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• Carolina

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1. ¿Que son los aminoácidos? Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas, son moléculas orgánicas con un grupo amino y un grupo carboxilo.

2. ● ● ● ●

Funciones de los aminoácidos Estructura proteica Intervienen en el metabolismo del nitrógeno Sintetiza neurotransmisores: noradrenalina y adrenalina Sintetiza hormonas

3. Escriba la estructura general de un aminoácido

4. Mencione algunas características de los aminoácidos ● Sólidos ● Incoloros ● Cristalizables ● De elevado punto de fusión ● Solubles en agua ● Con comportamiento anfótero.

5. ¿Cómo describiría el comportamiento anfótero de los aminoácidos Su comportamiento anfótero lo observamos en solución acuosa, los aminoácidos pueden comportarse tanto como ácidos o como bases de manera que pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentra.

6. Según el comportamiento anfótero de los aminoácidos , ¿Como se comportan estos en una solución ácida y básica? Si la solución es ácida , los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como ácido.

7. Clasificación de los aminoácidos según su cadena lateral a)Apolares y Polares neutros, acidos, basicos. b)Apolares neutros, acidos. c)Polares, aniones. d)Polares basicos, neutros, apolares.

8. Cada aminoácido puede presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en espejo. ¿ Como se denomina a esas dos imágenes? L-isómero y D-isómero.

9. Describa los L-aminoácidos Proteicos , son los aminoácidos esenciales y no esenciales , con su grupo amino en el lado izquierdo.

10. Describa los D-aminoácidos No proteicos, no están presentes en el organismo, no hay enzimas que lo sinteticen por lo cual no intervienen , con su grupo amino en el lado derecho.

11. Describa los aminoácidos aromáticos Son aquellos aminoácidos que tienen un anillo de benceno en su estructura.

12. ¿ Cuales son los aminoácidos aromáticos? ● Leucina, isoleucina y fenilalanina. ● Valina, triptofano y prolina. ● Tirosina, fenilalanina y lisina. ● Triptofano, tirosina y fenilalanina.

13. ¿En que momento actuan los aminoacidos complementarios? En enfermedad o estrés.

14. Todos los aminoácidos estándar tienen la misma estructura excepto: ● Glicina ● Alanina ● Valina ● Leucina 15. La abreviatura de los aminoácidos está conformada por: ● Dos letras ● Cuatro letras ● Tres letras ● Cinco letras 16. ¿La ingestión de ciertos aminoácidos presentes en las semillas de leguminosas del genero Lathyrus da por resultado? Da por resultado latirismo 17. ¿Qué es el latirismo? Una enfermedad irreversible trágica en la cual los individuos pierden el control de las extremidades, ocasionada por ingestión de ciertos aminoácidos presentes en las semillas de leguminosas del genero Lathyrus 18. ¿Las cantidades pequeñas de péptidos cianobacterianos promueven…? Promueven la formación de tumores hepáticos. 19. Responda verdadero o falso Los péptidos cianobacterianos microcistina y nodularina son mortíferos en dosis grandes (verdadero) 20. Responda verdadero o falso La dieta humana debe contener cantidades adecuadas de estos aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional. (Verdadero) 21. El déficit de este aminoácido parece estar implicado en algunos trastornos mentales y físicos: depresión, alteraciones de la conducta, disminución de la masa muscular. isoleucina

22. es un aminoácido precursor de la hormona tiroxina: a) b) c) d)

Tirosina Acido glutámico Acido aspártico Triptófano

23. Es un aminoácido precursor de la Histamina: a) b) c) d)

Histidina Acido glutámico Acido aspártico Tirosina

24. Resulta de la unión de ácido aspártico con ATP y el grupo amonio donado por la glutamina: a) b) c) d)

Asparagina Tirosina Triptófano Alanina

25. Aminoácidos de cadena ramificada a) Valina, Isoleucina, Leucina b) Triptófano, Tirosina, Alanina c) Acido Aspártico, Acido Glutámico

26. ¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos en base a su cadena lateral? • Apolares • Polares • Aromáticos • Ácidos • Básicos 27. ¿Cuál es la característica de los aminoácidos apolares? a) b) c) d)

Su cadena lateral o grupo R termina en H (hidrogeno) Su cadena lateral o grupo R empieza con un grupo carboxilo Su cadena lateral o grupo R termina en OH (grupo oxidrilo) Su cadena lateral o grupo R termina en un anillo bencénico

28. ¿Cuál es la característica de los aminoácidos polares? a) Su cadena lateral o grupo R termina en H (hidrogeno) b) Su cadena lateral o grupo R empieza con un grupo carboxilo

c) Su cadena lateral o grupo R termina en OH (grupo oxidrilo) d) Su cadena lateral o grupo R termina en un anillo bencénico

29. ¿Cuál es la característica de los aminoácidos aromáticos? a) b) c) d)

Su cadena lateral o grupo R termina en H (hidrogeno) Su cadena lateral o grupo R empieza con un grupo carboxilo Su cadena lateral o grupo R termina en OH (grupo oxidrilo) Su cadena lateral o grupo R termina en un anillo bencénico

30. ¿Cuáles son los aminoácidos aromáticos? Fenilania, Trirosina, Triptófano

31. ¿Qué son los aminoácidos condicionales? escriba tres de ellos Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, tirosina, glicina.

32. ¿Qué son los aminoácidos básicos? Son aquellos que contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debidos a su carácter básico, puede tomar hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva. 33. ¿Qué son los aminoácidos ácidos? Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende hidrogeniones.

34. ¿Qué son los aminoácidos neutros? Son aquellos cuya cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Estos aminoácidos se subdividen en polares y apolares.

35. ¿Qué tipo de aminoácido es la serina? a) Es un aminoácido neutro polar b) Es un aminoácido neutro a polar c) Es un aminoácido aromático

d) Es un aminoácido básico

36. ¿QUE SON LAS AMINOACIDOPATIAS? Son trastornos genéticos de carácter autosómico recesivo y se incluyen dentro del grupo de enfermedades raras. Estos defectos producen trastornos tanto en la síntesis como en la degradación de los aminoácidos. 37. SI LAS AMINOACIDOPATIAS NO SON DIAGNOSTUCADAS A TIEMPO. ¿QUE EFECTOS ADVERSOS PODRIAN OCURRIR?: Podrían ocasionar retraso mental e incluso la muerte 38. EN LOS RECIEN NACIDOS ¿QUE PRUEBA SE LE REALIZA PARA DETECTAR SI EXISTE ALGUN DEFICIT EN ALGUN AMINOACIDO? Prueba de talón o cribado. 39. DEBIDO A QUE SE PRODUCE LA FENILCETONURIA Debido al déficit o fallo en la enzima fenilalanina hidroxilasa 40. ¿QUE ES LA TIROSINA? Es un a precursor de los neurotransmisores, por los que la falta de este produce una discapacidad mental entre leve y grave en los pacientes no tratados dependiendo de la severidad de la mutación. 41. ¿QUE PRODUCE LA FENILCETONURIA? Estas alteraciones metabólicas causan un daño cerebral posnatal, con el consiguiente retraso mental 42. ¿CUAL DE LAS SIGUIENTES OPCIONES ES LA AMINOACIDOPATIA MÁS FRECUENTE? a) Fenilcetonuria b) Lisuria c) Proteinuria d) Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce 43. ¿CUALES SON LOS AMINOACIDOS DE CADENA RAMIFICADA? La leucina, la isoleucina y la valina 44. ¿POR QUE SE PRODUCE LA ARGININEMIA? Se produce por una deficiencia de la enzima arginasa

45. ¿QUE ES LA LISINURIA CON INTOLERANCIA A LAS PROTEINAS? Es un error congénitos de transporte de los aminoácidos dibásicos (lisina, ornitina y arginina) 46. Es el conjunto de proteínas expresadas por un organismo (o por una parte de él, por ejemplo un tipo de tejido) en un momento dado. a) b) c) d)

Proteoma Proteomica Exones Intrones

47. Se basa en la separación y la identificación de muchas proteínas (en el orden de mil o más) simultáneamente. a) b) c) d)

Proteoma Proteomica Exones Intrones

48. Es un error congénito del metabolismo de la histidina causado por un defecto en la enzima histidasa, es de carácter autosómico recesivo: a) Lisinuria con intolerancia a las proteínas

b) Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce (MSUD) c) Histidinemia d) Argininemia (ARG) 49. Es una alteración del metabolismo de los aminoácidos que produce una deficiencia de arginasa: a) Lisinuria con intolerancia a las proteínas

b) Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce (MSUD) c) Histidinemia d) Argininemia (ARG) 50. Es un error congénitos de transporte de los aminoácidos dibásicos (lisina, ornitina y arginina) se produce una baja absorción intestinal y un aumento de la excreción renal de estos: a) Lisinuria con intolerancia a las proteínas

b) Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce (MSUD) c) Histidinemia d) Argininemia (ARG)

50. ¿Cuándo las proteínas son solubles al agua? Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular.

51. ¿Cuál es la carga neta de las proteínas cuando el pH es bajo? Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de la proteína es de signo positivo. 52. ¿Cuáles son los efectos que provoca la desnaturalización en la proteína? •

Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

•

Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie

•

Pérdida de las propiedades biológicas

53. Mencione agentes que provocan la desnaturalización de una proteína Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). 54. Mencione mediante qué cambios puedo precipitar las proteínas de manera selectiva •

La polaridad del disolvente

•

La fuerza iónica

•

El pH

•

La temperatura

55. ¿Qué es el proteosoma? El proteasoma es un complejo proteico grande que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. 56. ¿Cuál es la estructura del proteosoma? a) b) c) d)

Un núcleo 20S y dos subunidades reguladores 19S. Dos núcleos 20S y dos subunidades reguladores 19S. Un núcleo 20S y una subunidad reguladora 19S. Un núcleo 20S y dos subunidades reguladores 18S.

57. En que consiste las partículas reguladoras 19s del proteosoma Consisten de 19 proteínas individuales pudiendo dividirse estas en dos grupos; una "base" de 10 proteínas, que se une directamente al anillo α exterior del núcleo de 20S y una "tapa" de 9 proteínas donde se une el complejo poliubiquitínico 58. Las proteínas a ser degradadas son marcadas por una pequeña proteína llamada: a) b) c) d)

ubiquitina. Dineina Histonas rodopsina

59. El concepto de desnaturalización de una proteína quiere decir que: a) Las diferencias existentes entre proteínas con la misma función son muchas en especies alejadas evolutivamente. b) Se produce la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. c) Las proteínas debido a su gran tamaño, forma disoluciones coloidales al disolverse. d) Al ionizarse los radicales R se establecen puentes de hidrógeno con moléculas de agua. La proteína que recubierta por moléculas de agua que impide la unión de otras proteínas, que provocarían su precipitación Preguntas: 60. La anhidrasa carbónica es una enzima que pertenece a la familia: a) Lisinas b) Aminas c) Metaloenzimas d) Hidroenzimas 61. Familia de la anhidrasa carbónica que se encuentra en los seres humanos a) Beta b) Gamma c) Delta d) Alfa 62. La función primaria de la enzima AC es: a) Mantener el equilibrio ácido-base en la sangre y otros tejidos b) Homeostasis ósea c) Mantener el equilibrio de iones en el compartimiento intra y extracelular d) Convertir el H2CO3 en H+ y HCO3 63. La anhidrasa carbónica ¿dónde se encuentra? a) En los alveolos pulmonares b) En los eritrocitos c) En las células epiteliales de los tubos renales d) Todas las anteriores 64. Sinónimo de:anhidrasa carbónica a) Carbonato hidratasa b) Carbamino anhidratasa c) Carbamina hidratasa d) Carbonato deshidratasa 65. ¿Porque razón la AC se difunde fácilmente en medios acuosos? El CO2 es un gas residual proveniente del metabolismo de los tejidos, este gas es más soluble que el O2

66. ¿Principal función de la enzima AC en el cuerpo humano? Hidratar (H2O) el dióxido de Carbono (CO2) y así dar como resultado ácido carbónico (H2CO3), de esta manera, se mantiene el equilibrio ácido/base en la sangre y en otros tejidos, teniendo así, una función de amortiguamiento o “buffer” y ayudando al transporte sanguíneo del CO2.

67. ¿En ausencia de AC se puede dar como resultado el ácido carbónico? Si solo que a una velocidad mucho más lenta debido a que la enzima cataliza la conversión rápida entre H2O y C2 a H2CO3

68. De que electrolito depende el centro activo de la AC a) Zinc b) Magnesio c) Cloro d) Potasio 69. Que son los inhibidores de la AC y cuál es su función desde el punto de vista biomédico Son fármacos que actúan inhibiendo la acción de la anhidrasa carbónica La acetazolamida es un inhibidor, se usa en Medicina como un diurético y en el tratamiento del glaucoma, epilepsia, hipertensión intracraneal benigna, mal de montaña, cistinuria y ectasia ductal

70. ¿Qué es una isoenzima? Las isoenzimas son distintas formas moleculares de una misma enzima que presentan o muestran especificidad por el mismo sustrato. 71. ¿Qué es una apoenzima? Una apoenzima es la parte proteica de una enzima, por ello también se le conoce como apoproteína. 72. ¿Qué forma la apoenzima? La parte proteica (apoenzima) junto con un cofactor forman una enzima completa (holoenzima). 73. Elija la o las características de las coenzimas a) b) c) d) e)

Son proteicas No están presentes en la cadena polipeptídica de la enzima Están fuertemente unidos a la enzima Están fuertemente unidos a la apoenzima No se consumen en la reacción

74. ¿Qué función cumple el pirofosfato de tiamina?

a) Reducción de ciertos aminoácidos b) Oxidación de ciertos aminoácidos c) Carboxilación de ciertos aminoácidos 75. ¿La coenzima A participa en? Síntesis de citrato para iniciar el ciclo de Krebs 76. ¿Las enzimas que no requieren cofactores se conocen como? Enzimas simples 77. ¿La única función de las vitaminas hidrosolubles del complejo B es la de? a) Ser integrantes de las apoenzimas b) Ser integrantes de las coenzimas c) Ninguna de las anteriores 78. ¿Las enzimas que requieren un cofactor particular se conocen como? Enzimas conjugadas 79. ¿Funciones de las apoenzimas? • •

Crear holoenzimas Dar lugar a la acción catalítica

80. Mencione tres factores que ejercen una influencia no específica en la actividad enzimática •

Aumento de temperatura

•

Metales pesados

•

Solventes orgánicos

81. Mencione los dos tipos de inhibidores •

Inhibidores competitivos

•

Inhibidores no competitivos

82. ¿Por qué se llama inhibición competitiva? Por la competencia que se libra entre el sustrato y el inhibidor por el mismo sitio activo. 83. ¿Qué ocurre en la inhibición no competitiva? El inhibidor y un grupo relevante de enzimas entran en reacción sin afectar con ello la unión de sustrato.

El inhibidor y un grupo relevante de enzimas entran en reacción y afectan con ello la unión de sustrato. El inhibidor y el sustrato compiten por el mismo sitio activo. 84. ¿Cómo se llama el lugar definido de la enzima al cual el sustrato se fija? Sitio activo Sitio inactivo Centro inactivo 85. ¿Mediante qué se une el sustrato a la enzima? Enlaces covalentes Enlaces no covalentes Enlaces polares 86. ¿Cómo se llama el estado donde la molécula de sustrato fijada a la enzima sufre una deformación en los enlaces y adquiere un estado tenso? Intermediario de transición Intermediario activo Intermediario inhibidor 87. Señale las características correctas del modelo llave-cerradura propuesto por Fischer Es un modelo rígido e inalterable Es un modelo flexible y dotado de plasticidad. 88. ¿De qué trata el modelo de adaptación o ajuste inducido propuesto por Koshland? Se trata de una masa modificable en contacto con el sustrato. 89. ¿Qué describe la constante de Michaelis? Describe el equilibrio de la unión de sustratos. 90- Que son enzimas ? R= los enzimas son biomoleculas especializadas en la catalisis de las reacciones quimicas que tienen lugar en la celula. 91- Que nombre recibe la diferencia entre la energia de los reactivos y la del estado de tansicion ? R= energia libre de activacion.

92- Que nombre recibe el centro activo que las enzimas y muchas clases de proteinas interactuan con la molecula deligando.? R= en este caso recibe el nombre de sustrato.

93- Que importante mision tienen el resto de los aminoacidos de la cadena polipeptidica del enzima ,los que no forman parte del del centro activo ? R= su mision es la de mantener la conformacion tridimensional cataliticamente activa del enzima:sin ella no existiria centro activo y el enzima no podria interactuar con su sustrato.

94- En que consiste el metodo experimental para conocer la actividad catalitica de las enzimas desarrolladas por Leonor Michaelis y Maud Menten ? R= consiste en analizar como varia la velocidad de las reacciones catalazidas enzimaticamente en funcion de algunos parámetros experimentales como, la concentración del sustrato o la del propio enzima, lo que globalmente se conoce con el nombre de cinetica enzimatica.

95.- Menciona las propiedades de los enzimas. R= las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteinas y actuar como catalizadores, como proteinas , poseen una conformacion natural mas estable y los cambios en esta conformacion suelen ir asociados a cambios en la actividad catalitica. 96- Que nombre reciben las moleculas que pueden inhibir la accion catalitica de una enzima? R= Inhibidor competitivos : son moleculas con una estructura a la del sustrato que se unen al centro activo de la enzima e impiden que esta actue sobre el sustrato Inhibidor No competitivo : se unen en la enzima por un lugar distinto del centro activo y esta union provoca un cambio de conformacion que modifica el centro activo de forma que el sustrato ya no pueda unirse. Inhibidor Incompetitivos : se unen al complejo enzima-sistrato e impiden que se complete la reaccion,

97.- Algunas enzimas tienen distinta estructura molecular,aunque su funcion biologica se la misma.Que nombre reciben estas enzimas? R= Isozimas o isoenzimas .

98.- Que se estudia en la cinetica enzimatica ? R= Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.estos estudios Proporcionan informacion directa a cerca del mecanismo de la reaacion

Catalitica y de la especificad de la enzima.la velocidad de una reaccion Catalizada por una enzima puede medirse con una relativa facilidad .ya Que en muchos casos no es necesario purificar o aislar la enzima.

99.- Que define la unidad de enzimatica R= La cantidad de enzima que cataliza la conversión de I u mol de sustrato En un minuto. 100. Escriba 3 propiedades de las enzimas • • •

Casi todas son proteínas Catalizan reacciones muy específicas Son termosensibles e hidrosolubles

101. Enzimas que se encargan de la transferencia de Hidrógeno y adición de Oxígeno a. b. c. d.

Hidrolasas Oxidorreductasas Isomerasas Ligasas

102. Ejemplos de transferasas (seleccione 2) a. b. c. d.

Aminotransferasas Pirofosfatasa Lactato deshidrogenasa Alanina transaminasa

103. Enzimas que catalizan la reacción donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido a. b. c. d.

Hidrolasas Ligasas Liasas Oxidorreductasas

104. Enfermedad que se diagnostica con la prueba de la amilasa a. b. c. d.

Infarto del miocardio Carcinoma Pancreatitis aguda Trastornos musculares

?

105. Función de un catalizador Reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectúe la reacción.

106. Enzima que cataliza la remoción de hidrógeno de los alcoholes. a. b. c. d.

Amilasa Alcohol reductasa Transferasa Alcohol deshidrogenasa

107. Factores que influyen en la velocidad de las reacciones. •

pH, concentración de enzimas y sustrato, inhibidores

108. Acción de las ligasas a. b. c. d.

Lisis de un sustrato. Cambios estructurales dentro de una misma molécula. Ligadura o unión de dos sustratos. Transferencia de un grupo

109. Ejemplo de liasa a. b. c. d.

Piruvato descarboxilasa Pirofosfatasa Alanina racemasa Glutamina sintetasa

110. ¿Qué proteínas resultan de la reacción o mutación de una proteína que ha sido sometida a la intervención química de un solvente o diluyente? a) b) c) d)

Heteroproteínas Holoproteínas Proteínas transportadoras Ninguna

111. ¿Qué proteína se activa ante la presencia de un agente dañino producto de un virus que pretenda irrumpir en el organismo? a) b) c) d)

Toxinas Anticuerpos Proteínas estructurales Ninguna

112. En cuál estructura las proteínas se constituyen por poseer una cadena de aminoácidos combinadas o entrelazadas de manera directa con enlaces peptídicos a) b) c) d)

Estructura Primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

113. ¿Cómo se define el punto isoeléctrico? a) La carga neta de la molécula es uno b) El pH en el cual el número de cargas positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula c) La carga neta de la molécula es negativa d) Ninguna 114. ¿Cuántos protómeros posee la proteína hexoquinasa? a) b) c) d)

Tres Cuatro Dos Cinco

115. ¿A cual proteína se la conoce también como selenoproteínas a) b) c) d)

Protaminas Prolaminas Albuminoides Histonas

116. Son producto de la reacción de una proteína, ante un componente no aminoácido. a) b) c) d)

Lipoproteínas Fosfoproteínas Cromoproteínas Ninguna de las anteriores

117. Según su conformación las proteínas se clasifican en a) b) c) d)

Proteínas fibrosas y proteínas Globulares Hemoglobina y mioglobina Proteínas fibrosas y proteínas estructurales Ninguna

118. Solamente logran ser sintetizadas en el organismo, por la ingesta de vegetales. a) b) c) d)

Albuminoides Prolaminas Protaminas Ninguna

119. Son resultados de la aleación química de un componente de fosfato con proteínas. a) b) c) d)

Lipoproteínas Fosfoproteínas Metaloproteínas Ninguna

121. Escriba las funciones de las proteínas: o Función enzimática o Función hormonal o Reconocimiento de señales químicas o Función de transporte o Función estructural o Función de defensa o Función de movimiento o Función de reserva o Transducción de señales o Función reguladora o 122. ¿Qué puede producir el exceso de proteínas en nuestro cuerpo? abcd-

Anemia problemas de cicatrización de heridas alteraciones en el pH del organismo erupciones cutáneas

123. ¿Cuántos gramos de proteína debe ingerir un adulto promedio por día? abcd-

30 a 50 gr. Por día de proteínas. 10 a 30 gr. Por día de proteínas. 140 a 180 gr. Por día de proteínas. 60 a 100 gr. Por día de proteínas.

124. ¿Qué puede causar un déficit de proteínas en nuestro organismo? Puede provocar enfermedades como anemia, problemas de cicatrización de heridas, erupciones cutáneas, pérdida de peso y desmayos. 125. Función de las endonucleasas: abcd-

identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias. reconocimiento de señales químicas catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. transportar moléculas polares a raves de barreras hidrofóbicas

126. ¿Qué porcentaje de nuestra energía es de origen proteico? abcd-

10% 20% 45% 70%

127. Mencione 3 hormonas de origen proteico: Insulina, glucagón, calcitonina

128. Explique la función de transporte que cumplen las proteínas y mencione tres ejemplos: Los transportadores biológicos son siempre proteínas, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso o para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas. Ejemplo: hemoglobina, mioglobina, citocromos. 129. Describa la función de defensa que cumplen las proteínas y mencione tres ejemplos: La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa de las proteínas es la de discriminar lo propio de lo extraño. Ejemplo: Inmunoglobulinas, trombina y fibrinógeno. 130. La miosina es una proteína que cumple dos funciones a la vez, ¿Cuáles son las funciones? La miosina interviene en la contracción muscular, pero también funciona como una enzima capaz de hidrolizar el ATP.

131. ¿Las secuencias PEST son ricas en? Prolina, Glutamato, Serina, Treonina 132. ¿De donde se extrae la glutamina en el cuerpo humano? En el intestino y los riñones

133. Los aminoácidos de cadena ramificada, en particular la valina, son liberados por el músculo y captados de forma predominante por el cerebro. (Verdadero)

134. El ciclo de la glucosa-alanina. La alanina se sintetiza en el músculo mediante transaminación del piruvato derivado de glucosa (Verdadero)

135. ¿Cuáles son las cuatro etapas de la biosíntesis de urea? Transaminacion, desaminación oxidativa, transporte de amoniaco, reacciones del ciclo de la urea.

136. En circunstancias normales de urea, únicamente hay cantidades traza (10 a 20 μg/dl) en la sangre periférica. (Verdadero)

137. La excreción hacia la orina del amoniaco producido por las células de los túbulos renales facilita la conservación de catión y la regulación del equilibrio acidobásico. (Verdadero)

138. La acidosis metabólica incrementa la producción de amoniaco a partir de aminoácidos renales intracelulares, en especial glutamina. (Verdadero)

139. Alrededor de 75% de los aminoácidos liberados por degradación de proteína se vuelve a utilizar; sin embargo, los aminoácidos libres excesivos no se almacenan. (Verdadero)

140. El músculo genera más de la mitad del fondo común corporal total de aminoácidos libres, y el hígado es el sitio de las enzimas del ciclo de la urea necesarias para la eliminación del nitrógeno excesivo. (Verdadero) 141. Enumere las patologías en la que se eleva la TGO. Principalmente en procesos de destrucción del corazón Cirrosis Hepatitis Obstrucción biliar 142. Señale el valor normal de la amilasa en el suero a) 30-120 U/L b) 60-80 U/L c) 15-20 U/L d) 40-50 U/L 143. Mencione en qué momento se eleva la enzima Fosfatasa alcalina. Se eleva cundo aumenta la actividad de los osteoblastos, en enfermedades óseas como el raquitismo y la osteomalacia. 144. ¿Cuál es la función de la enzima amilasa? Su aumento ayuda al diagnóstico de procesos inflamatorios del páncreas, pancreatitis aguda y cáncer de páncreas. 145. Señale el valor normal de la TGP en el suero.

a) 5-20 U/L b) 10- 30 U/L c) 10- 40 U/L d)5-10 U/L 146. ¿En que momento se encuentra elevada la enzima Deshidrogenasa Isocitrica? Se encuentra elevada en la hepatitis aguda y a veces en el cáncer hepático metastasico. 147. ¿Cuál es el valor normal en el suero de la enzima Colinesterasa? a. 10-18 U/L b. 8-18 U/L c. 15-20 U/L d. 5-10 U/L

148. ¿En cuantas formas se distingue la enzima Aldolasa? Se distinguen tres formas de aldolasa; la A presente en el músculo, la B presente el hígado, y la C en el cerebro. 149. Subraye la respuesta correcta En patología infantil es útil debido a que esta enzima sintetiza la UDP- galactosa de la cual cuya carencia produce la enfermedad denominada galactosemia congénita. a. Glucosa – 6 Fosfato Deshidrogenasa b. Aldolasa c.

Ceruloplasmina

d. Fosfogalactosa Uridil Transferasa 150. Funcion de la Ceruloplasmina Tiene actividad de oxidasa mostrada por la globina del suero en la transporte de cobre. Se presenta en valores bajos en la enfermedad de Wilson o degeneración hepatolenticular.

151. Indique cuales son los tipos de CPK que existen y en donde se encuentran CPK 1 O BB: puede ser encontrado en los pulmones y en el cerebro principalmente. CPK 2 O MB : se encuentra en el músculo cardíaco y puede ser utilizado como un indicador de infarto. CPK3 O MM : Esta presente en todo el tejido muscular y representa el 95 % de todas las creatinfosfoquinasas. 152. ¿A nivel de que celula actua la enzima GLUCOSA-6 FOSFATO DESHIDROGENASA?

A nivel de los globulos rojos y ayuda al diagnostico de la hemolisis de los globulos rojos. 153. ¿Cuál es el el valor normal en el suero de la enzima ceruloplasmina? a. 10-14 mg/dL b. 2-4 mg/dL c. 6-7.7 mg/dL d. 27-37 mg/dL 154. ¿En que momento se va a encontrar elevada la enzima Colinesterasa? Se observa valores altos en el síndrome nefrótico 155. Valor normal de la enzima CPK en el hombre a. 32-294 U/L b. 20 – 55 U/L c. 12 – 180 U/L d. 23-45 U/L 156. Mencione en que momento se eleva la enzima fosfatasa acida Esta enima se eleva frente al carcinoma de próstata 157. Escriba el valor normal en el suero de la enzima TGO 10-40 U/Ml 158. Un infarto de miocardio se puede diagnosticar a través de la enzima a) isomerasa b) lactato deshidrogenasa c) colinesterasa d) ninguna 159. El valor normal de la fosfatasa alcalina en el suero es de: 30-120 U/ML 160. Señale el valor de la fosfatasa acida a) 0-5.5 b) 0-6.5

c)0-4.5 d) 0-7.5 161. Explique la función de la alanina Acarreador de amoniaco y carbonos de piruvato desde el musculo estriado hacia el hígado. 162. Que forma la tirosina? Norepenefrina y epinefrina 163. Cuales son los metabolitos claves del triptófano? Serotonina y melatonina 164. Donde ocurre la biosíntesis y el catabolismo de la sarcosina? mitocondria 165. Para qué sirve la glicina en los fármacos? Muchos fármacos son conjugados con la glicina para hacerlos mas hidrosolubles y facilitar su excreción por la orina. 166. Que proporciona la serina? Los carbonos 2 y 8 de las purias y el grupo metilo de la timina. 167. Cual es la función de la histamina? Esta presente en reacciones aleergicas y en la secreción gástrica. 168. En que participa la serina? En la biosíntesis de esfingosina, purinas y pirimidinas. 169. La anhidrasa carbónica es una enzima que pertenece a la familia: e) Lisinas f) Aminas g) Metaloenzimas h) Hidroenzimas 170. Familia de la anhidrasa carbónica que se encuentra en los seres humanos e) Beta f) Gamma g) Delta h) Alfa 171. La función primaria de la enzima AC es: e) Mantener el equilibrio ácido-base en la sangre y otros tejidos f) Homeostasis ósea g) Mantener el equilibrio de iones en el compartimiento intra y extracelular

h) Convertir el H2CO3 en H+ y HCO3 172. La anhidrasa carbónica ¿dónde se encuentra? e) En los alveolos pulmonares f) En los eritrocitos g) En las células epiteliales de los tubos renales h) Todas las anteriores 173. Sinónimo de:anhidrasa carbónica e) Carbonato hidratasa f) Carbamino anhidratasa g) Carbamina hidratasa h) Carbonato deshidratasa 174. ¿Porque razón la AC se difunde fácilmente en medios acuosos? El CO2 es un gas residual proveniente del metabolismo de los tejidos, este gas es más soluble que el O2

175. ¿Principal función de la enzima AC en el cuerpo humano? Hidratar (H2O) el dióxido de Carbono (CO2) y así dar como resultado ácido carbónico (H2CO3), de esta manera, se mantiene el equilibrio ácido/base en la sangre y en otros tejidos, teniendo así, una función de amortiguamiento o “buffer” y ayudando al transporte sanguíneo del CO2.

176. ¿En ausencia de AC se puede dar como resultado el ácido carbónico? Si solo que a una velocidad mucho más lenta debido a que la enzima cataliza la conversión rápida entre H2O y C2 a H2CO3

177. De que electrolito depende el centro activo de la AC e) Zinc f) Magnesio g) Cloro h) Potasio 178. Que son los inhibidores de la AC y cuál es su función desde el punto de vista biomédico Son fármacos que actúan inhibiendo la acción de la anhidrasa carbónica La acetazolamida es un inhibidor, se usa en Medicina como un diurético y en el tratamiento del glaucoma, epilepsia, hipertensión intracraneal benigna, mal de montaña, cistinuria y ectasia ductal

179. En situación posprandial la urea que porcentaje supone? 50 70 90

180. En situación posprandial el piruvato y otros esqueletos de carbono que captan? Nitrógeno Hidrogeno Urea 181. Para que son necesarios los aminoácidos? Los aminoácidos también son necesarios para la síntesis de las proteínas viscerales por el hígado y por otros tejidos 182. Que controlan las regulaciones homeostáticas? Controlan las concentraciones de los distintos aminoácidos en el organismo y la velocidad a la que se sintetizan e hidrolizan las proteínas musculares y plasmáticas. 183. Un ión amonio desaminado se combina con: Dióxido de carbono 184. Como se puede mejorar la calidad de las proteínas? Se puede mejorar combinando fuentes proteicas con diferentes aminoácidos limitantes 185. Cual es el porcentaje que representan las proteínas de origen animal? Dos terceras partes de la ingesta 186. Cual es el porcentaje que representan las proteínas de origen vegetal? un tercio de la ingesta 187. Por que las proteínas vegetales son menos eficiente que las animales? están rodeadas de hidratos de carbono y son menos accesibles a las enzimas digestivas 188. El aminoácido esencial en menor concentración cual es? Es el aminoácido limitante. 189. ¿Cuál es la función de la mioglobina? Almacenar oxigeno intracelular 190. ¿Dónde están las mayores concentraciones de mioglobina? Musculo esquelética y musculo cardiaco 191. ¿Qué tipo de proteína es la mioglobina?

Proteína transportadora de tipo globular 192. ¿Qué estructura tiene la hemoglobina? Lo forman cuatro cadenas polipeptidicas (Cuaternaria) 193. ¿Cuántas moléculas de oxigeno puede captar la hemoglobina? 4 moléculas de oxígeno 194. ¿La unión de la molécula de dioxígeno y el grupo hemo es de tipo? Reversible 195. ¿Cuáles son los valores normales de hemoglobina? • •

Hombre: 13 – 18 g/dl Mujer: 12 – 15 g/dl

196. ¿Proteína más abundante del cuerpo humano? Colágeno 197. ¿Cuáles son las funciones principales del colágeno? Resistencia, firmeza y flexibilidad 198. ¿Cuál es el componente principal de la capa más externa de la epidermis? Queratina 199. La primera enzima que actúa en las proteínas de la dieta es: a. Tripsina. b. Amilasa. c. Pepsina. d. Quimotripsina. e. Carboxipeptidasa. 200. Todos las siguientes son enzimas pancreáticos, excepto uno. ¿Cuál? f. Amilasa. g. Fosfatasa alcalina. h. Lipasa. i. Ribonucleasa. j. Tripsina. 201. La tripsina: k. Se produce como tal en el páncreas. l. Se libera como tripsinógeno por el intestino delgado. m. Es una exopeptidasa. n. Cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos en que de los aminoácidos es básico. o. Es activa a pH ácido. 202. Las siguientes peptidasas gástricas y pancreáticas son activadas por la tripsina, a excepción de: p. Tripsina. q. Pepsina A. r. Quimotripsina.

s. Elastasa. t. Carboxipeptidasa B. 203. En la reacción de transaminación interviene una vitamina (como integrante de la coenzima de la descarboxilación de aminoácidos), que es una de las siguientes: u. Tiamina. v. Riboflavina. w. Piridoxina. x. Ácido tióctico. y. Niacina. 204. Las reacciones de transaminación: z. Se dan exclusivamente en la mitocondria. aa. Incorporan el grupo amino de glucosamina a un aminoácido. bb. Utilizan un ATP para dar ADP. cc. Transfieren un grupo amino entre dos aminoácidos. dd. Forman como intermedio una base de Schiff. 205. ¿Cuál de los siguientes compuestos sirve como aceptor de grupos amino procedentes de la degradación de muchos aminoácidos? ee. Glutamina. ff. Asparagina. gg. alfa‑cetoglutarato. hh. Glutámico. ii. Oxalato. 206. Las proteínas plasmáticas se sintetizan: jj. En el páncreas. kk. En los riñones. ll. En la pared del intestino delgado. mm. En el hígado casi exclusivamente nn. En la médula ósea. 207. En el catabolismo de los aminoácidos en los mamíferos, el NH2 se elimina en forma de: oo. Ácido úrico. pp. Ion amonio. qq. Alanina. rr. Urea. ss. Alantoína. 208. En relación con el amoniaco y su papel en el metabolismo proteico señale la proposición falsa: tt. Proviene de un carbono en posición alfa. uu. Es altamente susceptible de oxidación. vv. El amoniaco es altamente tóxico, la urea no. ww. En el ser humano debe derivar hacia un compuesto hidrosoluble. xx. Es el producto final del catabolismo de proteínas. 209. ¿Cuál es, desde el punto de vista metabólico, el principal centro orgánico de producción de amoniaco? yy. Nefrona. zz. Músculo. aaa. Hepatocito. bbb. Neurona. ccc. Células intestinales. 210. Una de las siguientes vías metabólicas no es propia del amoniaco: ddd. Síntesis de creatinina. eee. Eliminación urinaria bajo la forma de ion amonio. fff. Síntesis de glutamina. ggg. Síntesis de ácido glutámico.

hhh. Síntesis de carbamoil fosfato. 211. La hiperamonemia, producida como consecuencia de una grave degeneración hepática, da lugar a: iii. Retraso mental. jjj. Acúmulo de glutamina. kkk. Alteraciones en el desarrollo. lll. Solo se producen si se ingieren muchas proteínas. mmm. a, b y c son ciertas. 212. El amoniaco se neutraliza mediante un proceso de fijación de éste a un aminoácido, con formación de otro aminoácido dicarboxílico que permitirá una sucesión de acontecimientos catabólicos. Indique de qué aminoácido se trata: nnn. Glutamato. ooo. Glutamina. ppp. Alfa-cetoglutarato. qqq. Oxalacetato. rrr. Fumarato. 213. La fuente de nitrógeno en el ciclo glucosa-alanina proviene de uno de los siguientes compuestos: sss. Aminoácidos con azufre. ttt. Aminoácidos aromáticos. uuu. Aminoácidos ramificados. vvv. Arginina, glicina y metionina. www. Bases púricas y pirimidínicas. 214. En la glutamato deshidrogenasa es cierto que: xxx. Utilizan como coenzima exclusivamente NAD . yyy. Cataliza una reacción reversible. zzz. En la desaminación utiliza ATP. aaaa. El ADP y el NAD son inhibidores. bbbb. El proceso de desaminación implica una reacción de oxidación-reducción. 215. No es cierto respecto a la glutamina: cccc. Su nitrógeno amídico constituye una forma no tóxica de transporte del amoniaco. dddd. Es la principal fuente de amoniaco en la orina. eeee. En el hombre se emplea para la síntesis de asparagina. ffff. Es un efector alostérico en la síntesis de urea. gggg. Es un intermediario en la síntesis de purinas y pirimidinas. 216. El amoniaco es un producto altamente tóxico para las células, especialmente para el cerebro, ¿cuál de los siguientes aminoácidos se encarga de transportar amoniaco desde muchos tejidos periféricos al hígado? hhhh. Fenilalanina. iiii. Glutamina. jjjj. Tirosina. kkkk. Lisina. llll. Triptófano. 217. El ciclo de la urea también se denomina: mmmm. Ciclo de Krebs. nnnn. Ciclo de los ácidos tricarboxílicos. oooo. Ciclo de Krebs-Henseleit. pppp. Ciclo de Coleman. qqqq. Ciclo de Gilford. 218. En relación al ciclo de la urea: rrrr. Cada vuelta del ciclo, con la formación de carbamil fosfato equivale a la energía de hidrólisis de cuatro ATP. ssss. El aporte de nitrógeno se realiza exclusivamente a través del carbamil fosfato. tttt. Todos las enzimas que intervienen en el ciclo se encuentran en la mitocondria. uuuu. La arginasa se encuentra entre el argininsuccinato y la arginina. vvvv. La arginasa cataliza la etapa más irreversible del ciclo.

219. ¿Cuál de los siguientes compuestos no participa en el ciclo de la urea? a) Ornitina. Ç b) Citrulina. c) Carbamoil fosfato. d) Ácido malónico. e) Ácido aspártico. 220. El modulador positivo más importante en la síntesis del carbomoil fosfato en el ciclo de la urea es: a) Glutamina. b) N-acetilglutamato. c) Arginina. d) Aspártico.ç e) Glutámico. 221. En la síntesis de una molécula de urea se utilizan: a) 3 ATP con 4 enlaces de alta energía. b) 4 ATP con 3 enlaces de alta energía. c) 2 ATP con 3 enlaces de alta energía. d) 2 ATP con 2 enlaces de alta energía. e) 1 ATP con 2 enlaces de alta energía. 222. En el ciclo de la urea, la liberación de esta molécula tiene lugar: a) En el citosol por la acción de arginasa. b) En el citosol por la acción de ornitina transcarbamilasa. c) En mitocondria por acción de ornitina transcarbamilasa. d) En mitocondria por acción de arginasa. e) En el citosol por argininosuccinato liasa. 223. ¿De dónde procede el esqueleto carbonado de los siguientes aminoácidos: glutamato, glutamina, prolina y arginina? a. alfa‑cetoglutarato. b. Del 3‑fosfoglicerato. c. Del oxalacetato. d. Del piruvato. e. De la ribosa 5‑fosfato. 224. De los aminoácidos que se citan, sólo uno procede de la ribosa 5‑fosfato, ¿cuál es? f. Fenilalanina. g. Tirosina. h. Triptófano. i. Histidina. j. Valina. 225. La asparagina, aminoácido no esencial, se sintetiza a partir de: k. Piruvato. l. Oxalacetato. m. Aspartato. n. Glutamato. 226. Todos los siguientes aminoácidos conducen a la producción de acetoacetil-CoA, excepto: o. Leucina. p. Arginina. q. Lisina. r. Fenilalanina. s. Tirosina. 227. De los siguientes aminoácidos uno sólo es cetogénico, pero no glucogénico: t. Isoleucina. u. Triptófano.

v. Fenilalanina. w. Tirosina. x. Leucina. 228. La cadena carbonada de la tirosina puede producir: y. Fumarato. z. Oxalacetato. aa. Acetoacetil-CoA. bb. La A y la B son ciertas. cc. La A y la C son ciertas. 229. La tirosina es un importante aminoácido precursor de todas las siguientes sustancias, excepto una, ¿cuál es? dd. Adrenalina. ee. Noradrenalina. ff. Tiroxina. gg. Glutatión. hh. Melaninas. 230. El aminoácido más sencillo que existe, la glicocola, es un precursor de componentes de gran importancia biológica. Sólo uno de los compuestos siguientes no se forma a partir de el: ii. Porfirinas. jj. Purinas. kk. Creatina. ll. Glutatión. mm. Putrescina. 231. La histidina (aminoácido básico con grupo imidazol), existe una etapa o situación en la que se considera como aminoácido esencial: nn. Infancia. oo. Senectud. pp. Embarazo. qq. Vegetarianismo. rr. Encefalopatía hepática. 232. Es el aminoácido precursor de la epinefrina: ss. Glicina. tt. Triptófano. uu. Serina. vv. Tirosina. ww. Hidroxilisina. 233. ¿Cuál de las siguientes sustancias se acumula en pacientes fenilcetonúricos? xx. Ácido ascórbico. yy. Ácido fenilpirúvico. zz. Ácido fumárico. aaa. Ácido homogentísico. bbb. Ácido acetoacético. 234. En la enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce existe una elevación sérica de: ccc. Leu, Ile, Val. ddd. Ácido metilmalónico. eee. Ácido glutámico y aspártico. fff. Fenilalanina. ggg. Triptófano. 235. ¿Con que otro nombre se conoce a la aminotransferasa de alanina? Transaminasa glutamico-piruvica 236. ¿Qué cataliza la aminotransferasa de alanina?

La transferencia de grupos amino de la alanina al alfa cetoglutarato, lo que condiciona la formación de piruvato y glutamato 237. ¿Como actúa el glutamato? Como un colector de nitrógeno procedente de la alanina 238. ¿Con que otro nombre se conoce a la aminotransferasa aspártica? Transaminasa glutamico-oxalacetica 239. ¿Qué acción realiza la aminotransferasa aspártica durante el catabolismo de aminoácidos? Transfiere grupos amino del glutamato al oxalacetato para formar aspartato 240. ¿Qué función tiene el aspartato? Fuente de nitrógeno en el ciclo de la urea 241. ¿Qué coenzima requieren las aminotransferasas? Fosfato de piridoxal 242. ¿Como actúan las aminotransferasas para generar el fosfato de piridoxina? Transfieren el grupo amino de un aminoácido a la porción piridoxal de la coenzima 243. ¿Con que reacciona la forma piridoxamina de la coenzima y para qué? Reacciona con un alfa cetoácido para formar un aminoácido 243. ¿Que son las aminotransferasas y como son sus niveles plasmáticos normales? Son enzimas intracelulares cuyos niveles normales en plasma son bajos 244. ¿Que sugiere la presencia de niveles plasmáticos elevados de aminotransferasas? Daño en las células con alto contenido de aminotransferasas 245. ¿Cuándo se elevan las concentraciones plasmáticas de ALT Y AST? En casi todas las enfermedades hepáticas, en condiciones que causen necrosis celular extensa (hepatitis viral grave), daño toxico y colapso circulatorio prolongado 246. ¿Cuál de estas estas dos enzimas es más específica para enfermedad hepática y cual es más sensible? La ALT es más específica para enfermedad hepática, y la AST más sensible 247. ¿En qué enfermedades extrahepáticas los niveles plasmáticos de aminotransferasas pueden elevarse? En infarto del miocardio o trastornos musculares 248. ¿Quién lleva a cabo la desaminación oxidativa? La deshidrogenasa de glutamato 249. ¿Dónde actúa la deshidrogenasa de glutamato y que acción lleva a cabo? Actúa primordialmente en el hígado y el riñón e induce la liberación de grupos amino en forma de amonio libre 250. ¿Qué aportan estas reacciones de liberación de grupos amino en forma de amonio libre? Alfa cetoácidos y amonio