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• Wilmar Salcedo

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PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS.

Propiedades fisicoquímicas que gobiernan la funcionalidad de las proteínas. Se considera el tamaño, la forma, la composición y secuencia de aminoácidos, carga neta, grado de flexibilidad, rigidez, niveles de estructuración superior. Afecta y modifica algunas características de un alimento, contribuyendo a la calidad final del producto, especialmente sobre los atributos sensoriales de los alimentos.

Aspectos moleculares que determinan las propiedades funcionales

A

• Viscosidad • Gelificación • Texturización • elasticidad

Propiedades hidrodinámicas Tamaño, forma y flexibilidad molecular

B

• Humectabilidad • dispersabilidad • solubilidad • espumantes • emulsificantes • fijación de flavores

Propiedades relacionadas con la superficie Propiedades químicas y topográficas de la superficie de las proteínas

INFLUENCIA DE LAS PROPIEDADES DE UNA PROTEINA SOBRE SU ACCION FUNCIONAL Función

Mecanismo de su propiedad

Alimento

Tipo de proteinas

Solubilidad

Hidrofilia

Bebidas

Suero lacteo

Viscosidad

Fijación de agua, tamaño

Sopas, postres, aderezos

Gelatina (colageno)

Fijación de agua

Puente hidrógeno, hidratación iónica

salchichas, vizcochos, pan

Proteinas de músculo, del huevo

Gelificación Atrapamiento de agua, forma redes tridimensionales.

Carnes, queso, geles, yogurt

Musculares, del huevo y lacteas

Cohesión y adhesión

Pastas,Carnes, salchichas, horneados

Musculares, del huevo, lactosuero

Interacciones hidrofóbicas, iónicas , puente hidrógeno

INFLUENCIA DE LAS PROPIEDADES DE UNA PROTEINA SOBRE SU ACCION FUNCIONAL Función

Mecanismo de su propiedad

Alimento

Tipo de proteinas

Elasticidad Puentes –S-S-, hidrofóbicas

Carnes, panes

Musculares, de cereales

Emulsión

Batidos, helados

Lacteas y del huevo

Espumante Adsorción ,película en interface

Batido, postres

Lacteas y del huevo

Fija grasa, flavor

Horneados con poca grasa

Lacteas, huevo y cereales

Adsorción, películas en interfaces

Interacción hidrofóbica, atrapamiento

Hidratación de proteínas H2O

H2O H2O

Gln

Ser Tre

Asn

H2O

Tir H2O

La capacidad de hidratación de una proteína, depende de su composición aminoácidica. El agua presente en la monocapa (agua no congelable), se asocia con los grupos iónicos, no participa como disolvente en reacciones químicas.

HIDRATACION

Proteína

……

agua

Dispersabilidad Humectabilidad Hinchamiento Solubilidad Viscosidad Gelificación Coagulación Emulsión Formación de espuma

CAPACIDAD DE HIDRATACIÒN DE ALGUNOS RESTOS DE AMINOACIDOS Moles agua/ mol-g de aminoàcido Asn, Gln,

2

Ser, Tre

2

Asp, Glu ( no ionizado)

2

Arg, Lis ( no ionizado)

3 y 4 respectivamente

Tir

3

Los aminoácidos polares ionizados tienen mejor capacidad de hidratación.

HIDRATACION Y ACTIVIDAD DEL AGUA EN LAS PROTEINAS Formación de :

aw

Monocapa Multicapa

0,05-0,3 0,3 – 0,7

Agua hidrodinámica

mayor 0,9

FACTORES AMBIENTALES QUE INFLUENCIAN LA FIJACIÓN DE AGUA DE LAS PROTEINAS

-pH -Concentración de sales -Temperatura

EFECTO DEL pH EN LA HIDRATACIÓN DE PROTEÍNA DE SOYA pH

g H2O / 100 g proteína

4,5 ( cerca del pI)

168

7,0 ( producto comercial)

253

7,0 ( proteína liofilizada)

720

HIDRATACION DE ALGUNAS PROTEÍNAS g H2O/100 g proteína aw= 0,92

PROTEÍNA

Colágeno

45

Albúmina del suero 32

Caseína

40

Hemoglobina

37

Lactoglobulina 32

Mioglobina

42

Ovoalbúmina

Proteína de soya

33

PROTEÍNA

30

g H2O/100 g proteína aw= 0,92

Propiedades interfaciales de las proteínas • Los principios fundamentales de formación y estabilidad de emulsiones y espumas depende de las propiedades interfaciales de las proteínas. • Las proteínas son moléculas que pueden migrar a la interfase aire-agua o grasa-agua desde la fase líquida. • Cuando se establece el equilibrio, la concentración de proteínas es mayor en la interfase que en la fase acuosa. • Forman una película muy visco elástica en la interface. • Los factores conformacionales son determinantes en la actividad de superficie de las proteínas, no tanto la relación restos hidrofóbicos/ restos hidrofílicos.

 En la interfase las cadenas polipeptídicas asumen una o más de las tres configuraciones siguientes: bucles interfase

trenes

cola

La formación de estos bucles y colas, se favorece con el incremento de la concentración proteica

Las proteínas con actividad de superficie, deben de tener las siguientes propiedades: 1. Adsorberse rápidamente en la interfase 2. Desplegarse y reorientarse fácilmente en la interfase 3. Capacidad de interaccionar con moléculas vecinas y formar una película viscoelástica fuerte, después de situarse y orientarse en la interfase.

Emulsificación  Por sus propiedades de superficie, las proteínas se adsorben en la interfase grasa-agua, donde ocurre un cambio de configuración, generando una emulsión.  Si la concentración de proteína es elevada, pueden darse fenómenos de adsorción en multicapa; pero las sucesivas capas van estando más débilmente adsorbidas, cuanto más alejadas estén de la interfase.  Las proteínas pueden adsorberse también sobre una capa adsorbida de un surfactante que las desplace, especialmente si la monocapa esta constituida por fosfolípidos, esto da mayor estabilidad a una emulsión.

CAPACIDAD EMULGENTE DE VARIAS PROTEINAS

.

Proteína

ml aceite/ 100 Proteína mg proteína

ml aceite/ 100 mg proteína

Albúmina de huevo

100

Harina de ajonjoli

9.8

caseinatos

40-100

Gluten del trigo

13.9

lactoalbúmina

79.5

Harina de pescado

10.8

Harina de cacahuate

9.7

Harina de soya

12

FACTORES QUE INFLUYEN EN EL PROCESOS DE EMULSION Las propiedades de emulsión estabilizadas por las proteínas, se ven afectados por diversos factores: pH, fuerza

iónica,

temperatura,

presencia

de

agentes

tensoactivos de bajo peso molecular, azucares, volumen de

la fase oleosa, tipo de proteína, velocidad de deformación por cizalladura.

Propiedades espumantes  Las espumas están formadas por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire).  En la mayor parte de productos espumados (helados, merengues , tortas etc.), los principales agentes que permiten la formación de espuma y la estabilizan son las proteínas.  Esta propiedad de las proteínas deriva de su capacidad de formar una película delgada y tenaz, en la superficie gas- líquido, que permite la incorporación y estabilidad de múltiples burbujas de gas.

Las propiedades moleculares de las proteínas que afectan al comportamiento como espumante, son : la flexibilidad molecular, densidad y distribución de la carga y la hidrofobia .

Para estabilizar una interfase aire-agua la proteína debe de adsorberse rápidamente a la superficie recién creada y disminuir fuerte e inmediatamente la tensión superficial.

El que una proteína exhiba una buena capacidad espumante, no necesariamente significa que sea una buena estabilizadora de espuma.

 FP=

Volumen de gas incorporado Volumen de líquido

x 100

El poder espumante ( FP) , determina la capacidad de expansión de espuma y puede aumentar con la concentración de la proteína.

POTENCIA ESPUMANTE COMPARADA DE DISOLUCIONES PROTEICAS Proteina

Potencia espumante al 0,5 % de concentración proteica ( pH =8)

Seroalbúmina bovina

280%

Refinado de proteínas del lactosuero

600%

Albúmina de huevo

240%

Plasma bovino

260%

Β- lactoglobulina

480%

Proteína de soya ( hidrolizada enzimáticamente)

500%

Factores que influyen en la formación y estabilidad de la espuma FACTOR

CONDICIÓN

EFECTO

pH

cerca al pI

Mayor espuma y estabilidad

Lejos del pI

Mayor espuma y menos estable

Mayor [NaCl]

Mayor espuma y estabilidad

Menor [NaCl]

Menor espuma y estabilidad

Sales

Ca y Mg [0,02- 0,4 Mayor espuma y estabilidad M] Azúcares Sacarosa, lactosa Menor espuma y mayor estabilidad Mayor viscosidad Lípidos

fosfolípidos

[Proteína Mayor ] concentración

Impide formación de espuma Espuma resistente

Gelificación  La gelificación proteica consiste en la transformación de una proteína del estado de “sol” a “gel”, facilitada por el calor, enzimas o cationes divalentes . Proteína (nativa)

Val, Pro, Leu, Fen, Trp

Calor, pH Proteina desnaturalizada (pro-gel) -Interacciones proteina -

proteina -T ambiente o refrigeración Red tridimensional “ GEL”

 El mecanismo de gelificación esta controlado por el equilibrio entre las interacciones proteína – proteína y proteína – agua.

 Los geles translucidos formados por puentes hidrógeno, retienen más agua que los geles tipo coagulo.  Factores de gelificación: -Tamaño de la molécula proteica ( > 23000) -Intensidad de fuerzas hidrófobas, hidrófilas y covalentes ( dependientes del pH). -Concentración de la proteína -pH ( 7-9) - Ca 2+ , Mg 2+