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• Melissa Estefania Coello Arias

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Capítulo 3. Bioquímica MD VASUDEVAN

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Unidades estructurales de las proteínas. En el cuerpo humano se utilizan 20 aminoácidos para ensamblar las proteínas. Todos excepto la prolina son aminoácidos alfa porque el grupo amino y carboxilo están unidos al C 2 llamado C α

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminoácidos Alifáticos a. Aminoácidos monoamino y monocarboxilicos  Aminoácidos simples:  Aminoácidos de cadena ramificada:

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminoácidos Alifáticos a. Aminoácidos monoamino y monocarboxilicos  Aminoácidos hidroxílicos:  Aminoácidos que contiene azufre:

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminoácidos Alifáticos a. Aminoácidos monoamino y monocarboxilicos  Aminoácidos con grupos amidas:

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminoácidos Alifáticos b. Aminoácidos monoamino dicarboxilicos c. Aminoácidos dibásicos monocarboxilicos

1-B. Aminoácidos Aromáticos :

1-C. Aminoácidos Heterocíclicos: Triptófano e Histidina 1-D. Iminoácido: Prolina

1-E. Aminoácidos Derivados:

1.E-i Encontrados en proteínas: después de la síntesis proteica, se realizan modificaciones relacionadas con la función fisiológica de la proteína que los contienen. 

Metilaciones: existe la 1 y 3 metil histidina y la metil-lisinas, frecuentes en las proteínas musculares.

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Hidroxilaciones: tenemos las hidroxiprolinas e hidroxilisinas frecuentes en el colágeno.

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Carboxilaciones: tenemos el carboxiglutámico, presente en los factores de coagulación sanguínea.

1.E-ii No encontrados en proteínas: Aminoácidos no proteicos, que existen libres en la célula: como la Ornitina, citrulina, homocisteína producidos en el metabolismo de los aminoácidos. Y la Tiroxina derivado de la tirosina.

1.E-ii Aminoácidos no-alfa:  El ácido gama-aminobutírico derivado del ácido glutámico (neurotransmisor).  La beta-alanina su grupo amino está en el carbono beta, constituyente del ácido pantoténico y de la Coenzima A

ácido pantoténico

2. BASADA EN LA CADENA LATERAL 2.A. Aminoácidos con cadena lateral no polar : Incluye a Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptófano. Son Hirófobicos y lipofílicos, por lo tanto la parte proteica construida por estos aá será hidrofóbica. 2.B. Aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o no inónicas : Incluye a Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Glutamina y Asparagina. Son Hidrofílicos. (La tirosina y cisteína pueden tener carácter hidrofóbico cuando están en el interior de la proteína.

2. BASADA EN LA CADENA LATERAL 2.C. Aminoácidos con cadenas laterales polares, cargadas o inónicas : Son Hidrofílicos. C-a. Aminoácidos ácidos: Tienen una carga negativa en el grupo R: Acido aspártico y Acido glutámico . (La tirosina es ligeramente ácida) C-b. Aminoácidos básicos: Tienen una carga positiva en el grupo R: Lisina, Arginina e Histidina.

3. BASADA EN EL METABOLISMO 3.A. Puramente Cetogénicos : Leucina y Lisina 3.B. Cetogénicos y Glucogénicos: Isoleucina, fenilalanina, tirosina y triptófano 3.A. Puramente Glucogénicos : Los 14 restantes

3. BASADA EN EL METABOLISMO

4. BASADA EN LOS REQUERIMIENTOS NUTRICIONALES Esenciales

Semiesenciales

No esenciales

Isoleucina

Histidina

Glutamato

Leucina

Arginina

Glutamina

Lisina

Fenilalanina Metionina

Treonina

Prolina

Sólo los niños en crecimiento lo requieren Los adultos no

Aspartato Asparagina

Alanina

Triptofano

Glicina

Valina

Serina Tirosina Cisteína

A. Anfolitos 

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Los aá presentan carácter anfótero, pueden comportarse como ácido o base cuando se ionizan. Son electrólitos débiles ya que los grupos α-amino y α-carboxilo son ionizables . A pH neutro (pH fisiológico) tanto el grupo carboxilo y el grupo amino están cargados.

Punto o pH Isoeléctrico  pH en el que los aminoácidos carecen de carga neta, todos los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí.

La capacidad de solubilidad y amortiguamiento es mínima.

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B. Actividad Óptica: 

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En todos los aminoácidos, excepto la glicina, el carbono α está unido a cuatro sustituyentes distintos es un C quiral o asimétrico. Tienen dos configuraciones diferentes, formas de imagen en el espejo no superponibles: Isómeros D y L

B. Actividad Óptica: 

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Todos excepto la glicina tienen actividad óptica, rotan el plano de la luz polarizada. Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son L y se los llama aminoácidos naturales. Isoleucina y treonina tienen 2 centros ópticos, por lo tanto 4 isómeros

A. Debido al grupo carboxílico 1. Descarboxilación El grupo carboxilo alfa se elimina y se forma la correspondiente amina.

A. Debido al grupo carboxílico 2. Formación de Amidas El grupo carboxilo adicional de los aminoácidos dicarboxílicos reacciona con el amoniaco y forma la amida correspondiente.

La glutamina sirve de fuente de nitrógeno para la síntesis de ácidos nucleicos

B. Debido al grupo amino 3. Transaminación El grupo amino alfa de un aminoácido se transfiere a un cetoácido para formar los correspondientes nuevo aminoácido y cetoácido.

Esta transaminación es utilizada tanto para la degradación de los aminoácidos como para la interconversión de aminoácidos y la síntesis de los aminoácidos no esenciales

B. Debido al grupo amino 4. Desaminación oxidativa El grupo amino alfa de un aminoácido se elimina para formar el cetoácido correspondiente y amoniaco.

El ácido glutámico es el aminoácido más común que sufre desaminación oxidativa para la degradación de los aminoácidos

B. Debido al grupo amino 5. Formación de compuestos carbamino El dióxido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de un aminoácido para formar compuestos carbamino. Hb-NH2 + CO2 Ocurre en pH alcalino para el transporte del CO2 de los tejidos a los pulmones en la hemoglobina.

Hb-NH-COOH.

C. Debido a la cadena lateral 6. Transmetilación El metilo de la metionina activa es transferido a un aceptor para su metilación. Metionina + Aceptor Aceptor metilado + Homocisteína 7. Formación de ésteres del grupo OH Los grupos OH de los residuos de serina y treonina en las proteínas forman esteres en la formación de fosfoproteínas. Los grupos OH de los residuos de serina y treonina forman enlaces O-glicosídicos con carbohidratos en la formación de glucoproteínas.

C. Debido a la cadena lateral 8. Reacción del grupo amida El grupo amida de la glutamina y asparagina forman enlaces Nglucosídicos con carbohidratos en la formación de glucoproteínas.

9. Reacciones del grupo SH Los grupos SH de los residuos de cisteína en las proteínas reaccionan entre sí y forman enlaces disulfuros.

1.Los 4 átomos del enlace peptídico y los 2 átomos de C α adheridos están en un mismo plano. 2. El enlace peptídico no gira, los grupos de átomos alrededor sí giran. 3. Los dipolos del enlace C=O y N-H están direcciones opuestas respecto al eje del enlace C-N. 4. Los grupos R de cada uno de los átomos C α están dispuestos de una manera trans repetitiva.

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Los grupos de átomos alrededor del enlace peptídico pueden adquirir 2 configuraciones trans y cis: