Km txikia bada, esan nahi du, entzima horrek subtsratu kontzentrazio txikia behar duela abiadura maximoaren erdira iristeko; hortaz, entzimak afinitate handia dauka substratuarekin. Entzima baten Km altua bada, esan nahi du, entzima horrek substratu kontzentrazio altua behar duela abiadura maximoaren erdira iristeko; hortaz, entzimak afinitate txikia dauka substratuarekin.

Hemendik honako formula:

7.2. pH-AREN EFEKTUA ●

●

●

Entzimek pH hobezina edo optimoa dute, euren jarduera maximoa den pH-a, alegia. pH horretan beraz, euren KM minimoa da. pH-aren aldaketa handiegia izanez gero, ordea, entzima desnaturalizatzeko arriskua dago.

7.3. TENPERATURAREN EFEKTUA ●

Oro har, tenperaturak gora egitean erreakzioaren abiadura handitzen da, balio maximoa 40ºC inguruan egonik. Hortik aurrera jarduera azkar murrizten da eta desnaturalizatzeko arriskua dago.

7.3. INHIBITZAILEEN EFEKTUA ●

●

Inhibitzaileak entzimen jarduera murrizten edo blokeatzen duten substantzia kimikoak dira. Ekintzaren arabera, 2 inhibitzaile mota: ● ●

ITZULEZINA: Inhibizioa iraunkorra denean. ITZULGARRIA: Inhibizioa aldi baterako denean, ez dute entzimaren jarduera katalitikoa suntsitzen. 2 mota: – –

INHIBIZIO LEHIAKORRA INHIBIZIO EZ-LEHIAKORRA

INHIBIZIO LEHIAKORRA ●

●

Substratua eta inhibitzailea entzimaren zentro aktibo berean lotu ahal dira; beraz, bien arteko lehia egongo da, nor bertara lotuko: substratua lotuz gero katalisia egongo da eta inhibitzailea lotuz gero, inhibizioa. Kasu honetan, substratuaren kontzentrazioa igoz gero, substratua lotzeko probabilitatea igotzen dugu, beraz, inhibitzailearen eragina murrizten da.

INHIBIZIO EZ-LEHIAKORRA ●

●

Inhibitzailea entzimaren zentro aktibo ez den beste leku batean lotzen zaio entzimari, azken honen konformazioa aldatuz eta substratua lotzea ekidinez. Kasu honetan, substratuaren kontzentrazioa igota ere inhibitzailearen eragina ez da murrizten.

8. ENTZIMEN JARDUERAREN ERREGULAZIOA ●

●

●

Metabolismo zelularrean, entzima taldeek modu sekuentzialean jarduten dute, bide metaboliko izeneko erreakzio-kateetan. Honela, entzima baten produktua hurrengo baten substratua izango da. Kate horretan entzima bat erregulatzailea izan ohi da, sekuentziaren abiadura ezartzen duelarik. Hau, kasu gehienetan kateko lehen entzima izaten da. Jarduera entzimatikoa 2 modutan erregulatu daiteke:

A) Entzimaren sintesian oinarrituz ●

●

Entzima behar den kantitatean eta unean soilik sortuz. Bere ekintza burutzean narriatu (degradatu) ohi da.

B) Jardueran oinarrituz ●

●

Entzimak 2 eraketa edo egoera ditu: aktibo ala ezaktibo, lokailu bat lotuta daukanaren arabera. Hau 2 modutan egin daiteke: 1) ALDAKETA KOBALENTEAREN BIDEZ 2) ENTZIMA ALOSTERIKOAK

8.1. ALDAKETA KOBALENTEAREN BIDEZKO ERREGULAZIOA ● Entzima batzuen egoera aktiboa edo ez-aktiboa aldaketa kobalenteko mekanismo batek erregulatzen du. Gehienetan fosforilaziodesfosforilazio prozesu itzulgarria da. ●

Honela entzima fosforilatua ala desfosforilatua egotearen arabera aktibo ala inaktibo egongo da. Batera zein bestera egon entzimaren araberakoa izango da.

8.2. ENTZIMA ALOSTERIKOAK ●

●

●

Modulatzaile edo efektore alosteriko izeneko molekula baten lotura ez-kobalente bidez erregulatzen da entzima; molekula hori zentro aktiboa ez den beste leku batean lotzen da, leku alosterikoan. Leku alosterikoa ere espezifikoa da modulatzaile bakoitzerako. Entzima alosterikoa aktibo ala ez-aktibo egongo da modulatzailea lotuta ala lotu barik egotearen arabera (edo alderantziz).

●

Modulatzaileak 2 motatakoak izan daitezke: ●

MODULATZAILE ALOSTERIKO NEGATIBOAK edo INHIBITZAILEAK – –

●

Modulatzailea lotuta dutenean entzimak ez-aktibo bihurtzen dira. Inhibitzaileak, maiz, sekuentzia metabolikoaren azken produktua bera izan ohi da.

MODULATZAILE ALOSTERIKO POSITIBOAK edo AKTIBATZAILEAK –

Modulatzailea lotuta dutenean entzimak aktibo bihurtzen dira.

9. BITAMINAK ●

●

●

● ●

●

Osaera anitzeko substantzia organikoak dira. Kantitate txikietan bada ere, ezinbestekoak dira organismoaren funtzionamendu egokirako; mikronutriente ere esaten zaie. Animali gehienek sintetizatu ezin dituzten funtsezko konposatuak dira, beraz, dieta bidez hartu behar dira. Funtzio katalitiko asko betetzen dituzte. Ez dira erregaitzat erabiltzen, ez eta egitura zelularrak eratzeko ere. 13 bitamina dira.

9.1. BITAMINEN SAILKAPENA ●

Bitaminak 2 motatakoak izan daitezke: A) HIDROSOLUBLEAK ●

●

●

Izaera polarra dute, beraz, uretan disolbatzen dira. Beraz, iraitzi edo suntsitu egin daitezke erraz. B taldeko bitaminak (B1, B2, B3, B5, B6, B12), biotina, azido folikoa eta C bitamina. Dietan hartu behar dira.

B) LIPOSOLUBLEAK ●

Izaera apolarra dute, beraz, ezin dira uretan disolbatu. Horregatik zaila da iraiztea eta kantitate handitan toxikotasuna sor dezakete.

●

Isoprenoaren deribatuak dira.

●

A, D, E eta K bitaminak

9.2. BITAMINA GEHIEGI-GUTXIEGI ●

Bitaminak kantitate txikian behar dira, baina, gehiegi edo gutxiegi hartuz gero arazo funtzionalak sortu ohi dira:

ABITAMINOSIA ●

Bitaminaren erabateko eskasia dagoenean. Eskasia-gaixotasunak eragiten ditu, oso larriak eta, zenbaitetan, hilgarriak.

HIPERBITAMINOSIA ●

●

Bitamina kantitate gehiegizkoan hartzen denean. Metaketa gehiegizko horrek efektu toxikoak izan ditzake. Oro har bitamina liposolubleen kasuan jazotzen da.

10. PROTEINAK BANANTZEKO METODO BAT: KROMATOGRAFIA ●

●

●

Kromatografia makromolekulak banatzeko teknika bat da. Egungo laborategietan nahasketa ezezagunen konposizioa jakiteko erabiltzen da. Euskarri beretik abiadura desberdinez higitzen diren nahasketa bateko osagaiak banantzean datza. Funtsa: osagaien erretentzioen desberdintasuna fase finko batean. Kromatografia teknika askoren bidez egin daiteke, baina denetan fase egonkorra (disolbatzailea duen eta banandu nahi diren substantzien nahastea) eta fase mugikorra (fase higikorrak jariatzeko erabiliko dena) bereizten dira.

●

2 kromatografia mota: ●

Zutabeko kromatografia – –

●

Zutabeko kromatografia: bideoa Geruza meheko kromatografia: Bideoa_1

Papereko kromatografia – –

Bideoa_2 Bideoa_3

Inigo Louvellik sortua